Abstract
Maintenance of protein homeostasis depends on cellular stress response pathways that mediate adaptive changes in gene expression. In the endoplasmic reticulum additional mechanisms adjust the availability of the abundant Hsp70-type chaperone, BiP, during short-term fluctuations in the unfolded protein load. Here, recent insights into the regulation of BiP by incorporation into inactive oligomers and reversible AMPylation are discussed.
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Literatur
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Steffen Preissler 2001–2006 Biologiestudium an der Universität Heidelberg. 2007–2012 Promotion an der Universität Konstanz. Seit 2013 Research Associate im Labor von Prof. Dr. D. Ron in Cambridge, UK.
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Preissler, S. Regulation der Chaperonaktivität im endoplasmatischen Retikulum. Biospektrum 26, 612–614 (2020). https://doi.org/10.1007/s12268-020-1455-6
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