Souhrn
Autor sledoval účinek kyseliny β-indolylmáselné (IMK) na aktivitu fosfatásy a katalásy v basálních ěástech řízk⫲ vinné révy odr. Müller-Turgau. Řízky se dvěma pupeny z jednoletých výhon⫲ byly spodním koncem ponořeny na 3–5 sec do roztoku stimulátoru (500 mg IMK v 1 1 50% ethanolu) a poté napíchány do písku v množárně. Aktivita obou enzym⫲ byla sledována v období od stimulace do objevení kalusu a prvních kořínk⫲ při teplotách 15, 25, 35, 45, 55, u fosfatásy i při 65 a 75° C. Aktivita fosfatásy byla měřena rychlostí rozkladu 0,1 M Na-glycerofosfátu, při čemž uvolněný fosfor byl stanoven podleMaRtina aDotyeo (1949) modifikacíHaUge, King, CHELDELINA (1955). Aktivita katalásy byla stanovena metodou podleAppelmana (1951), modifikovanouKubÍnem (1956).
Při všech teplotách, při nichž byla aktivita enzym⫲ měřena, se vliv IMK projevil zvýšením aktivity fosfatásy a snížením aktivity katalásy. Přesto, že rozdíly mezi aktivitami tkání stinralovaných a kontrolních nejsou příliŠ vlé r⫲měrně asi 20 %), jsou ve většině případ⫲ statisticky pr⫲kazné a vyskytují se ve všech pokusech, jež byly provedeny. P⌝ přepočtu získaných hodnot na organický dusík jsou rozdíly mezi aktivitou tkání stimulovaných a kontrolních menší u fosfatásy a větší u katalásy, než při přepočtu na sušinu. IMK urychluje tvorbu kořen⫲. Příčinou toho však není jen kvantitativní zrychlení, nýbrž zřejmě i hlubší kvalitativní změna metabolických proces⫲. Svědčí o torn paralelní pr⫲běh změn aktivit obou enzym⫲ ve tkáni stimulované a kontrolní.
Summary
Phosphatase and catalase activity in the woody tissues of grape vine cuttings (Vitis vinifera), stimulated by β-indolebutyric acid, was studied at various temperatures. Its influence is evinced by increased root formation. The cause of the final effect is not, however, only quantitative acceleration of the metabolic processes. The parallelism of the activity changes of both enzymes in the stimulated and control tissues is evidence of this.
β-indolebutyric acid significantly increases the activity of phosphatase and decreases that of catalase.
I wish to thank Prof. Dr. S. Prát for his interest and help. I am indebted to J. Oplt for help in connection with the glass house experiments.
Резюме
Автор исстовап дейстедовал лействиеβ-индолмаслянои кислоты(лМК) на активность ϕосϕатазы и каталазы в Базатьных частях частях черетях черенков винотрцнои лозы разновились наMüller-Turgau. Черенки с двумья глазками из однолетнтх иоьетов иогружались иа 3–5 еекуид иижим конпом в Раствор стимулятора (500 мт лМК в 1 л 50% зтиловото слирта, после чего помщались в песок для укоренениия. Активность обоих знзимов исследовадось в периол межлу стимулялией и появлением калюса иерв корешков при температурах в 15, 25, 35, 45, 55, а у ϕосϕатазы - и при 65 и 75° С. Акттвпость ϕосϕатазы измзрялась скорстью разложентя 0,1 М глтлероϕосϕата причем освобождающийся ϕосϕор опрелеляся по Martin-y и Doty (1949) - модиϕикалии Hauge, King, Cheldelin-a (1955). Актипость каталазы опредяась по методу Appelman-a (1951) в модиϕикации Kubin-a(1956).
При веех температурах, при которых активностъ зпзимов измерялась, втияпис лМК проявлялось в повышепии ажтивности ϕосϕатазы и в понижении активности каталааы. Несмотря на то, что разнтпа между активностями стимулированных и контрольпых тканей не слищком велика (в срсднем околю 20%), в большинствс случаев она оказывася статистически зимой: она наблюдалась во веек поставленных нами онытах. При пересчете получеккых величин на органический азот разница между активностью стимулированпых и активноствю контролых ткапей у ϕосϕатазы бывает меньпе, а у каталазы болыце, чем пои пересчетс па сухое вещество. ЙМК ускоряст образование корней. Одпако причиной зтото является не только количественое ускорение, но, по-видимому, и более глубокое качествепнос изменение процессов обмена веществ, как о том свидетельствует параллелизм измнеиий актности обоих знзимов в стиму-лированной и конрольной тканях.
References
Appelman, D.: Manometric determination of catalase activity. Apparatus and method. - Anal. Chem.23: 1672–1632, 1951.
Axelbod, B.: A new mode of enzymatic phosphate transfer. - J. biol. Chem.172: 1–14, 1948.
BonnER, J.,Bandurski, R. S.: Studies of the physiology, pharmacology and biochemistry of auxins. - Ann. Rev. Plant. Physiol.3: 59–86, 1952.
Bonner, J.,Wildman, S. G.: Contribution to the study of auxin physiology. - Growth11: 51–56, 1947.
Brown, C. B.,Walters, C. L.: Liver catalase and tumor inhibition by urinary extracts. - Science125: 1246–1248, 1957.
Buss, M.,Kandleb, O.: Über die Wirkung der IES auf den Stoffwechsel von Avenakoleoptilen. - Planta46: 619–642, 1956.
Courtois, J. E.,Than Van Ai: Sur quelques propriétés de la phosphatase des feuilles de Marronier.- Bull. Soc. Chem. Biol.35: 721–730, 1953.
Deleano, N. T., Ulmann, M. A., Ulmann, L. V.: Action de l'hétéroauxine sur la catalase des tiges du blé pendant la eroissance. - Bull. Soc. Chem. biol.22: 67–74, 1940.
Dykyj-Sajfertová, D.: Vliv r⫲stových stimulátor⫲ na enzymy klíčícího semene. II. Aktivita katalásy v klíčící stimulované pšenici. (Influence of growth stimulators on enzymes of germinating seeds. II. Activity of catalase in germinating stimulated wheat.) - Sbomík ČSZAV Rostl. výr. (Praha)29: 181–192, 1956.
Galston, A. W.: Riboflavin, light and growth of plants. - Science111: 619–624, 1950.
Galston, A. W.: Sur la relation entre la croissance des cultures des tissues végétaux et leur tenneur en catalase. C. R. Acad. Sci. (Paris)232: 1505–1507, 1951.
Goldache, P. L.: Hydrogen peroxide in enzymic oxidation of heteroauxin. - Austr. J. sci. Res. ser. B4 (d3): 291–302, 1951.
Hauge, J. G., King, T. E., Cheldelin, V. H.: Oxidation of dihydroxyacetone via the pentose cycle in Acetobacter suboxydans. - J. biol. Chem.214: 11–26, 1955.
Ignatieff, V., Wasteneys, H.: Phosphatase distribution in some higher plants. - Biochem. J.30: 1171–1182, 1936.
Ignatieff, V.: Distribution of phosphatase activity and analysis of growth in Canada Wonder Bean. - Biochem. J.31: 1611–1615, 1937.
Keilin, D., Hartree, E. F.: Properties of catalase. Catalysis of coupled oxidation of alcohols. - Biochem. J.39: 193, 1945.
Kleinzeller, A., Málek, J., Vrba, R.: Manometrické metody a jejich použití v biologii a v biochemii. (Manometric methods and their use in biology and biochemistry.) - Praha 1954.
KrEbs, H. A.: Control of metabolic processes. - Endeavour16: 125–133, 1957.
KubÍn, Š.: Metabolismus thermálních sinic. (Metabolism of thermal algae.) - Diss., Fac. of Biol. Charles University. - Praha 1956.
Larsen, P.: Formation, occurence, and inactivation of growth substances. - Ann. Rev. Plant Physiol.2: 169–198, 1951.
Martin, J. B., Doty, D. M.: Determination of inorganic phosphate. - Anal. Chem.21: 965–967, 1949.
Meyerhof, O., Green, H.: Synthetische Wirkung von Phosphatase. Transphosphorylation by alkaline phosphatase in the absence of nucleotides. - J. biol. Chem.183: 377–390, 1950.
Niederl, J. B., NiederL, V.: Micromethods of quantitative organic analysis. - New York 1946.
Overbeek, van J.: Agricultural application of growth regulators and their physiological basis. - Ann. Rev. Plant Physiol.3: 86–108, 1952.
Robinson, E., Brown, R.: Enzyme change in relation to cell growth in excised root tissues. - J. exp. Bot.5: 71–78, 1954.
Todd, G. W.: Abstr. Am. Soc. Plant Physiol. Meeting 5, (Minneapolis), Min., 1951.
Weygood, E. R., Maclaohlan, G. A.: The effect of catalase, riboflavin and light on the oxidation of IAA. -Physiol. Plant.9: 607–617, 1950.
Author information
Authors and Affiliations
Rights and permissions
About this article
Cite this article
Luštinec, J. The Effect of β-Indolebutyric Acid on Phosphatase and Catalase Activity in Grape Vine Cuttings. Biol Plant 1, 99–106 (1959). https://doi.org/10.1007/BF02927044
Received:
Issue Date:
DOI: https://doi.org/10.1007/BF02927044