Zusammenfassung
Die ersten Hinweise auf die eiweißverdauende Wirkung des Pankreassaftes fanden wir bei Claude Bernard 8, doch glaubte dieser, daß auch die Galle maßgeblich bei diesem Vorgange beteiligt sci. Erst Corvisart 1 erbrachte den Nachweis, daß auch reiner Pankreassaft, ohne Beimischung von Galle, eine starke proteolytische Wirkung aufweist. Kühne 2 erkannte die enzymatische Natur dieses Vorganges und bezeichnete das aktive Prinzip als Trypsin. Er beobachtete, daß frisches Pankreasgewebe keine proteolytische Wirkung besitzt. Diese damals reichlich spekulativ erscheinende Auffassung der Inaktivität der Enzyme im Pankreasgewebe und frischen Sekret vertrat auch Heidenhain 3. Die für diese Zeitepoche typische Verknüpfung zwischen anatomischer und physiologischer Forschung ließ Heidenhain 3 bald an einen Zusammenhang zwischen der Sekretgranula, den Zymogenkörnern, und dem inaktiven Enzym, dem Zymogen, denken. Den Schlußstein zu dieser Entwicklung setzte Schepovalnikov 4 mit dem Nachweis der Enterokinase, einem Enzym, das die Umwandlung des Zymogens zum aktiven Trypsin vollzieht. Durch die Entwicklung der modernen Methoden der Eiweißforschung wurden neue Wege eröffnet und es waren besonders Northrop, Kunitz und Herriott 5, die durch die kristalline Darstellung der einzelnen Komponenten der pankreatischen Enzym-Systeme eine große Zahl von bisher mysteriösen Beobachtungen abzuklären vermochten.
“In pathological investigations thus carried out the functional diseases of organs could be studied in a precise and detailed manner; that is to say the alterations of secretory activity, the properties of the fluids and the conditions under which they appear, could be examinded.”
Pavlov, 1897
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Richterich, R. (1958). Pankreas. In: Enzymopathologie. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-642-86611-1_17
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