Abstract
Mitochondria are enveloped by an outer membrane (OM) and possess a highly complex inner membrane (IM) with multiple cristae invaginations. We asked how the dynamics of the receptor Tom20 in the OM and ATP synthase in the IM would be affected by the membrane architecture. Single molecule tracking of fluorescence-labeled single particles revealed striking differences in the mobility patterns and diffusion coefficients: ATP synthase is trapped in cristae, while Tom20 is highly diffusive.
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Literatur
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Die Forschung zu Membranproteinspuren wurde im Zuge der Förderung durch den SFB944 (Projekt CRC944, INST190/167-2) unterstützt. Timo Dellmann hat wesentlich zur Etablierung der Technik beigetragen.
Karin Busch Studium der Biochemie, Chemie und Biologie, anschließend Promotion. 1997–1999 Postdoc am Weizmann Institute of Science in Rehovot, Israel, im Labor von Prof. Dr. H. Fromm. 2000–2004 Postdoc im Labor von Prof. Dr. R. Tampé an der Goethe-Universität Frankfurt. 2005–2008 Postdoc im Labor von Prof. Dr. J. Bereiter-Hahn an der Goethe-Universität Frankfurt. 2009–2015 Juniorprofessorin an der Universität Osnabrück. Seit 2016 W2-Professorin an der Universität Münster, Schwerpunkt Mito-chondriendynamik und Bioenergetik.
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Busch, K.B. Mobilität einzelner Membranproteine in Mitochondrien. Biospektrum 28, 586–589 (2022). https://doi.org/10.1007/s12268-022-1830-6
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