Untersuchungen zur Struktur der Proteoglykane aus hyalinen Knorpeln von Schweinen mit Rotlaufarthritis

Zusammenfassung

Infektionen mit Erysipelothrix rhusiopathiae fuhren beim Schwein zu chronisch-rheu- matoiden Polyarthritiden. Im Verlauf der Erkrankung kommt es zu Knorpeldestruktionsprozessen, die für den Ablauf der chronischen Polyarthritis des Menschen Modellcharakter besitzen (1). Der Abbau der Knorpelmatrix ist gekennzeichnet durch den Verlust der Proteoglykane und die Freilegung der Kollagenfibrillen. Der pathobiochemische Mechanismus der Proteoglykanfreisetzung ist nicht bekannt. Die Regulation der Synthese der Bestandteile der extrazellulären Matrix durch die Bindegewebszellen erfolgt — zumindest zum Teil — durch Zeil-Matrix-Wechselwirkungen (2). Verliert die extrazelluläre Matrix Proteoglykane, so führt dieses zu einer stimulierten Neusynthese durch die Bindegewebszellen im Sinne eines Reparationsprozesses. So konnte bei Modellarthrosen eine aktivierte Proteoglykansynthese nachgewiesen werden (3). Über die Struktur der im Rahmen eines solchen Prozesses synthetisierten Moleküle ist bisher wenig bekannt. Es gibt jedoch Hinweise, daß sie sich von den „normalen“ Strukturen unterscheiden (3) und daß die Änderung im Syntheseverhalten des Chondrozyten irreversibel sein könnte (4, 5).