Skip to main content
Log in

Mitochondrialer Komplex I — Analyse einer molekularen Maschine

  • Wissenschaft
  • Strukturbiologie von Membranproteinen
  • Published:
BIOspektrum Aims and scope

Zusammenfassung

Der respiratorische Komplex I ist ein sehr großes Membranprotein mit einer Schlüsselstellung im aeroben Energiestoffwechsel. Die kürzlich durch Röntgenkristallografie aufgeklärte Anordnung funktionaler Module hat weitreichende Implikationen für den bisher unbekannten Mechanismus der Redox-gekoppelten Protonentranslokation.

Abstract

Respiratory complex I is a very large membrane protein with a key function in aerobic energy metabolism. The arrangement of functional modules as recently determined by X-ray crystallography provides strong clues on the mechanism of redox-linked proton translocation.

This is a preview of subscription content, log in via an institution to check access.

Access this article

Price excludes VAT (USA)
Tax calculation will be finalised during checkout.

Instant access to the full article PDF.

Literatur

  1. Brandt U (2006) Energy converting NADH:quinone oxidoreductase (Complex I). Annu Rev Biochem 75:69–92

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  2. Clason T, Ruiz T, Schägger H et al. (2010) The structure of eukaryotic and prokaryotic complex I. J Struct Biol 169:81–88

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  3. Sazanov LA, Hinchliffe P (2006) Structure of the hydrophilic domain of respiratory complex I from Thermus thermophilus. Science 311:1430–1436

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  4. Efremov RG, Baradaran R, Sazanov LA (2010) The architecture of respiratory complex I. Nature 465:441–445

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  5. Hunte C, Zickermann V, Brandt U (2010) Functional modules and structural basis of conformational coupling in mitochondrial complex I. Science 329:448–451

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

  6. Tocilescu MA, Zickermann V, Zwicker K et al. (2010) Quinone binding and reduction by respiratory complex I. Biochim Biophys Acta 1797:1883–1890

    Article  PubMed  CAS  Google Scholar 

Download references

Author information

Authors and Affiliations

Authors

Corresponding author

Correspondence to Volker Zickermann.

Additional information

Volker Zickermann Jahrgang 1966. 1986–1992 Biochemiestudium an der Universität Hannover, Diplomarbeit Medizinische Universität zu Lübeck. 1992–1996 Promotion Universität Frankfurt a. M. 1996–1998 Postdoktorand an der Universität Helsinki, Finnland. Seit 1998 wissenschaftlicher Mitarbeiter, Zentrum der Biologischen Chemie, Universität Frankfurt a. M., 2010 Habilitation für das Fach Biochemie.

Carola Hunte Jahrgang 1962. 1982–1989 Biologiestudium an den Universitäten Bielefeld; Exeter, UK; Bonn. 1989–1993 Promotion. 1993–1994 wissenschaftliche Mitarbeiterin, Universität Bonn. 1995–1999 Postdoktorandin bei Prof. Dr. Michel, Max-Planck-Institut (MPI) für Biophysik, Frankfurt a. M. 2000–2007 Gruppenleiterin, MPI für Biophysik. 2007–2010 Chair in Membrane Biology, University of Leeds, UK. Seit 2010 W3-Professur für Biochemie mit Schwerpunkt Strukturbiologie, BIOSS Centre for Biological Signalling Studies, Universität Freiburg.

Ulrich Brandt Jahrgang 1961. 1980–1986 Biochemiestudium, Universität Tübingen. 1986–1989 Doktorand am Institut für Physikalische Biochemie der LMU München. 1990–1993 Forschungsaufenthalte: Universität Frankfurt a. M.; Glynn Research Institute, Bodmin, UK; Dartmouth Medical School, Hanover, NH, USA. 1994 Habilitation. Seit 1996 Professor für Biochemie. Seit 2009 geschäftsführender Direktor am Zentrum für Biologische Chemie der Universität Frankfurt a. M., Gründungsmitglied des Exzellenzclusters „Macromolecular Complexes“.

Rights and permissions

Reprints and permissions

About this article

Cite this article

Zickermann, V., Hunte, C. & Brandt, U. Mitochondrialer Komplex I — Analyse einer molekularen Maschine. Biospektrum 17, 278–280 (2011). https://doi.org/10.1007/s12268-011-0042-2

Download citation

  • Published:

  • Issue Date:

  • DOI: https://doi.org/10.1007/s12268-011-0042-2

Navigation