Die Konfigurations-Spezifität einer „komponierten“ Esterase

Zusammenfassung

Vor etwa zwei Jahren haben H. Kraut und W. v. Pantschenko-Jurewicz ² die „Synthese“ von Leberesterase aus der inaktiven „Trägersubstanz“ des Leberenzyms und der „aktiven Gruppe“ des Pankreasenzyms beschrieben. Diesem Verfahren Hegt die Auffassung zu Grunde, daß die Enzyme nicht aus einer einzelnen chemischen Verbindung, sondern einem „Stoffsystem“, nämlich der Vereinigung von Träger („Pheron“) und aktiver Gruppe („Agon“) zum „Symplex“ bestünden und daß weiterhin das Enzymsystem ein durch das Massenwirkungsgesetz geregeltes Nebeneinander des Symplexes mit den freien Komponenten darstelle. Für die esterspaltenden Enzyme wird ein von Vorkommnis zu Vorkommnis wechselnder Träger, jedoch gleiches Agon angenommen. Die Spezifität der Enzyme einer Gruppe ist nach verschiedenen Erfahrungen eine Funktion der mit dem Agon im Symplex vereinigten Träger. Es war im Falle der untersuchten Enzymsysteme deshalb ohne weiteres zu erwarten, daß der aus dem (unwirksamen) „Pheron“ des Leberenzyms und dem „Agon“ des Pankreasenzyms künstlich dargestellte Enzymkomplex außer anderen Eigenschaften auch die Spezifität der Leberesterase zeigt: in bezug auf die Spaltung von Tributyrin und Buttersäuremethylester überwiegt tatsächlich die Wirksamkeit gegenüber dem einfachen Ester.