Allosterie-Effekte an Enzymen aus normalen und leukämischen Leukocyten

  • A. W. Holldorf
Conference paper
Part of the Colloquium der Gesellschaft für Physiologische Chemie am 21./23. April 1966 in Mosbach/Baden book series (MOSBACH, volume 17)

Zusammenfassung

Durch Induktion und Repression kommen Änderungen von Enzymaktivitäten in Zeiträumen von Minuten bis Stunden zustande. Wesentlich schneller können Enzymaktivitäten durch allosterische Hemmung oder Aktivierung verändert werden. Über Bedeutung und Verbreitung dieser bei Mikroorganismen recht gut untersuchten Regelvorgänge in normalen und in pathologischen Zellen von Säugern ist bisher viel weniger bekannt als über Induktion und Repression in diesen Zellen. Anknüpfend an Beobachtungen von Prager und Bryan [Amer. Chem. Soc.; Abstr. of Papers, 145. Meeting (1963), S. 45] untersuchten wir Allosterieeffekte an der Aspartattranscarbamylase und an der Desoxycy tidin- 5’-monophosphat-Desaminase aus normalen und aus leukämischen Leukocyten. Es ergab sich dabei folgendes:

  • Die Aspartattranscarbamylase aus normalen wie aus leukämischen Leukocyten wird durch Cytidin-5’-monophosphat (CMP) allosterisch gehemmt. Durch 10–3 bzw. 10–2 M CMP wird das Enzym aus allen Gruppen von leukämischen Zellen (akute und chron. Myelosen, chron. Lymphadenosen) wesentlich weniger gehemmt als das Enzym aus normalen Zellen.

  • Die Desoxycy tidin-5’-monophosphat (dCMP)-Desaminase aus allen Zelltypen wird durch Desoxyxytidin-5’-triphosphat (10–5 M) aktiviert. Diese Aktivierbarkeit ist beim Enzym aus Zellen von chronischen Leukosen wesentlich höher als bei dem Enzym aus normalen Leukocyten oder aus Zellen von akuten Myelosen.

  • Das gleiche Enzym aus allen Zelltypen wird durch Thymidin- 5’-triphosphat (10–4 M) gehemmt, wobei sich keine Unterschiede zwischen den Enzymen aus den verschiedenen Zelltypen ergeben.

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Copyright information

© Springer-Verlag Berlin · Heidelberg 1966

Authors and Affiliations

  • A. W. Holldorf
    • 1
  1. 1.Biochemisches InstitutUniversität FreiburgDeutschland

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