Abstract
It took almost a century to develop electron microscopy into a powerful method for high-resolution structure determination of proteins. Technical improvements in microscopy, detector technology, and image processing software contributed to the exponential growth of high-resolution structures of protein complexes determined by cryo-electron microscopy in recent years. We now succeeded in breaking another resolution barrier in cryo-electron microscopy and for the first time in achieving true atomic resolution, where single atoms in the protein can indeed be visualized individually. These improvements in cryo-EM indicate that the method will continue to gain importance, not only as a method for structure determination but also in the development of new drugs in pharmaceutical research.
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Literatur
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Holger Stark 1988–1994 Biochemiestudium und 1994–1996 Promotion an der FU Berlin. 1997–1998 Postdoc im Labor von Prof. Dr. M. van Heel am Imperial College in London, UK. 1998–1999 Arbeitsgruppenleiter am Institut für Molekularbiologie und Tumorforschung an der Universität Marburg. 2000–2007 Arbeitsgruppenleiter am Max-Planck-Institut (MPI) für biophysikalische Chemie in Göttingen. 2007–2015 Professor für Molekulare Kryo-Elektronenmikroskopie an der Universität Göttingen und Arbeitsgruppenleiter am MPI für biophysikalische Chemie in Göttingen. Seit 2015 Direktor am MPI für biophysikalische Chemie in Göttingen und Honorarprofessor der Universität Göttingen.
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Stark, H. Von der „Blobology“ zur atomaren Auflösung der Kryo-Elektronenmikroskopie. Biospektrum 26, 710–713 (2020). https://doi.org/10.1007/s12268-020-1480-5
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