Heterogenität und Struktur der Immunglobuline und Antikörper

  • Elvin A. Kabat
Chapter
Part of the Heidelberger Taschenbücher book series (HTB, volume 79)

Zusammenfassung

Schon frühere Kapitel hatten die Heterogenität der Antikörper wiederholt zum Thema. Wir werden nun die Gesamtstruktur der Immunglobuline betrachten, um das Bauprinzip dieser Serumproteine zu verstehen. Eine genaue Lokalisation des Bindungsbereiches am Antikörper ist bei den verschiedenen Immunglobulinen bis jetzt noch nicht möglich. Wir werden zuerst die Heterogenität der Immunglobuline betrachten und dann versuchen, sie anhand von Kettenstruktur (S. 164) und Aminosäuresequenz zu verstehen.

This is a preview of subscription content, log in to check access.

Preview

Unable to display preview. Download preview PDF.

Unable to display preview. Download preview PDF.

Literatur

  1. Beaumont, J. L.: Une spécificité commune aux α- et β-lipoprotéines du sérum révélée par un autoanticorps de myélome-L’antigène Pg. C. R. Acad. Sci. (Paris) 264, 185 (1967) and earlier papers. Ein ungewöhnlicher Fall, in dem ein γA-Myelomprotein die Eigenschaften eines Autoantikörpers gegen α- und β-Lipoproteine des Menschen aufweist.Google Scholar
  2. Bernier, G. M., Putnam, F. W.: Myeloma proteins and macroglobulins Hall-marks of disease and models of antibodies. Progr. Hemat. 4, 160 (1964).Google Scholar
  3. Cohen, S., Milstein, C.: Structure and biological properties of immunoglobulins. Advanc. Immunol. 7, 1967. New York: Academic Press. Umfassender Überblick über die jüngsten Entwicklungen auf dem Gebiet der Struktur von schweren und leichten Ketten und dem derzeitigen Stand der Immun-globulin- und Antikörper-Biosynthese.Google Scholar
  4. Cohen, S., Porter, R. R.: Structure and biological activity of immunoglobulins. Advanc. Immunol. 4, 287 (1964). New York: Academic Press. Der Übersichtsartikel gibt zahlreiche ins einzelne gehende Hinweise.Google Scholar
  5. Cold Spring Harbor Symposia on Quantitative Biology: Antibodies 32 (1967).Google Scholar
  6. Feinstein, A., Rowe, A. J.: Molecular mechanism of formation of an antigen-antibody complex. Nature 205, 147 (1965). Elektronenmikroskopische Untersuchung, die die Beweglichkeit von Fab- gegenüber von Fc-Fragmenten aufzeigt.PubMedCrossRefGoogle Scholar
  7. Frangione, B., Franklin, E. C.: Structural studies of human immunoglobulins. Differences in the Fd fragments of the heavy chains of G myeloma proteins. J. exp. Med. 122, 1 (1965). Beweis für einen variablen Bereich in der schweren Kette von γG-Immunglobulin des Menschen durch „finger-printing“.PubMedCrossRefGoogle Scholar
  8. Grabar, P., Miescher, P. [ed.]: Immunopathology IV International Symposium 1965. Basel-Stuttgart: B. Schwabe 1966. Symposium mit zahlreichen Arbeiten über Immunglobuline sowie Antikörperaktivität und Struktur.Google Scholar
  9. Holborow, E. S. [Scientific ed.]: Antibodies. Brit. med. Bull. 19, 169 (1963). Eine Folge von Arbeiten über Antikörper und ihre Eigenschaften.Google Scholar
  10. Jukes, T. H.: Molecules and evolution. New York: Columbia University Press 1966. Eine sehr anregende Darstellung der Evolution als Folge von mutativen Veränderungen in Nucleinsäuren und der daraus folgenden Unterschiede in den Proteinstrukturen.Google Scholar
  11. Kabat, E. A.: Structure and heterogeneity of antibodies. Acta hematologica 36, 198 (1966). Der Übersichtsartikel gibt zahlreiche ins einzelne gehende Hinweise.CrossRefGoogle Scholar
  12. Killander, J. [ed.]: Nobel Symposium III Gamma Globulins. Structure and control of biosynthesis. Stockholm: Almqvist and Wiksell 1967.Google Scholar
  13. Lennox, E. S., Cohn, M.: Immunoglobulins. Ann. Rev. Biochem. 36, part 1, 365 (1967).PubMedCrossRefGoogle Scholar
  14. Mangalo, R., Iscaki, S., Raynaud, M.: Presence d’activité anticorps dans des préparations de chaines légéres. C. R. Acad. Sci. (Paris) 263, 204 (1966). Die höchste Antikörperaktivität, die bisher für leichte Ketten berichtet worden ist.Google Scholar
  15. Noelken, M. E., Nelson, C. A., Buckley, C. E., Tanford, C.: Gross conformation of rabbit 7 S γ-immunoglobulin and its papain-cleaved fragments. J. biol. Chem. 240, 218 (1967). Schlägt die Beweglichkeit des Fab- gegenüber dem Fc-Fragment aufgrund physikochemischer Betrachtungen vor.Google Scholar
  16. Porter, R. R. [Organizer]: A discussion on the chemistry and biology of immunoglobulins. The Royal Society (London), Proceedings, B. 166, 114–243 (1966). Eine wichtige Reihe von Arbeiten über Struktur, Biosynthese und biologische Aktivitäten von Immunglobulinen.CrossRefGoogle Scholar
  17. Rohult, O., Radzimski, G., Pressman, D.: Specificity in the combination of Fd fragments with L chains to form hapten-binding sites. J. exp. Med. 123, 921 (1966).CrossRefGoogle Scholar
  18. Schultze, H. E., Heremans, J. F.: Molecular biology of human proteins with special reference to plasma proteins. Vol. 1. Amsterdam: Elsevier Publishing Company. Eine umfassende Information über Serumproteine.Google Scholar
  19. Seligmann, M.: A genetic predisposition to Waldenström’ macroglobulinemia. Acta med. scand. Suppl. 445, 140 (1960).Google Scholar
  20. Singer, S. J., Doolittle, R. F.: Antibody active sites and immunoglobulin molecules. Science 153, 13 (1966). Ein umfassender Übersichtsartikel über die Bemühungen zur Strukturermittlung der Bindungsbereiche von Antikörpermolekülen.PubMedCrossRefGoogle Scholar
  21. Smith, D. S., Utsumi, S.: Structure at the hinge region in rabbit immunoglobulin G. Nature 216, 332 (1967).CrossRefGoogle Scholar
  22. Symposium on differentiation and growth of hemoglobin and immunoglobulin synthesizing cells. J. Cell. Physiol. 67 (Suppl. 1), 1–224 (1966). Symposium mit zahlreichen Arbeiten über Immunglobuline sowie Antikörperaktivität und Struktur.Google Scholar
  23. Thorpe, N. O., Deutsch, H. F.: Studies on papain produced subunits of γG globulins. II. Structures of peptides related to the genetic Gm activity of γG globulin Fc fragments. Immunochemistry 3, 329 (1966).PubMedCrossRefGoogle Scholar
  24. Utsumi, S., Karush, F.: Peptic fragmentation of rabbit γG-immunoglobulin. Biochemistry 4, 1766 (1965). Eine Analyse der Daten über die Zahl von Disulfidbrücken, welche die schweren Ketten von γG-Immunglobulin verbinden, und die zu dem Vorschlag führt, daβ 2 gekreuzte Disulfidbrücken beteiligt sind.CrossRefGoogle Scholar
  25. Valentine, R. C., Green, N. M.: J. molec. Biol. 27, 615 (1967). Elektronen-mikroskopische Untersuchung, die die Beweglichkeit von Fab- gegenüber von Fc-Fragmenten aufzeigt.PubMedCrossRefGoogle Scholar
  26. Webb, T., Goodman, H. C.: Structure and function of immunoglobulins. In: Modern Trends in Immunology. 2nd ed. Eds.: R. Cruickshank and D. M. Weir. London: Butterworth & Co. Publishers Ltd. 1967. Ein Über-blick über biologische Aktivitäten von Immunglobulinen.Google Scholar

Copyright information

© Holt, Rinehart and Winston, Inc. 1968

Authors and Affiliations

  • Elvin A. Kabat
    • 1
    • 2
    • 3
    • 4
  1. 1.Department of MicrobiologyColumbia UniversityNew YorkUSA
  2. 2.Department of NeurologyColumbia UniversityNew YorkUSA
  3. 3.Neurological InstituteColumbia UniversityNew YorkUSA
  4. 4.Presbyterian HospitalColumbia UniversityNew YorkUSA

Personalised recommendations