Zink: Enzymatische Katalyse von Aufbau- und Abbau-Reaktionen sowie strukturelle und genregulatorische Funktionen

Überblick

Nach dem Element Eisen ist Zink mit ca. 2 g pro 70 kg Körpergewicht das zweithäufigste 3d-Metall im menschlichen Organismus, eine bedeutende Rolle spielt es auch für viele andere Lebewesen (Bertini et al.; Prince; Williams; Vahrenkamp; Vallee, Auld). Das Element kommt unter physiologischen Bedingungen nur zweifach ionisiert vor; aufgrund der abgeschlossenen d-Schale (d¹⁰-Konfiguration) ist das Ion Zn²⁺ in Komplexverbindungen diamagnetisch und farblos. Entfällt dadurch einerseits die Möglichkeit von leichter elektronischer Anregung am Metall selbst, so findet sich andererseits Zink(II) in der Natur nie von (farbigen) Tetrapyrrol-Liganden koordiniert, obwohl synthetische Komplexe dieses Typs sehr stabil sind. Zink-enthaltende Proteine konnten folglich erst mit verbesserten analytischen Methoden seit etwa 1930 eindeutig nachgewiesen werden; heute sind schon über 200 Vertreter bekannt (vgl. Tab. 12.1). Unter diesen befinden sich zahlreiche essentielle Enzyme, die den Aufbau (Polymerasen, Ligasen, Transferasen) und den Abbau (Hydrolasen) von Proteinen, Nukleinsäuren, Lipid-Molekülen, Porphyrin-Vorstufen und anderen wichtigen bio-or-ganischen Verbindungen katalysieren oder regulieren. Weitere Funktionen betreffen das Fixieren bestimmter, Geschwindigkeits- und/oder Stereoselektivität-beeinflussen-der Konformationen von Proteinen in Oxidoreduktasen sowie die strukturelle Stabilisierung im Insulin, in der Cytochrom c-Oxidase, in Hormon/Rezeptor-Komplexen oder auch in Transkriptions-regulierenden Faktoren für die Übertragung genetischer Information. Es ist daher nicht verwunderlich, daß Zinkmangel zu gravierenden pathologischen Erscheinungen führt (Bruce-Smrrh) und daß die schwereren Homologen Cadmium und Quecksilber nicht zuletzt durch Verdrängen des Zn²⁺ aus seinen Enzymen toxisch wirken (s. Kap. 17.3 und 17.5).