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Störungen des Eiweiß-Stoffwechsels

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Part of the Uni-Taschenbücher book series (2809, volume 841)

Zusammenfassung

Die Eiweißstoffe (Proteine) bauen sich aus Aminosäuren (AS) auf und je nach dem veränderlichen Anteil der verschiedenen AS, nach ihrer Reihenfolge (Sequenz), der räumlichen Struktur der Eiweißmoleküle und schließlich nach den an das Eiweiß gebundenen prosthetischen Gruppen werden die chemischen, biochemischen, physiologischen und physikalischen Eigenschaften der Eiweißstoffe bestimmt. Alle im Eiweiß vorkommenden AS sind α-Aminosäuren, d. h. sie enthalten mindestens eine Aminogruppe an einem der Carboxylgruppe benachbarten C-Atom (= α-C-Atom). Ausnahmen bestehen beim β-Alanin, Prolin und Hydroxyprolin. Von jeder Aminosäure (mit Ausnahme des Glycins bzw. Glykokolls) existieren zwei isomere Formen, die der L- bzw. D-Reihe angehören. Diese Bezeichnungen sagen nichts aus über das optische Drehungsvermögen, sondern nur die Zugehörigkeit zur L- oder D-Reihe (abgeleitet vom L- oder D-Glycerinaldehyd). Die in Eiweißstoffen der Organismen vorkommenden AS gehören der L-Reihe an. Zahlreiche AS — durchschnittlich etwa 300 — sind am Aufbau eines Eiweißmoleküls beteiligt. Bei den Proteinen der lebenden Zellen bewegt sich die Zahl zwischen 50 und mehreren 1000. Zur Synthese des Proteinmoleküls werden nach dem Peptidprinzip zunächst über Polypeptide lange Ketten von AS gebildet, die der Primärstruktur der Proteine entsprechen.

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© Dr. Dietrich Steinkopff Verlag GmbH & Co. KG, Darmstadt 1979

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