Über die Wirkung der Pankreaslipase auf Verschiedene Substrate

Zusammenfassung

Da die Lipasewirkungen von der Verteilung des Enzyms und von seinen Begleitstoffen in hohem Maße abhängen, ist es für quantitative Beobachtungen nötig, die Lipasen in zum Vergleich geeignete Systeme zu bringen, sei es unter Aktivierung oder Hemmung. Nur dadurch lassen sich die Unterschiede im Wirkungsvermögen ausgleichen, die von der Menge und Natur der Begleitstoffe bedingt sind. Die erste und die vierte Abhandlung ¹ dieser Reihe haben Methoden für die Bestimmung lipatischer Hydrolysen mitgeteilt, die auf dem Ausgleich der genannten Einflüsse beruhen, und zwar für die Spaltung von Fetten und von Tributyrin. Im folgenden werden ähnliche Bestimmungsmethoden auch für die lipatische Hydrolyse des Triacetins und des Buttersäuremethylesters beschrieben. Für die Analyse lipatischer Enzyme wäre es überflüssig, die Verseifung von mehreren, z. B. von vier Substraten zu messen. Allein der Vergleich der Geschwindigkeiten, womit die [230] verschiedenen Substrate gespalten werden, ermöglicht es, die Frage der Spezifität lipatischer Enzyme genauer zu prüfen als es bisher geschehen ist. Es war noch nicht zu entscheiden, ob dasselbe Enzym auf hohe Glyceride und niedrige, auf Ester einwertiger Alkohole wie auf Gly-cerinester spaltend wirkt, auf wasserlösliche Ester und auf unlösliche Substrate.