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© 2020

Von der Protease zur Peptidsynthase

Der Einfluss des Oxyanion-Lochs auf die reverse Proteolyse am Beispiel von Trypsin

Book
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Table of contents

  1. Front Matter
    Pages I-XXI
  2. Einleitung und Zielstellung

    1. Front Matter
      Pages 1-1
    2. Lars Franke
      Pages 3-18
    3. Lars Franke
      Pages 19-19
  3. Theoretischer Teil

    1. Front Matter
      Pages 21-21
    2. Lars Franke
      Pages 23-42
  4. Ergebnisse und Diskussion

    1. Front Matter
      Pages 43-43
    2. Lars Franke
      Pages 45-94
    3. Lars Franke
      Pages 95-97
  5. Back Matter
    Pages 99-159

About this book

Introduction

Die enzymatische Ligation von Peptid- und Proteinfragmenten stellt eine große Herausforderung dar. Unter anderem fehlen geeignete Biokatalysatoren, welche sowohl eine ausreichende Interaktion mit dem Peptidrückgrat aufweisen als auch die Knüpfung einer Peptidbindung katalysieren. Lars Franke untersucht die Möglichkeit, die hervorragenden Ligationseigenschaften der Surfactin-Thioesterase II auf anionisches Rattentrypsin II zu übertragen, welches seinerseits eine geeignete Interaktion mit dem Peptidrückgrat zeigt. Während die Katalysemechanismen beider Enzyme im Wesentlichen dem der Serinesterasen entsprechen, besteht ein Unterschied in der Architektur des Oxyanion-Lochs. Entsprechende Oxyanion-Loch-Mutanten des Trypsin wurden erzeugt, bezüglich ihrer katalytischen Eigenschaften untersucht und ihr Nutzen für enzymatische Ligationsreaktionen quantifiziert. Im Ergebnis konnte der Autor zwei Trypsinvarianten generieren, welche für die Peptidligation und die Proteinmodifizierung geeignet sind.

Der Inhalt
  • Anthropogene Proteinsynthese 
  • Enzyme für die enzymkatalysierte Peptidsynthese
  • Generierung und Reinigung der Trypsinvarianten
  • Kinetische Parameter der Acyltransferreaktion und Proteinmodifizierung
Die Zielgruppen
  • Forschende und Studierende der Biochemie und Enzymologie
  • Enzymologen und Peptidchemiker in der industriellen Forschung und Entwicklung
Der Autor
Lars Franke ist in der Entwicklung von maßgeschneiderten Enzymen für die Peptidsynthese und Proteinmodifizierung am Charles-Tannford-Proteinzentrum in Halle tätig.

Keywords

Enzymkatalyse reverse Proteolyse Oxyanion-Loch Proteinmodifizierung Enzymdesign enzymkatalysierte Peptidsynthese Protease Peptidsynthase Trypsin Surfactin-Thioesterase II Trypsinvarianten Ligationsreaktionen

Authors and affiliations

  1. 1.AG NaturstoffbiochemieMLU Halle-WittenbergHalleGermany

About the authors

Lars Franke ist in der Entwicklung von maßgeschneiderten Enzymen für die Peptidsynthese und Proteinmodifizierung am Charles-Tannford-Proteinzentrum in Halle tätig.

Bibliographic information