Überblick
Nach dem Element Eisen ist Zink mit ca. 2 g pro 70 kg Körpergewicht das zweithäufigste 3d-Metall im menschlichen Organismus, eine bedeutende Rolle spielt es auch für viele andere Lebewesen (Bertini et al.; Prince; Williams; Vahrenkamp; Vallee, Auw; Prasad). Das Element kommt unter physiologischen Bedingungen nur zweifach ionisiert vor; aufgrund der abgeschlossenen d-Schale (d10-Konfiguration) ist Zn2+ in Komplexverbindungen diamagnetisch und farblos. Entfällt dadurch einerseits die Möglichkeit von leichter elektronischer Anregung am Metall selbst, so findet sich andererseits Zink(II) biologisch nie von (farbigen) Tetrapyrrol-Liganden koordiniert, obwohl synthetische Komplexe dieses Typs sehr stabil sind. Zink-enthaltende Proteine konnten folglich erst mit verbesserten analytischen Methoden seit etwa 1930 eindeutig nachgewiesen werden; inzwischen sind schon über 300 Vertreter bekannt (vgl. Tab. 12.1). Unter diesen befinden sich zahlreiche essentielle Enzyme, die den Aufbau (Synthetasen, Polymerasen, Ligasen, Transferasen) oder den Abbau (Hydrolasen) von Proteinen, Nukleinsäuren, Lipid-Molekülen, Porphyrin-Vorstufen und anderen wichtigen bioorganischen Verbindungen katalysieren. Weitere Funktionen betreffen das Fixieren bestimmter, die Reaktionsgeschwindigkeit und/oder die Stereoselektivität beeinflussender Konformationen von Proteinen in Oxidoreduktasen sowie die strukturelle Stabilisierung von Insulin, von Hormon/Rezeptor-Komplexen oder auch von Transkriptions-regulierenden Faktoren für die Übertragung genetischer Information. Es ist daher nicht verwunderlich, daß Zinkmangel zu gravierenden pathologischen Erscheinungen führt (Bruce-Smith) und daß die schwereren Homologen Cadmium und Quecksilber nicht zuletzt durch Verdrängen des Zn2+ aus seinen Enzymen toxisch wirken (s. Kap. 17.3 und 17.5).
Access this chapter
Tax calculation will be finalised at checkout
Purchases are for personal use only
Preview
Unable to display preview. Download preview PDF.
Literatur
E.I. Stiefel, D. Coucouvanis, W.E. Newton(Hrsg.): Molybdenum Enzymes, Cofactors, and Model Systems, ACS Symposium Series No. 535, 1993
R.C. Bray, Rev. Biophys. 21 (1988) 299: The inorganic biochemistry of molybdo-enyzmes
S.J.N. Burgmayer, E.I. Stiefelin (h), S. 943: Molybdenum enzymes, cofactors, and model systems
I. Yamamoto, T. Saiki, S.M. Liu, L.G. Ljungdahl, J. Biol. Chem. 258 (1983) 1826: Purification and properties of NADP-dependent formate dehydrogenase from Clostridium thermoaceticum, a tungsten-selenium-iron protein
R. Wagner, J.R. Andreesen, Arch. Microbiol. 147 (1987) 295: Accumulation and incorporation of 185W-tungsten into proteins of Clostridium acidiurici and Clostridium cylindrosporum
R.A. Schmitz, S.P.J. Albracht, R.K. Thauer, FEBS Lett. 309 (1992) 78: Properties of the tungsten-substituted molybdenum formylmethanofuran dehydrogenase from Me-thanobacterium wolfei
G.N. George, R.C. Prince, S. Mukund, M.W.W. Adams, J. Am. Chem. Soc. 114 (1992) 3521: Aldehyde ferredoxin oxidoreductase from the hyperthermophilic archaebacte-rium Pyrococcus furiosus contains a tungsten oxo-thiolate center
S.P. Cramer, P.K. Eidem, M.T. Paffett, J.R. Winkler, Z. Dori, H.B. Gray, J. Am. Chem. Soc. 105 (1983) 799: X-ray absorption edge and EXAFS spectroscopic studies of molybdenum ions in aqueous solution
R.H. Holm, Coord. Chem. Rev. 100 (1990) 183: The biologically relevant oxygen atom transfer chemistry of molybdenum: From synthetic analogue systems to enzymes
R.S. Pilato, E.I. Stiefelin (z), S. 131: Catalysis by molybdenum-cofactor enzymes
J.C. Wootton, R.E. Nicolson, J.M. Cock, D.E. Walters, J.F. Burke, W.A. Doyle, R.C. Bray, Biochim. Biophys. Acta 1057 (1991) 157: Enzymes depending on the pterin molybdenum cofactor: sequence families, spectroscopic properties of molybdenum and possible cofactor-binding domains
J.H. Weiner, R.A. Rothery, D. Sambasivarao, C.A. Trieber, Biochim. Biophys. Acta 1102 (1992) 1: Molecular analysis of dimethylsulfoxide reductase: A complex iron-sulfur molybdoenzyme of Escherichia coli
K.V. Rajagopalan, J.L. Johnson, J. Biol. Chem. 267(1992) 10199: The pterin molybdenum cofactors
R.C. Bray, L.S. Meriwether, Nature (London) 212 (1966) 467: Electron spin resonance of xanthine oxidase substituted with molybdenum-95
B. Kruger, O. Meyer, Biochim. Biophys. Acta 972(1987) 357: Structural elements of bactopterin from Pseudomonas carboxydoflava carbon monoxide dehydrogenase
R.P. Burns, C.A. McAuliffe, Adv. Inorg. Chem. Radiochem. 22 (1979) 303: 1,2– Dithiolene complexes of transition metals
A. Abelleira, R.D. Galang, M.J. Clarke, Inorg. Chem. 29 (1990) 633: Synthesis and electrochemistry of pterins coordinated to tetraammineruthenium(ll)
S.J.N. Burgmayer, A. Baruch, K. Kerr, K. Yoon, J. Am. Chem. Soc. 111 (1989) 4982: A model reaction for Mo(VI) reduction by molybdopterin
B. Fischer, J. StrAhle, M. Viscontini, Helv. Chim. Acta 74 (1991) 1544: Synthese und Kristallstruktur des ersten chinoiden Dihydropterinmolybdan(IV)-Komplexes
R.J. Greenwood, G.L. Wilson, J.R. Pilbrow, A.G. Wedd, J. Am. Chem. Soc 115 (1993) 5385: Molybdenum(V) sites in xanthine oxidase and relevant analogue complexes: Comparison of oxygen-17 hyperfine coupling
Z. Xiao, C.G. Young, J.H. Enemark, A.G. Wedd, J. Am. Chem. Soc. 114 (1992) 9194: A single model displaying all the important centers and processes involved in catalysis by molybdoenzymes containing [Mov,0+ active sites
R. Soderlund, T. Rosswallin (g), Vol. 1, Part B, 1982, S. 61: The nitrogen cycles
S.J. Ferguson, Trends Biochem. Sci. 12 (1987) 354: Denitrification: A question of the control and organization of electron and ion transport
J. Erfkamp, A. Muller, Chem. Unserer Zeit 24 (1990) 267: Die Stickstoff-Fixierung
D.J. Lowe, R.N.F. Thorneley, B.E. Smithin (o), Part 1, S. 207: Nitrogenase
B.E. Smith, R.R. Eady, Eur. J. Biochem. 205 (1992) 1: Metalloclusters of the nitrogenases
R.A. Henderson, G. J. Leigh, C.J. Pickett, Adv. Inorg. Chem. Radiochem. 27(1983) 198: The chemistry of nitrogen fixation and models for the reactions of nitrogenase
M.M. Georgiadiset al., Science 257 (1992) 1653: Crystallographic structure of the nitrogenase iron protein from Azotobacter vinelandii
J. Kim, D.C. Rees, Science 257(1992) 1677: Structural models for the metal centers in the nitrogenase molybdenum-iron protein
J. Kim, D.C. Rees, Biochemistry 33 (1994) 389: Nitrogenase and biological nitrogen fixation
A. E. True, M.J. Nelson, R.A. Venters, W.H. Orme-Johnson, B.M. Hoffman, J. Am. Chem. Soc. 110 (1988) 1935: 57Fe hyperfine coupling tensors of the FeMo cluster in Azotobacter vinelandii MoFe protein: Determination by polycrystalline ENDOR spectroscopy
D. Sellmann, W. Soglowek, F. Knoch, M. Moll, Angew. Chem. 101 (1989) 1244: Nitrogenase-Modellverbindungen: [ß-N2H2{Fe(“NHS4 “)}J, der Prototyp für die Koordination von Diazen an Eisen-Schwefel-Zentren und seine Stabilisierung durch starke N-HS-Wasserstoffbrücken
R.R. Schröck, R.M. Kolodziej, A.H. Liu, W.M. Davis, M.G. Vale, J. Am. Chem. Soc. 112 (1990) 4338: Preparation and characterization of two high oxidation state molybdenum dinitrogen complexes: [MoCp*Me3]2 (p-N2) and [MoCp*Me3](p-N2) [WCp’MeJ
B. B. Kaul, R.K. Hayes, T.A. George, J. Am. Chem. Soc. 112 (1990) 2002: Reactions of a resin-bound dinitrogen complex of molybdenum
C. J. Pickett, J. Talarmin, Nature (London) 317 (1985) 652: Electrosynthesis of ammonia
J.R. Chisnell, R. Premakumar, P.E. Bishop, J. Bacteriol. 170 (1988) 27: Purification of a second alternative nitrogenase from a nifHDK deletion strain of Azotobacter vinelandii
A. Müller, R. Jostes, E. Krickemeyer, H. Bögge, Naturwissenschaften 74 (1987) 388: Zur Rolle des Heterometall-Atoms im N2–reduzierten Protein der Nitrogenase
R.M. Garrels, C.L. Christ: Solutions, Minerals, and Equilibria, Freeman Cooper, San Francisco, 1965
C. D. Garner, J.M. Arber, I. Harvey, S.S. Hasnain, R.R. Eady, B.E. Smith, E. de Boer, R. Wever, Polyhedron 8 (1989) 1649: Characterization of molybdenum and vanadium centers in enzymes by X-ray absorption spectroscopy
S. Ciurli, R.H. Holm, Inorg. Chem. 28 (1989) 1685: Insertion of [VFe3S4]2+ and [MoFe3SJ3+ cores into a semirigid trithiolate cavitand ligand: Regiospecific reactions at a vanadium site similar to that in nitrogenase
D. Rehder, C. Woitha, W. Priebsch, H. Gailus, J. Chem. Soc., Chem. Commun. (1992) 364: trans-[Na(thf)]\V(N2)2(PhfCH2CHfPh2)£ Structural characterization of a dinitrogenvanadium complex, a functional model for vanadiumnitrogenase
R. Wever, K. Kustin, Adv. Inorg. Chem. 53 (1990) 81: Vanadium: A biologically relevant element
D. Rehder, Angew. Chem. 103 (1991) 152: Bioanorganische Chemie des Vanadiums
A. Butler, C.J. Carrano, Coord. Chem. Rev. 109 (1991) 61: Coordination chemistry of vanadium in biological systems
Y. Shechter, A. Shisheva, Endeavour 17 (1993) 27: Vanadium salts and the future treatment of diabetes
M. Krauss, H. Bäsch, J. Am. Chem. Soc. 114 (1992) 3630: Is the vanadate anion an analogue of the transition state of RNAse A?
F. H. Nielsen, FASEB J. 5 (1991) 2661: Nutritional requirements for boron, silicon, vanadium, nickel, and arsenic: Current knowledge and speculation
A. Butler, M.J. Clague, G.E. Meister, Chem. Rev. 94 (1994) 625: Vanadium peroxide complexes
D. C. Crans, Comments Inorg. Chem. 16 (1994) 35: Enzyme interactions with labile oxovanadates and other polyoxometalates
M.J. Smith, D. Kim, B. Horenstein, K. Nakanishi, K. Kustin, Acc. Chem. Res. 24 (1991) 117: Unraveling the chemistry of tunichrome
E. Bayer, G. Schiefer, D. Waidelich, S. Scippa, M. de Vincentiis, Angew. Chem. 104 (1992) 102: Struktur der Tunichrome von Tunicaten und deren Rolle bei der Vanadiumanreicherung
J.P. Michael, G. Pattenden, Angew. Chem. 105 (1993) 1: Marine Metaboliten und die Komplexierung von Metall-Ionen: Tatsachen und Hypothesen
E. Bayer, E. Koch, G. Anderegg, Angew. Chem. 99 (1987) 570: Amavadin, ein Beispiel für selektive Vanadiumbindung in der Natur - komplexchemische Studien und ein neuer Strukturvorschlag
E.M. Armstrong, R.L. Beddoes, L.J. Calviou, J.M. Charnock, D. Collison, N. Ertok, J.H. Naismith, C.D. Garner, J. Am. Chem. Soc. 115 (1993) 807: The chemical nature of amavadin
J.W.P.M. van Schijndel, E.G.M. Vollenbroek, R. Wever, Biochim. Biophys. Acta 1161 (1993) 249: The chloroperoxidase from the fungus Curvularia inaequalis: A novel vanadium enzyme
H. Vilter, Nachr. Chem. Tech. Lab. 39 (1991) 686: Haloperoxidasen aus Braunalgen
A. Butler, J.V. Walker, Chem. Rev. 93 (1993) 1937: Marine haloperoxidases
G. W. Gribble, J. Chem. Educ. 71 (1994) 907: Natural organohalogens
J. Arber, E. De Boer, C.D. Garner, S.S. Hasnain, R. Wever, Biochemistry 28 (1989) 7968: Vanadium K-edge X-ray absorption spectroscopy of bromoperoxidase from Ascophyllum nodosum
J. Barrett, P. O’Brien, J.P. de Jesus, Polyhedron 4 (1985) 1: Chromium(lll) and the glucose tolerance factor
A. Müller, E. Diemann, P. Sassenberg, Naturwissenschaften 75 (1988) 155: Chromium content of medicinal plants used against diabetes mellitus type II
Author information
Authors and Affiliations
Rights and permissions
Copyright information
© 1995 B. G. Teubner Stuttgart
About this chapter
Cite this chapter
Kaim, W., Schwederski, B. (1995). Zink: Enzymatische Katalyse von Aufbau- und Abbau-Reaktionen sowie strukturelle und genregulatorische Funktionen. In: Bioanorganische Chemie. Teubner Studienbücher Chemie. Vieweg+Teubner Verlag. https://doi.org/10.1007/978-3-322-91893-2_12
Download citation
DOI: https://doi.org/10.1007/978-3-322-91893-2_12
Publisher Name: Vieweg+Teubner Verlag
Print ISBN: 978-3-519-13505-0
Online ISBN: 978-3-322-91893-2
eBook Packages: Springer Book Archive