Das Amyloid Register Kiel

Zusammenfassung

Amyloid ist eine pathologische fibrilläre Polypeptidaggregation mit einer Cross-β-Struktur, die intra- und/oder extrazellulär auftritt. Amyloidosen sind durch Amyloidablagerungen verursachte Krankheiten, die sich zerebral und extrazerebral manifestieren können. Inzwischen wurden 35 verschiedene Proteine und Peptide identifiziert, die Amyloid bilden können. Das Amyloid Register Kiel besteht seit 2009 am Institut für Pathologie der Christian-Albrechts-Universität zu Kiel und beherbergt inzwischen über 6700 dokumentierte Fälle einer Amyloidose unterschiedlichster Organ- und Gewebelokalisationen. Es erlaubt einmalige Untersuchungen an großen Fallserien und verschafft wichtige Einblicke in die Klinik und Pathologie der Amyloidosen. Dazu zählen die Validierung neuartiger Farbstoffe zum Nachweis von Amyloid (lumineszierende konjugierte Polythiophene), die Aufschlüsselung der demografischen Eigenschaften des Transthyretin(ATTR)-Amyloids beim Karpaltunnelsyndrom, der Nachweis besonderer Verteilungsmuster verschiedener Amyloidosen in Bioptaten des Gastrointestinaltraktes und der Nachweis einer prognostischen Bedeutung des AL-Amyloidgehalts in Herzbioptaten. Schließlich erlaubt der Einsatz der bildgebenden Massenspektrometrie neue Einblicke in die Komplexität des Amyloids, das auf einen krankheits- und amyloidtypspezifischen Gewebeumbau hinweist.

Abstract

Amyloid is a pathologic fibrillar aggregation of polypeptides in a cross-β-sheet conformation. Amyloidoses are caused by the deposition of amyloid and may occur as cerebal and extracerebral diseases. A total of 35 different amyloid proteins have been identified. The Amyloid Registry Kiel was founded in 2009 at the Department of Pathology of the Christian-Albrechts-University Kiel. It currently houses more than 6700 cases of diverse anatomical origin with histologically confirmed amyloid and amyloidosis. This large series of cases provides unique insights into an otherwise rare disease. This includes the validation of novel dyes for the histological recognition and diagnosis of amyloid (luminescent conjugated polythiophenes), the in-depth analysis of amyloid associated with carpal tunnel syndrome, the distribution pattern of diverse amyloids in biopsies of the gastrointestinal tract and the prognostic significance of immunoglobulin light chain-derived AL amyloid load in cardiac biopsies. Finally, the application of MALDI (matrix-assisted laser desorption/ionization) mass spectrometry imaging provided valuable insights into the complexity of amyloid deposits, which consist of a diagnostic disease-specific and amyloid-specific protein/peptide mixture.