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Glykosylierung

  • H. FiedlerEmail author
Chapter
Part of the Springer Reference Medizin book series (SRM)

Englischer Begriff

glycosylation

Definition

Enzymatische Verknüpfung der glykosidischen Halbacetal-Hydroxylgruppen von Kohlenhydraten mit Hydroxyl- oder Stickstoffgruppen von Kohlenhydraten, Alkoholen, Phenolen, Pyrimidin- und Purinbasen, Lipiden und besonders von Proteinen ( Glykoproteine). Nicht zu verwechseln mit der nicht- enzymatischen Glykierung („glycation“) ( Glykierung, nichtenzymatisch).

Beschreibung

Die Glykosylierung von Proteinen erfolgt co- und meist posttranslational im endoplasmatischen Retikulum (ER) und teilweise im Golgi-Komplex (besonders bei O-Glykosiden). Die Bildung von O-Glykosiden erfolgt an Serin und Threonin beziehungsweise im Kollagen an Hydroxyprolin und Hydroxylysin. Die Kohlenhydrate (Glukose, Mannose, Galaktose, Fukose, N-Azetylglukosamin, N-Azetylneuraminsäure) müssen in Nukleosiddiphosphat-aktivierter Form vorliegen und werden durch spezifische Glykosyltransferasen übertragen.

Bei der N-Glykosylierung werden zunächst 2 UDP-N-Azetylglukosamine an das membranständige Dolicholphosphat geknüpft und um bis zu 9 Mannose- und 3 Glukosereste erweitert. Die gesamte Kohlenhydratkette wird in einem Schritt auf einen spezifischen Asparaginylrest (Asn-X-Ser/Thr) übertragen. Beim weiteren Durchlauf durch das ER und später im Golgi-Apparat werden einige Kohlenhydrate wieder entfernt („trimmen“, Processing) und andere, wie N-Azetylneuraminsäure, dafür angeheftet. Die N-Glykoside spielen mit Calreticulin und Calnexin im ER eine wichtige Rolle bei der Qualitätskontrolle der  Proteinfaltung.

Glykosylierung ist die häufigste Proteinmodifikation ( Modifikation, posttranslationale) und kann zur Bildung unterschiedlicher Molekülstrukturen und Funktionen führen. Glykosylierungsdefekte haben verschiedene Folgen:
  • Fehlfaltungen und Fehllokalisationen der Glykoproteine.

  • Änderung des Ladungszustandes (Entfernung der Sialinsäure), der Löslichkeit und der Stabilität.

  • Änderung der Zell-Zell-Adhäsion mittels der Lektine, besonders der Selektine auf den Endothelien.

  • „Carbohydrate-deficient glycoprotein syndrome“ ( CDG). Über 40 kongenitale Glykosylierungsdefekte sind bisher bekannt, viele betreffen das Nervensystem (Ganglioside, Globoside), wie Krabbe-, Tay-Sachs-, Fabry- und Niemann-Pick-Krankheit.

Copyright information

© Springer-Verlag GmbH Deutschland, ein Teil von Springer Nature 2019

Authors and Affiliations

  1. 1.ErfurtDeutschland

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