Abstract
TRAP-transporters are widespread in bacteria and archaea and are often responsible for the transport of nutrients or virulence factors in pathogens. They consist of three domains, a substrate-binding protein and two membrane domains. Using cryo-EM, we have determined the structure of the membrane domains, revealing a monomeric elevator architecture. Further studies gave insights into the interaction between the domains of TRAP-transporters and how they can be specifically inhibited by using a VHH antibody.
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Literatur
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Martin F. Peter, 2011–2016 Chemiestudium, Universität Bonn. 2021 Promotion mit Stipendium der Konrad-Adenauer-Stiftung bei PD Dr. G. Hagelueken, Universität Bonn. 2022 Postdoktorand bei Prof. Dr. C. Paulino, Membrane Enzymology, University of Groningen, Niederlande. Seit 2023 Postdoktorand bei Prof. Dr. C. Paulino, Universität Heidelberg.
Jan A. Ruland, 2011–2016 Chemiestudium, Universität Bonn. 2021 Promotion bei Prof. Dr. U. Kubitscheck, Universität Bonn. Seit 2021 Postdok bei Prof. Dr. U. Kubitscheck, Universität Bonn.
Gregor Hagelueken Bis 2004 Studium der Angewandten Naturwissenschaft, TU Freiberg. 2007 Promotion, HZI Braunschweig, Prof. Dr. D. Heinz, Prof. Dr. W.-D. Schubert. 2008–2012 Postdoc, Prof. Dr. J. Naismith, University of St Andrews, UK. 2012–2018 Habilitation in Biophysikalischer Chemie, Prof. Dr. O. Schiemann, Universität Bonn. Seit 2019 Gruppenleiter, Institut für Strukturbiologie der Universität Bonn.
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Peter, M.F., Ruland, J.A. & Hagelueken, G. Wie sekundäre Transporter mit substratbindenden Proteinen interagieren. Biospektrum 29, 245–248 (2023). https://doi.org/10.1007/s12268-023-1934-7
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