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Bestimmungsmethoden

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Mikrochemische Methoden für neurobiologische Untersuchungen

Zusammenfassung

Modifikation der Methode von Nagatsu

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Literatur

  1. Nagatsu T, Levitt M, Udenfriend S (1964) Tyrosine hydroxylase. J Biol Chem 239:2910–2917

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  2. Radiochemische Verfahren: Enzymatischer Austausch des Tritiums in 3H-3.5-L-Tyrosin und Messung des tritiierten Wassers (Nagatsu T, Levitt M, Udenfriend S (1964) A rapid and simple radioassay for tyrosine hydroxylase activity. Anal Biochem 9:122–126).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  3. Gekoppelte enzymatische Decarboxylierung des aus 14C-(Carboxyl)-L-Tyrosin gebildeten 14C-(Carboxyl)-L-DOPA und Messung des gebildeten 14C-CO2 (Waymire JC, Bjur R, Weiner N (1971) Assay of tyrosine hydroxylase by coupled decarboxylation of DOPA formed from 1–14C-L-tyrosine. Anal Biochem 43:588–600).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  4. Fluorimetrische Bestimmungen: Aus L-Tyrosin gebildetes L-DOPA wird fluorimetrisch bestimmt: K-hexaxyanoferrat(III)-Methode (Nagatsu T, Yamamoto T (1968) Fluorescence assay of tyrosine hydroxylase activity in tissue homogenates. Experientia 24:1183–1184).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  5. Trihydroxyindol-Methode (Yamauchi T, Fujisawa H (1978) A simple and sensitive fluorometric assay for tyrosine hydroxylase. Anal Biochem 89:143–150).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  6. Lamprecht F, Coyle JT (1972) DOPA decarboxylase in the developing rat brain. Brain Res 41:503–506

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  7. Eine neue interessante Variante, radioaktives CO2 zu absorbieren und zu messen, geben Beaven MA, Wilcox G, und Terpstra GK (1978) an (A microprocedure for the measurement of 14CO2 release from (14C) carboxyllabeled amino acids. Anal Biochem 84:638–641).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  8. P. Laduron und F. Belpaire (1968) setzen 2–14C-L-DOPA als Substrat ein und extrahieren das gebildete 14C-Dopamin mit Butanol (A rapid assay and partial purification of dopa decarboxylase). Anal Biochem 26:210–218)

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  9. T.R. Bosin, J.R. Baldwin und R.P. Maickel (1978) trennen radioaktives Substrat und Reaktionsprodukt an einem Ionenaustauscher: Inhibition of DOPA decarboxylation by analogues of tryptophan. Biochem Pharmacol 27:1289–1291.

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  10. Eine einfache fluoreszenzspektroskopische Methode zur Bestimmung der AADC-Aktivität geben W. Lovenberg, H. Weissbach und S. Udenfriend (1962) an (Aromatic L-amino acid decarboxylase. J Biol Chem 237:89–93).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  11. Molinoff PB, Weinshilboum R, Axelrod J (1971) A sensitive assay for dopamine-β-hydroxylase. J Pharmacol Exp Ther 178:425–431

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  12. Setzt man als Substrat 3H-Tyramin ein, so kann man den nach Perjodat-Reaktion gebildeten 3H-p-Hydroxybenzyldehyd szintillationsspektroskopisch messen (Friedman S, Kaufman S (1965) 3,4-dihydroxyphenylethylamine-3-hydroxylase. J Biol Chem 240:4763–4773).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  13. C.D. Wise (1976) benutzt speziell gereinigtes 14C-Tyramin und erhöht so die Empfindlichkeit des Tests um ein Mehrfaches (A sensitive assay for dopamine-β-hydroxylase. J Neurochem 27:883–888).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  14. G. Wilcox und M.A. Beaven (1976); beschreiben einen einfachen radiochemischen Test für die DBH im Serum. Sie setzen (Äthyl-2–3H)-Dopamin als Substrat der DBH ein und nehmen die Menge des gebildeten tritiierten Wassers als Maß für die Aktivität des Enzyms (A sensitive and specific tritium release assay for dopamine- 3-hydroxylase (DBH) in serum. Anal Biochem 75:484–497).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  15. Das aus Tyramin gebildete Norsynephrin (Octopamin) wird mit Perjodat zu p-Hydroxybenzaldehyd gespalten, der spektrophotometrisch bestimmt wird (Kato T, Wakui Y, Nagatsu T (1978) An improved dual-wavelength spectrophotometry assay for dopamine-β-hydroxylase. Biochem Pharmacol 27:829–831).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  16. Einen fluoreszenzspektroskopischen Nachweis des durch die DBH gebildeten Octopamins (Reinigung durch Hochdruckflüssigkeits-Chromatographie) beschreiben K. Fujita, T. Nagatsu, K. Maruta, R. Teradaira, H. Beppu, Y. Tsuji und T. Kato (1977) (Fluorescence assay for dopamine-β-hydroxylase activity in human serum by high-performance liquid chromatography. Anal Biochem 82:130–140).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  17. M. Kopun und M. Herschel (1978) dansylieren das Reaktionsprodukt Octopamin und messen die Fluoreszenz des Dansyl-Octopamins nach dünnschichtchromatographischer Reinigung direkt auf der Dünnschichtplatte (Determination of dopamine-β-hydroxylase activity by means of chromatogram-spectrofluorometric measurement in remission. Anal Biochem 85:556–563).

    Article  PubMed  Google Scholar 

  18. Eine radioimmunologische Bestimmung der Serum-DBH findet sich bei R.A. Rush und L.B. Geffen (1972) (Radioimmunoassay and clearance of circulating dopamine-β-hydroxylase. Circ Res 31:444–452).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  19. Saavedra JM et al. (1974) Localisation of phenylethanolamine-N-methyltransferase in the rat brain nuclei. Nature (London) 248:695–696

    Article  CAS  Google Scholar 

  20. R.T. Borchardt, W.C. Vincek und G.L. Grunewald (1977) setzen unmarkiertes Norepinephrin als Substrat der PNMT ein und bestimmen das Endprodukt der Reaktion (Epinephrin) elektrochemisch. Auftrennung des Reaktionsgemisches geschieht durch Hochdruck-flüssigkeits-Chromatographie an einem Kationenaustauscher (A liquid Chromatographic assay for phenylethanolamine-N-methyl-transferase. Anal Biochem 82:149–157).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  21. Axelrod J (1962) Catechol-O-methyltransferase from rat liver. Methods Enzymol 5:748–749

    Article  CAS  Google Scholar 

  22. Eine vereinfachte zeitsparende Modifikation der oben beschriebenen Methode geben P.A. Gulliver und K.F. Tipton (1978) an (Direct extraction radioassay for catechol-O-methyltransferase activity.; Biochem Pharmacol 27:773–775).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  23. J.K. Coward und F. Ying-Hsiueh Wu (1973) beschreiben eine spektroskopische COMT-Bestimmung: Das durch Verlust der Methylgruppe aus S-Adenosyl-methionin (SAM) gebildete S-Adenosylhomocystein (SAH) wird durch ein Enzym (Adenosindesaminase) zu S-Inosylhomocystein (SIH) desaminiert. Die Differenz der Extinktion von SAH und SIH im Ultravioletten soll der Aktivität der COMT proportional sein (A continuous spectrophotometric assay for catechol-O-methyltransferase. Anal Biochem 55:406–410).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  24. Eine fluoreszenzspektroskopische Methode zur Messung der COMT-Aktivität geben O.J. Broch und H.C. Guldberg (1971) an (On the determination of catechol-O-methyltransferase activity in tissue-homogenates. Acta Pharmacol Toxicol 30:266–277). COMT methyliert 3.4-Dihydroxyphenylessigsäure, die nach papierchromatographischer Reinigung und Reaktion mit K-hexacyanoferrat(III) fluorimetrisch bestimmt werden kann.

    Article  CAS  Google Scholar 

  25. Wurtmann RJ, Axelrod J (1963) A sensitive and specific assay for the estimation of monoamine oxidase. Biochem Pharmacol 12: 1439–1440)

    Article  Google Scholar 

  26. P.H. Wu und L.E. Dyck (1976) modifizierten die radiochemische MAO-Bestimmung, indem sie überschüssiges radioaktives Substrat an einen flüssigen Ionenaustauscher binden und die desaminierten Reaktionsprodukte direkt in die Szintillations-Flüssigkeit extrahieren. Die Methode soll für verschiedene Amine als Substrat gleichermaßen geeignet sein und sich durch Empfindlichkeit und Schnelligkeit auszeichnen (Microassay for the estimation of monoamine oxidase activity. Anal Biochem 72: 637–642).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  27. MAO desaminiert p-Dimethylaminobenzylamin oxidativ zu p-Dimethyl-aminobenzaldehyd, dessen Absorption im Ultravioletten zur quan-titativen Bestimmung ausgenutzt wird (Deitrich RA, Erwin VG (1969) A convenient spectrophotometric assay for monoamine oxidase. Anal Biochem 30:395–402).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  28. Das in der Monoaminoxidase-Reaktion entstandene Wasserstoffperoxid bildet in Gegenwart von Peroxidase aus Leuco-2′,7′-dichlor-fluoreszein das farbige 2′,7′-Dichlorfluoreszein, dessen Absorption bei 502 nm der MAO-Aktivität proportional sein soll (Köchli H, von Wartburg JP (1978) A sensitive photometric assay for monoamine oxidase. Anal Biochem 84:127–135).

    Article  PubMed  Google Scholar 

  29. Dasselbe Prinzip benutzt K.F. Tipton (1969) für eine MAO-Bestimmung: Homovanillinsäure wird durch H2O2 und Peroxidase zu einem fluoreszierenden Produkt umgewandelt. Der Vorteil dieser Methode ist die höhere Empfindlichkeit aufgrund der fluoreszenzspektro-skopischen Messung (A sensitive fluorometric assay for monoamine oxidase. Anal Biochem 28:318–325).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  30. Hefti F, Lichtensteiger W (1976) An enzymatic-isotopic method for DOPA and its use for the measurement of dopamine synthesis in rat substantia nigra. J Néurochem 27:647–649

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  31. Salier CF, Zigmond MJ (1978) A radioenzymatic assay for catecholamines and dihydroxyphenylacetic acid. Life Sci 23:1117–1130

    Article  Google Scholar 

  32. Zahlreiche Methoden beruhen auf der Oxidation der Catecholamine zu stark fluoreszierenden Trihydroxyindolen (Laverty SR, Taylor KM (1968) The fluorometric assay of catecholamines and related compounds. Anal Biochem 22:269–279).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  33. Das Prinzip anderer fluorimetrischer Bestimmungen ist die Umsetzung von Catecholaminen mit 1.2-Diaminoäthan zu intensiv fluoreszierenden Verbindungen (Weil-Malherbe SH (1959) The fluorimetric estimation of catechol compounds by the ethylenediamine condensation method. Pharmacol Rev 11:278–288).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  34. Eine fluorimetrische Catecholamin-Bestimmung im Mikromaßstab findet sich bei M. Schlumpf, W. Licihtenstetiger, H. Langemann, P.G. Waser und F. Hefti (1974) (A fluorometric micromethod for the simultaneous determination of serotonin, noradrenaline and dopamine in milligram amounts of brain tissue. Biochem Pharmacol 23:2437–2446).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  35. Keller R, Oke A, Mefford I, Adams RN (1976) Liquid chromatographic analysis of catecholamines, routine assay for regional brain mapping. Life Sci 19:995–1003

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  36. Hallman H, Farnebo L-O, Hamberger B, Jonsson G (1978) A sensitive method for the determination of plasma catecholamines using liquid chromatography with electrochemical detection. Life Sci 23:1049–1052

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  37. Felice LJ, Felice JD, Kissinger PT (1978) Determination of catecholamines in rat brain parts by reverse-phase ion-pair liquid chromatography. J Neurochem 31:1461–1465

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  38. Karoum F, Cattabeni F, Costa E (1972) Gas chromatographic assay of picomole concentrations of biogenic amines. Anal Biochem 47:550–561

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  39. Imai K, Wang M-T, Yoshiue S, Tamura Z (1973) Determination of catecholamines in the plasma of patients with essential hypertension and of normal persons. Clin Chim Acta 43:145–149

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  40. Martin IL, Ansell GB (1973) A sensitive gas chromatographic procedure for the estimation of noradrenaline, dopamine and 5-hydroxytryptamine in rat brain. Biochem Pharmacol 22:521–533

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  41. Hiemke C, Kauert G, Kalbhen DA (1978) Gas-liquid chromatographic properties of catecholamines, phenylethylamines and indolalkylamines as their propionyl derivatives. J Chromatogr 153:451–460

    Article  CAS  Google Scholar 

  42. Koslow SH, Cattabeni F, Costa E (1972) Norepinephrine and dopamine: assay by mass fragmentography in the picomole range. Science 176:177–180

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  43. Miyazaki H, Hashimoto Y, Iwanaga M, Kubodera T (1974) Analysis of biogenic amines and their metabolites by gas chromatographychemical ionization mass spectrometry. J Chromatogr 99:575–586

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  44. Freed CR, Weinkam RJ, Melmon KL, Castagnoli N (1977) Chemical ionization mass spectrometric measurement of α-methyldopa and s-dopa metabolites in rat brain regions. Anal Biochem 78:319–332

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  45. Kilts CD, Vrbanac JJ, Rickert DE, Rech RH (1977) Mass fragmentographic determination of 3,4-dihydroxyphenylethylamine and 4-hydroxy-3-methoxyphenylethylamine in the caudate nucleus. J Neurochem 28:465–467

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  46. Es lassen sich zwei Methoden unterscheiden. Enzymatische Übertragung einer radioaktiv markierten Methylgruppe auf die Amino-gruppe des Norepinephrins durch das Enzym Phenyläthanolamin-N-Methyltransferase (PNMT) und quantitative Auswertung der Radioaktivität des 3H-Epinephrins (Henry DP, Starman BJ, Johnson DG, Williams RH:(1975) A sensitive radioenzymatic assay for norepinephrine in tissue and plasma. Life Sci 16:375–384).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  47. Coyle JT, Henry D (1973) Catecholamines in fetal and newborn rat brain. J Neurochem 21:61–67

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  48. Da Prada M, Zürcher G (1976) Simultaneous radioenzymatic determination of plasma and tissue adrenaline, noradrenaline and dopamine within the femtomole range. Life Sci 19:1161–1174

    Article  PubMed  Google Scholar 

  49. Ben-Jonathan N, Porter JC (1976) A sensitive radioenzymatic assay for dopamine, norepinephrine, and epinephrine in plasma and tissue. Endocrinology 98:1497–1507

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  50. Klaniecki TS, Corder CN, McDonald Jr RH, Feldman JA (1977) Highperformance liquid Chromatographie radioenzymatic assay for plasma catecholamines. J Lab Clin Med 90:604–612

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  51. Müller T (1978) Radioenzymatische Simultanbestimmung von Adrenalin und Noradrenalin in Plasma. Arzneimittelforschung 28:1304

    PubMed  Google Scholar 

  52. Kebabian JW, Saavedra JM, Axelrod J (1977) A sensitive enzymatic-radioisotopic assay for 3,4-dihydroxyphenylacetic acid. J Neurochem 28:795–801

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  53. Auf demselben Prinzip beruht eine Methode zur DOPAC-Bestimmung, die von A. Argiolas, F. Fadda, E. Stefanini und G.L. Gessa (1977) ausgearbeitet wurde (A simple radioenzymatic method for determination of picogram amounts of 3.4-dihydroxyphenylacetic acid (DOPAC) in the rat brain. J Neurochem 29:599–601).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  54. Neben der weniger empfindlichen fluorimetrischen DOPAC-Bestimmung (Murphy GF, Robinson D, Sharman DF (1969) The effect of tropolone on the formation of 3,4-dihydroxyphenylacetic acid and 4-hydroxy-3-methoxyphenylacetic acid in the brain of the mouse. Br J Pharmacol 36:107–115)

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  55. ist ein Verfahren mit kombinierter Gaschromatographie-Massenspektrometrie beschrieben worden (Gordon EK, Markey SP, Sherman RL, Kopin IJ (1976) Conjugated 3,4-dihydroxyphenylacetic acid (DOPAC) in human and monkey cerebrospinal fluid and rat brain and the effects of probenecid treatment. Life Sci 18:1285–1292).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  56. Spano PF, Neff NH (1971) Procedure for the simultaneous determination of dopamine, 3-methoxy-4-hydroxyphenylacetic acid, and 3,4-dihydroxyphenylacetic acid in brain. Anal Biochem 42: 113–118

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  57. Dziedzic SW, Bertani LM, Clarke DC, Gitlow SE (1972) A new derivative for the gas-liquid chromatographic determination of homovanillic acid. Anal Biochem 47:592–600

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  58. Hamilton PN, Mackay AVP (1976) A sensitive gas-liquid chromatographic assay for homovanillic acid (HVA) and 3,4-dihydroxy-phenylacetic acid (DOPAC) applied to twenty areas of the human brain. Brain Res 118:161–166

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  59. Eine massenspektrometrische HVA-Bestimmung ist bei B. Sjöquist und B. Johansson (1978) angegeben (A comparison between fluorometric and mass fragmentographic determinations of homovanillic acid and 5-hydroxyindoleacetic acid in human cerebrospinal fluid. J Neurochem 31:621–625).

    Article  PubMed  Google Scholar 

  60. Meek JL, Neff NH (1972) Fluorometric estimation of 4-hydroxy-3-methoxy-phenylethylenglycol sulphate in brain. Br J Pharmacol 45:435–441

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  61. D.F. Sharman (1969) beschrieb eine gaschromatographische Bestimmung für MOPEG (und 3.4-Dihydroxyphenyläthylenglykol-D0PEG) im Hypothalamus der Ratte (Glycol metabolites of noradrenaline in brain tissue. Br J Pharmacol 36:523–534).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  62. Eine kombinierte, gaschromatographisch-massenspektrometrische Methode zur Messung von MOPEG (und HVA bzw. VMA) wurde von J.-P. Ader, F.A.J. Muskiet, H.J. Jeuring und J. Korf (1978) mitgeteilt (On the origin of vanillylmandelic acid and 3-methoxy-4-hydroxy-phenylglycol in the rat brain. J Neurochem 30:1213–1216).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  63. Saavedra JM (1974) Enzymatic-isotopic method for octopamine at the picogram level. Anal Biochem 59:628–633

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  64. A.J. Harmar und A.S. Horn (1976) modifizierten die oben beschriebene Methode. Durch Reinigung des 3H-N-Methyloctopamin auf Dünnschichtchromatographie-Platten erreichen sie eine größere Spezifität des Tests (Octopamine in mammalian brain: rapid post mortem increase and effects of drugs. J Neurochem 26:987–993).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  65. Sowohl die Isomeren p-Octopamin und m-Octopamin als auch Phenyläthanolamin können nebeneinander durch N-Methylierung mit PNMT und 3H-SAM und Dansylierung der Reaktionsprodukte mit anschließender dünnschichtchromatographischer Trennung quantitativ be-stimmt werden (Danielson TJ, Boulton AA, Robertson HA (1977) m-Octopamine, p-octopamine and phenylethanolamine in rat brain: a sensitive, specific assay and the effects of some drugs. J Neurochem 29:1131–1135).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  66. Modifikation der Methode von Saavedra J, Axelrod J (1973) Demonstration and distribution of phenylethanolamine in brain and other tissues. Proc Natl Acad Sci USA 70:769–772

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  67. Eine massenspektrometrische Phenyläthanolamin-Bestimmung beschreiben J. Willner, H.F. LeFevre und E. Costa (1974) (Assay by multiple ion detection of phenylethylamine and phenylethanol-amine in rat brain. J Neurochem 23:857–859).

    Article  CAS  Google Scholar 

  68. Paul SM, Axelrod J (1977) A rapid and sensitive radioenzymatic assay for catechol estrogens in tissues. Life Sci 21:493–502

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  69. Über die quantitative Bestimmung verschiedener Catecholöstrogene und ihrer Methyläther mittels Gaschromatographie/Massenspektro-metrie berichten H.-O. Hoppen und L. Siekmann (1974) (Gas chromatography-mass spectrometry of catechol estrogens. Steroids 23: 17–34).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  70. Ichiyama A, Nakamura S, Nishizuka Y, Hayaishi O (1970) Enzymic studies on the biosynthesis of serotonin in mammalian brain. J Biol Chem 245:1699–1709

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  71. D.A.V. Peters, P.L. McGeer und E.G. McGeer (1968) setzen 3–14C-L-Tryptophan als Substrat ein. Das gebildete radioaktiv markierte 5-Hydroxytryptophan wird zum 14C-Serotonin decarboxyliert und vom Ausgangsprodukt an einem Ionenaustauscher abgetrennt (The distribution of tryptophan hydroxylase in cat brain. J Neurochem 15:1431–1435).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  72. In Analogie zur TOH-Bestimmung setzen W. Lovenberg, R.E. Bensinger, R.L. Jackson und J.W. Daly (1971) 5–3H-DL-Tryptophan als Substrat der TrpOH ein. Das Reaktionsprodukt 4–3H-5-Hydroxytryptophan tauscht das Tritium mit Wasser aus, so daß die Menge des gebildeten 3H-H2O der TrpOH-Aktivität direkt proportional ist (Rapid analysis of tryptophan hydroxylase in rat tissue using 5–3H-tryptophan. Anal Biochem 43:269–274).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  73. J.S. Kizer, J.A. Zivin, J.M. Saavedra und M.J. Brownstein (1975) beschreiben einen komplizierten Test zur Bestimmung der TrpOH-Aktivität, der eine vielstufige enzymatische Umsetzung des L-Tryptophans umfaßt. Die beiden letzten Reaktionen sind Bestandteil der radioenzymatischen Serotonin-Bestimmung von Saavedra et al. (s. dort) (A sensitive microassay for tryptophan hydroxylase in brain. J Neurochem 24:779–785).

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  74. Friedman PA, Kappelman AH, Kaufman S (1972) Partial purification and characterization of tryptophan hydroxylase from rabbit hindbrain. J Biol Chem 247:4165–4173

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  75. J.L. Meek und L.M. Neckers (1975) messen 5-Hydroxytryptophan nach Auftrennung auf einer Hochdruckflüssigkeits-Chromatographie-Säule (Measurement of tryptophan hydroxylase in single brain nuclei by high pressure liquid chromatography. Brain Res 91: 336–340).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  76. Saavedra JM, Brownstein M, Axelrod J (1973) A specific and sensitive enzymatic-isotopic microassay for serotonin in tissues. J Pharmacol Exp Ther 186:508–515

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  77. Eine neuere Arbeit beschreibt eine Serotonin-Bestimmung, die auf demselben Prinzip wie die von Saavedra et al. angegebene beruht. Die N-Acetylierung des Serotonins wird hier chemisch mit Acetan-hydrid durchgeführt. Die Autoren geben als Vorteil ihrer Methode an: Größere Empfindlichkeit durch höheren Acetylierungsgrad und niedrigere Blindwerte durch fehlende Decarboxylase-Aktivität (in teilgereinigter Arylamin-N-Acetyltransferase enthalten) (Hammel I, Naot Y, Ben-David E, Ginsburg H (1978) A simplified microassay for serotonin: modification of the enzymatic isotopic assay. Anal Biochem 90:840–843).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  78. Zahlreiche fluorimetrische Bestimmungsmethoden für Serotonin sind beschrieben worden, von denen hier zwei angegeben werden sollen. Snyder SH, Axelrod J, Zweig M (1965) A sensitive and specific fluorescence assay for tissue serotonin. Biochem Pharmacol 14: 831–835. Nach Extraktion des Serotonins mit organischen Lösungsmitteln läßt man es mit Ninhydrin zu einem Produkt reagieren, dessen intensive Fluoreszenz quantitativ ausgewertet wird.

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  79. C. Atack und M. Lindqvist (1973) nutzen die Reaktion mit o-Phthaldialdehyd zur fluorimetrischen Serotonin-Bestimmung aus (Conjoint native and orthophthaldialdehyde-condensate assays for the fluorimetric determination of 5-hydroxyindoles in brain. Naunyn-Schmiedebergs Arch Pharmacol 279:167–284).

    Google Scholar 

  80. C. Sunol und E. Gelpi (1977) benutzen die kombinierte Gaschroma-tographie/Massenspektrometrie zur Bestimmung von Serotonin und seinen Metaboliten (Direct gas chromatography/mass spectrometer connection of glass capillary columns for the analysis of serotonin and metabolites by selective ion monitoring. J Chromatogr 142:559–574).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  81. F. Ponzio und G. Jonsson (1979) beschreiben eine Serotonin-Bestimmung mit hochdruckflüssigkeits-chromatographischer Auftrennung und elektrochemischer Oxidation des Serotonins (A rapid and simple method for the determination of picogram levels of serotonin in brain tissue using liquid chromatography with electrochemical detection. J Neurochem 32:129–132).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  82. Curzon G, Green R (1970) Rapid method for the determination of 5-hydroxytryptamine and 5-hydroxyindpleacetic acid in small regions of rat brain. Br J Pharmacol 39:653–655

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  83. Goldenberg H (1973) Specific photometric determination of 5-hydroxyindoleacetic acid in urine. Clin Chem 19:38–44

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  84. Yamaguchi Y, Hayashi C (1978) Simple determination of highly urinary excretion of 5-hydroxyindole-3-acetic acid with ferric chloride. Clin Chem 24:149–150

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  85. Graffeo A-P, Karger BL (1976) Analysis for indole compounds in urine by high-performance liquid chromatography with fluori-metric detection. Clin Chem 22: 84–187

    Google Scholar 

  86. Beck O, Palmskog G, Hultman E (1977) Quantitative determination of 5-hydroxyindole-3-acetic acid in body fluids by high-performance liquid chromatography. Clin Chim Acta 79:149–154

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  87. Melchert H-U, Hoffmeister H (1977) Bestimmung der Urinmetaboliten Hydroxyindolessigsaure, Vanillinmandelsäure und Homovanillinsäure mit lipophiler Gelchromatographie und Gaschromatographie. J Clin Chem Clin Biochem 15:81–87

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  88. C.-G. Swahn, B. Sandgärde, F.-A. Wiesel und G. Sedvall (1976) geben eine massenspektrometrische Bestimmung der 5-HIAA (und HVA bzw. MOPEG) im Gehirn, Urin und Liquor an (Simultaneous determination of the three major monoamine metabolites in brain tissue and body fluids by a mass fragmentographic method. Psychopharmacology 48:147–152).

    Article  Google Scholar 

  89. Deguchi T, Axelrod J (1972) Sensitive assay for serotonin-N-acetyltransferase acitivity in rat pineal. Anal Biochem 50: 174–179

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  90. Axelrod J, Wurtman RJ, Snyder SH (1965) Control of hydroxyindole O-methyltransferase activity in the rat pineal gland by environmental lighting. J Biol Chem 240:949–954

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  91. Goldberg AM, McCaman RE (1973) The determination of picomole amounts of acetylcholine in mammalian brain. J Neurochem 20: 1–8

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  92. Eine Verbesserung der oben beschriebenen Methode wurde von R.E. McCaman und J. Stetzier (1977) mitgeteilt (Radiochemical assay for ACH: modifications for sub-picomole measurements. J Neurochem 28:669–671).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  93. Die Anwendung kombinierter Gaschromatographie-Massenspektrometrie für die Acetylcholin-Bestimmung beschreiben D.J. Jenden, L. Choi, R.W. Silverman, J.A. Steinborn, M. Roch und R.A. Booth (1974) (Acetylcholine turnover estimation in brain by gas chromatography/ mass spectrometry. Life Sci 14:55–63).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  94. Schrier BK, Shuster L (1967) A simplified radiochemical assay for choline acetyltransferase. J Neurochem 14:977–985

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  95. Eine zeitsparende radiochemische Methode zur Messung der CHAC-Aktivität, die nach dem oben angegebenen Prinzip arbeitet, ist von F. Fonnum (1975) beschrieben worden (A rapid radiochemical method for the determination of choline acetyltransferase. J Neurochem 24:407–409).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  96. Z. Grubic, T. Kiauta und M. Brzin (1976) trennen Ausgangs- und Endprodukt der Reaktion mittels Dünnschicht-Chromatographie (A radiometric method for the determination of choline acetylase activity based on thin-layer chromatography. Anal Biochem 74: 354–358).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  97. Eine weniger empfindliche fluorimetrische CHAC-Bestimmung, die vor allem bei der Reinigung des Enzyms anwendbar sein soll, ist bei L.B. Hersh, B. Coe und L. Casey (1978) zu finden (A fluoro-metric assay for choline acetyltransferase and its use in the purification of the enzyme from human placenta. J Neurochem 30: 1077–1085).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  98. L.-P. Chao (1978) gibt eine einfache Bestimmung der CHAC-Aktivität an. Hier wird die Menge des in der Reaktion gebildeten Coenzym A spektrophotometrisch bestimmt (Anal Biochem 85:20–24).

    Google Scholar 

  99. Wilson SH, Schrier BK, Farber JL, Thompson EJ, Rosenberg RN, Blume AJ, Nirenberg MW (1972) Markers for gene expression in cultured cells from the nervous system. J Biol Chem 247: 3159–3169

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  100. Zivin JA, Reid JL, Tappaz ML, Kopin IJ (1976) Quantitative localization of tyrosine hydroxylase, dopamine-β-hydroxylase, phenylethanolamine-N-methyltransferase, and glutamic acid decarboxylase in spinal cord. Brain Res 105:151–156

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  101. Okada Y, Nitsch-Hassler C, Kim JS, Bak U, Hassler R (1971) Role of γ-aminobutric acid (GABA) in the extrapyramidal motor system. 1. Regional distribution of GABA in rabbit, rat, guinea pig and baboon CNS. Exp Brain Res 13:514–518

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  102. Enna SJ, Snyder SH (1976) A simple, sensitive and specific radioreceptor assay for endogenous GABA in brain tissue. J Neurochem 26:221–224

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  103. Enna SJ, Wood JH, Snyder SH (1977) γ-Aminobutyric acid (GABA) in human cerebrospinal fluid: radioreceptor assay. J Neurochem 28:1121–1124

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  104. Eine massenfragmentarische GABA-Bestimmung wurde von F. Cattabeni, C.L. Galli und T. Eros (1976) beschrieben (A simple and highly sensitive mass fragmentographic procedure for γ-aminobutyric acid determinations. Anal Biochem 72:1–7).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  105. White HL, Sato TL (1978) GABA-Transaminase of human brain and peripheral tissues — kinetic and molecular properties. J Neurochem 31:41–47

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  106. Eine fluorimetrische Bestimmung der GABA-T-Aktivität ist von Th. De Boer und J. Bruinvels (1977) beschrieben worden (Assay and properties of 4-aminobutyric-2-oxoglutaric acid transaminase and succinic semialdehyde dehydrogenase in rat brain tissue. J Neurochem 28:471–478).

    Article  PubMed  Google Scholar 

  107. Kobayashi Y, Maudsley DV (1972) A single-isotope enzyme assay for histamine. Anal Biochem 46:85–90

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  108. Eine weitere radioenzymatische Histamin-Bestimmung, die auf demselben Prinzip beruht, ist von M.A. Beaven, S. Jacobsen und Z. Horakova (1972) beschrieben worden (Modification of the enzymatic isotopic assay of histamine and its application to measurement of histamine in tissues, serum and urine. Clin Chim Acta 37:91–103).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  109. Taylor KM, Snyder SH (1972) Isotopic microassay of histamine, histidine, histidine decarboxylase and histamine methyltransferase in brain tissue. J Neurochem 19:1343–1358

    Google Scholar 

  110. Gilman AG (1970), A protein binding assay for adenosine 3:5-cyclic monophosphate. Proc Natl Acad Sci USA 67:305–312

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  111. Ein sehr empfindlicher Test auf cAMP ist bei R.A. Johnson (1972) beschrieben. In mehreren gekoppelten enzymatischen Reaktionen wird cAMP zu ATP umgewandelt, das in Gegenwart von Sauerstoff mit einer Luciferin-Luciferase-Präparation (aus amerik. Leuchtkäfer) unter Lichtemission reagiert. Eine quantitative Auswertung dieses emittierten Lichtes ist u.a. im Flüssigkeits-Szintillationsspektrometer möglich (The luminescence assay of cyclic AMP. Adv in Cyclic Nucleotide Res 2:81–87).

    Google Scholar 

  112. A. Chiu und D. Eccleston (1977) bestimmen cAMP nach Vorreinigung an Aluminiumoxid und einem Ionenaustauscher durch Hochdruck-Flüssigkeitschromatographie (A high-pressure liquid chromatographic method for measuring 3′,5′-cyclic AMP in brain. Anal Biochem 78:148–155).

    Google Scholar 

  113. Eine radioimmunologische cAMP-Bestimmung mit 125J als Radioisotop geben A.L. Steiner, D.M. Kipnis, R. Utiger und C. Parker (1969) an (Radioimmunoassay for the measurement of adenosine 3′, 5′-cyclic phosphate. Proc Natl Acad Sci USA 64:367–373).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  114. Ein Radioimmunoassay für cAMP mit dem leichter zu handhabenden Tritium ist bei R.W. Farmer, C.A. Harrington und D.H. Brown (1975) zu finden (A simple radioimmunoassay for 3′,5′-cyclic adenosine monophosphate. Anal Biochem 64:455–460).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  115. Über einen noch empfindlicheren radioimmunologischen Test für die gleichzeitige Bestimmung von cAMP und cGMP berichten M. Honma, T. Satoh, J. Takezawa und M. Ui (1977) (An ultrasensitive method for the simultaneous determination of cyclic AMP and cyclic GMP in small-volume samples from blood and tissue. Biochem Med 18: 257–273).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  116. Clement-Cormier YC, Kebabian JW, Petzold GL, Greengard P (1974) Dopamine-sensitive adenylate cyclase in mammalian brain: a possible site of action of antipsychotic drugs. Proc Natl Acad Sci USA 71:1113–1117

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  117. Eine Alternativmethode zur GUC-Bestimmung findet sich bei A.A. White und D.B. Karr (1978) (Improved two-step method for the assay of adenylate and guanylate cyclase. Anal Biochem 85:451–460).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  118. Brooker G, Thomas LJ, Appleman MM (1968) The assay of adenosine 3,5-cyclic monophosphate and guanosine 3,5-cyclic monophosphate in biological materials by radioisotopic displacement. Biochemistry 7:4177–4181

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  119. S.N. Pennington (1971) beschreibt eine PDE-Bestimmung, bei der das Reaktionsprodukt AMP vom Ausgangsprodukt cAMP auf einer Hochdruck-Flüssigkeitschromatographie-Säule getrennt wird (3′,5′-cyclic adenosine monophosphate phosphodiesterase assay using high speed liquid chromatography. Anal Chem 43:1701–1703).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  120. P.S. Schönhöfer et al. (1972) setzen 32P-cAMP als Substrat der PDE ein. Eine Phosphatase dephosphoryliert das gebildete 32P-AMP zu Adenosin. Das freiwerdende 32P-Phosphat kann nach Komplexierung mit Molybdat extrahiert werden (Cyclic 3′,5′-AMP phosphodiesterase in isolated fat cells. Pharmacology 7:65–77).

    Google Scholar 

  121. Eine einfache und schnelle Methode zur PDE-Bestimmung wird von D.R. Zusman (1978) angegeben. Das aus 3H-cAMP entstandene 3H-AMP wird auf Celluloseplatten durch Waschen mit LiCl-Lösung vom Ausgangsprodukt getrennt (A rapid batch assay for cyclic AMP phosphodiesterase. Anal Biochem 84:551–558).

    Google Scholar 

  122. Dinnendahl V, Peters HD, Schönhöfer PS (1973) Effects of antili-polytic drugs on cyclic 3,5-AMP dependent protein kinase. Naunyn-Schmiedebergs Arch Pharmacol 278:293–300

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  123. Die Trennung von radioaktivem Ausgangsprodukt (γ-32P-ATP) und Endprodukt (32P-Histonphosphat) erreichen J.J. Witt und R. Roskoski Jr. (1975) auf einfache Weise. Nach Adsorption des 32P-Histonphosphats an Cellulosephosphat-Papier werden 32P-ATP und wasserlösliche Metabolite ausgewaschen und das phosphorylierte Histon im Szintillations-Spektrometer gezählt (Rapid protein kinase assay using phosphocellulose paper absorption. Anal Biochem 66:252–258).

    Google Scholar 

  124. Einen im Prinzip ähnlichen Proteinkinase-Test beschreiben K.-P. Huang und J.C. Robinson (1976) (A rapid and sensitive assay method for protein kinase. Anal Biochem 72:593–599).

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  125. Diliberto EJ Jr, Viveros OH, Axelrod J (1976) Subcellular distribution of protein carboxymethylase and its endogenous substrates in the adrenal medulla: possible role in excitation-secretion coupling. Proc Natl Acad Sci USA 73:4050–4054

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  126. Niswender GD, Chen CL, Midgley AR, Meites J, Ellis S (1969) Radioimmunoassay for rat prolactin. Proc Soc Exp Biol 130: 793–797

    PubMed  CAS  Google Scholar 

  127. Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ (1951) Protein measurement with the folin phenol reagent. J Biol Chem 193:265–275

    PubMed  CAS  Google Scholar 

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Authors and Affiliations

  1. An der Landwehr 32, 6239, Kriftel/Taunus, Deutschland

    Dr. rer. nat. Dr. med. Peter Uwe Witte

  2. Abteilung Molekulare Genetik, Max-Planck-Institut für experimentelle Medizin, Hermann-Rein-Straße 3, 3400, Göttingen, Deutschland

    Professor Dr. rer. nat. Heinrich Matthaei

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Witte, P.U., Matthaei, H. (1980). Bestimmungsmethoden. In: Mikrochemische Methoden für neurobiologische Untersuchungen. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-642-67496-9_3

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