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Fibrin

  • T. StiefEmail author
Chapter
Part of the Springer Reference Medizin book series (SRM)

Englischer Begriff

fibrin (antithrombin-1)

Definition

Fibrin ist das finale Produkt der Gerinnungsaktivierung.  Thrombin wandelt lösliches  Fibrinogen in Fibrinmonomer um, das zu unlöslichem Fibrin auspolymerisiert. Fibrin ist die Proteingrundlage des eine Wundfläche abdeckenden Fasernetzes.

Beschreibung

Thrombin spaltet die beiden  Fibrinopeptid A-(FPA-)Moleküle am aminoterminalen Ende (in der E-Domäne) der beiden Aα-Ketten des Fibrinogens ab. Es entsteht Fibrinmonomer, das bereits auspolymerisieren kann. Bei starker Thrombinaktivität werden zusätzlich auch noch die beiden Fibrinopeptid B-(FPB-)Moleküle am aminoterminalen Ende der beiden Bβ-Ketten des Fibrinogens abgespalten, was die Fibrinpolymerisierung noch verstärkt. Die Proteolyse an den aminoterminalen Enden der Aα- und Bβ-Ketten ändert die Konformation, Polymerisationsdomänen werden exponiert. Die ebenfalls durch Thrombin aktivierte Transglutaminase  Gerinnungsfaktor XIIIa (F13a) stabilisiert das Fibrinpolymer durch Quervernetzung der γ-Ketten (in der D-Domäne).

Die Aktivität von Thrombin, die Konzentration an Fibrinogen und an Calcium-Ionen bestimmen die Struktur der sich formenden Fibrinfasern. Insofern sind verschiedene prothrombotische Erkrankungen (mit hoher systemischer Thrombinaktivität wie bei Myokardinfarkt oder Diabetes mellitus) mit festerer Fibrinstruktur assoziiert.

Literatur

  1. Marchi Cappelletti R (2012) Fibrinogen and fibrin: structure and functional aspects. In: Stief T (Hrsg) Thrombin: function and pathophysiology. Nova Science Publishers, New York, S 261–291Google Scholar
  2. Stief T (Hrsg) (2012) Thrombin – applied clinical biochemistry of the main factor of coagulation. In: Thrombin: function and pathophysiology. Nova Science Publishers, New York, S vii–xx. https://www.novapublishers.com/lie/978-1-61942-087-8_Preface.pdf. Zugegrieffen am 12.09.2017
  3. Stief T, Albert A (2013) Water quality routinely tested by RECA. Hemost Lab 6:361–365Google Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag GmbH Deutschland, ein Teil von Springer Nature 2019

Authors and Affiliations

  1. 1.Institut für Laboratoriumsmedizin und PathobiochemieKrankenhaus der Philipps-UniversitätMarburgDeutschland

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