Advertisement

Kohlensäureübertragung durch Biotinenzyme

  • J. Knappe
  • F. Lynen
Conference paper
Part of the 14. Colloquium der Gesellschaft für Physiologische Chemie am 25./27. April 1963 Mosbach/Baden book series (MOSBACH, volume 14)

Zusammenfassung

Unsere Kenntnis von Enzymreaktionen, an denen Biotin als Coenzym beteiligt ist, hat sich in den letzten Jahren rasch vergrößert. Dabei hat die von Werkman u. Wessman 38 eingeführte Hemmtechnik durch Avidin eine wichtige Rolle gespielt. Denn auf keine andere einfache Weise als durch die Hemmung mittels dieses spezifischen Proteins, läßt sich Biotin als Bestandteil eines Enzymsystems nachweisen. Es ist mit dem Enzymeiweiß durch eine Säureamidbindung kovalent verknüpft und kann deshalb nicht reversibel vom Apoenzym abgetrennt werden. Auch fehlt ihm eine charakteristische Lichtabsorption.

Preview

Unable to display preview. Download preview PDF.

Unable to display preview. Download preview PDF.

Literatur

  1. 1.
    Bloom, S. J., and M. J. Johnson: J. biol. Chem. 237, 2718 (1962).Google Scholar
  2. 2.
    Brode, E., u. L. Jaenicke: Liebigs Ann. Chem. 647, 174 (1961).CrossRefGoogle Scholar
  3. 3.
    Buchanan, J. M., S. Hartmann, R. L. Herrmann and R. A. Day: J. ceU. comp. Physiol. 54, Suppl. 1, 139 (1959).CrossRefGoogle Scholar
  4. 4.
    Delwiche, E. A., E. F. Phares and S. F. Carson: Fed. Proc. 12, 194 (1953);Google Scholar
  5. 4a.
    Delwiche, E. A., E. F. Phares and S. F. Carson: Fed. Proc. 13, 198 (1954).Google Scholar
  6. 5.
    Halenz, D. R., J. Y. Feng, C. S. Hegre and M. D. Lane: J. biol. Chem. 237, 2140 (1962).Google Scholar
  7. 6.
    Halenz, D. R., and M. D. Lane: Biochem. biophys. Res. Commun. 5, 27 (1961).CrossRefGoogle Scholar
  8. 7.
    Hülsmann, W. C.: Biochim. biophys. Acta (Amst.) 62, 620 (1962).CrossRefGoogle Scholar
  9. 8.
    Kaziro, Y., L. F. Hass, P. D. Boyer and S. Ochoa: J. biol. Chem. 237, 1460 (1962).Google Scholar
  10. 9.
    Kaziro, Y., E. Leone and S. Ochoa: Proc. Nat. Acad. Sci. (Wash.) 46, 1319 (1960).CrossRefGoogle Scholar
  11. 10.
    Kaziro, Y., and S. Ochoa: J. biol. Chem. 236, 3131 (1961).Google Scholar
  12. 11.
    Kaziro, Y., S. Ochoa, R. C. Warner and J. Y. Chen: J. biol. Chem. 236, 1917 (1961).Google Scholar
  13. 12.
    Knappe, J., K. Biederbick u. W. Brümmer: Angew. Chem. 74, 432 (1962).CrossRefGoogle Scholar
  14. 13.
    Knappe, J., W. Brümmer u. K. Biederbick: Biochem. Z. 338, 599 (1963).Google Scholar
  15. 14.
    Knappe, J., u. E. Bohnert: Unveröffentlichte Versuche.Google Scholar
  16. 15.
    Knappe, J., E. Ringelmann u. F. Lynen: Biochem. Z. 335, 168 (1961).Google Scholar
  17. 16.
    Knappe, J., H. G. Schlegel u. F. Lynen: Biochem. Z. 335, 101 (1961).Google Scholar
  18. 17.
    Knappe, J., B. Wenger u. U. Wiegand: Biochem. Z. 337, 232 (1963).Google Scholar
  19. 18.
    Kosow, D. P., and M. D. Lane: Biochem. biophys. Res. Comm. 7, 439 (1962).CrossRefGoogle Scholar
  20. 19.
    Lane, M. D., and F. Lynen: Proc. nat. Acad. Sci. (Wash.) 49, 379 (1963).CrossRefGoogle Scholar
  21. 20.
    Liebig, J., u. F. Wöhler: Liebigs Ann. Chem. 59, 291 (1846).CrossRefGoogle Scholar
  22. 21.
    Lynen, F., J. Knappe, E. Lorch, G. Jütting u. E. Ringelmann: Angew. Chem. 71, 481 (1959).CrossRefGoogle Scholar
  23. 22.
    Lynen, F., J. Knappe, E. Lorch, G. Jütting, E. Ringelmann u. J. P. Lachance: Biochem. Z. 335, 123 (1961).Google Scholar
  24. 23.
    Martin, D. B., and P. R. Vagelos: Fed. Proc. 21, 289 (1962).Google Scholar
  25. 24a.
    Matsuhashi, M., S. Matsuhashi, S. Numa and F. Lynen: Fed. Proc. 21, 288 (1962).Google Scholar
  26. 24b.
    Matsuhashi, M., S. Matsuhashi, S. Numa and F. Lynen: In Vorher.Google Scholar
  27. 25.
    Nawa, H., W. T. Brady, M. Koike and L. J. Reed: J. Amer. chem. Soc. 82, 896 (1960).CrossRefGoogle Scholar
  28. 26.
    Peck, R. L., D. E. Wolf and K. Folkers: J. Amer. chem. Soc. 74, 1999 (1952).CrossRefGoogle Scholar
  29. 27.
    Seubert, W., u. U. Remberger: Biochem. Z. 334, 401 (1961).Google Scholar
  30. 28.
    Shuster, C. W., and F. Lynen: Biochem. biophys. Res. Commun. 3, 350 (1960).CrossRefGoogle Scholar
  31. 29.
    Stadtman, E. R., P. Overath, H. Eggerer and F. Lynen: Biochem. biophys. Res. Commun. 2, 1 (1960).CrossRefGoogle Scholar
  32. 30.
    Stern, J. R., and D. L. Friedman: Biochim. biophys. Acta (Amst.) 36, 299 (1959).CrossRefGoogle Scholar
  33. 31.
    Thoma, R. W., and W. H. Peterson: J. biol. Chem. 210, 569 (1954).Google Scholar
  34. 32.
    Tustanoff, E. R., and J. R. Stern: Biochem. biophys. Res. Commun. 3, 81 (1960).CrossRefGoogle Scholar
  35. 33a.
    Utter, M. F., and D. B. Keech: J. biol. Chem. 235, PC 17 (1960).Google Scholar
  36. 33b.
    Utter, M. F., and H. G. Wood: Advanc. Enzymol. 12, 41 (1951); vgl. S. 74f.Google Scholar
  37. 34.
    Vagelos, P. R., A. W. Alberts and D. B. Martin: Biochem. biophys. Res. Commun. 8, 4 (1962).CrossRefGoogle Scholar
  38. 35.
    Waite, M.: Fed. Proc. 21, 287 (1962).Google Scholar
  39. 36.
    Waite, M., and S. J. Wakil: J. biol. Chem. 237, 2750 (1962).Google Scholar
  40. 37.
    Wakil, S. J., and M. Waite: Biochem. biophys. Res. Commun. 9, 18 (1962).CrossRefGoogle Scholar
  41. 38.
    Wessman, G. E., and C. H. Werkman: Arch. Biochem. 26, 214 (1950).Google Scholar
  42. 39.
    Wieland, T., G. Pfleiderer u. B. Sandmann: Biochem. Z. 330, 198 (1958).Google Scholar
  43. 40.
    Wood, H. G., H. Lochmüller and F. Lynen: Fed. Proc. 22, 537 (1963).Google Scholar
  44. 41.
    Wood, H. G., and R. L. Stjernholm: Proc. nat. Ac. Sci. (Wash.) 47, 289 (1961).CrossRefGoogle Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag OHG. Berlin · Göttingen · Heidelberg 1964

Authors and Affiliations

  • J. Knappe
    • 1
  • F. Lynen
    • 2
  1. 1.Organisch-Chemisches InstitutUniversität HeidelbergDeutschland
  2. 2.Max Planck-Institut für ZellchemieMünchenDeutschland

Personalised recommendations