Appraisal of studies on induction of peroxidase and associated porphyrin metabolism

Summary

The enzyme peroxidase has acquired popularity with plant scientists partly because its activity is inversely related to growth rate, perhaps as a consequence of the enzyme’s IAA oxidase activity, and partly because its “isozymes” vary with the developmental state of the tissue studied. The changes in both activity and “isozyme” patterns could be accounted for by de novo synthesis of the enzyme or by post-synthesis alterations of existing enzyme molecules. The paucity of information on the structural nature of peroxidase “isozymes” has hampered a distinction being made in most physiological studies between synthesis and post-synthesis mechanisms of change. This leaves the basic question of peroxidase regulation unanswered.

Analogies between peroxidase and other hemoproteins like hemoglobin and leghemoglobin lead to the suggestion that heme might function in regulating apoperoxidase synthesis. Investigations with peanut cells in suspension culture indicate that the heme of peroxidase is drawn from a cellular heme pool. Whereas peroxidase activity in these cells exhibits a phytochrome-mediated light response, the heme pool responds otherwise to light. The lack of parallels in the response of peroxidase and the heme pool to light argue for a lack of heme involvement in at least the lightmediated changes in peroxidase activity although the role of heme in establishing the baseline levels of peroxidase in the dark has yet to be explored.

The use of a peroxidase-specific mRNA is proposed to facilitate studies of the mechanisms of change in activity and “isozyme” pattern and to facilitate identification of the factors involved in the regulation of peroxidase synthesis.

Resumé

L’enzyme appelée peroxydase a acquis une popularité auprès des botanistes à cause de son activité qui est inversement proportionnelle au taux de croissance, ceci etant probablement une conséquence de l’activité enzymatique de l’oxydase AIA, d’autre part a cause de ses differents “Isoenzymes” dont le nombre varie selon l’état de développement du tissu etudié. Les changements au niveau de son activité enzymatique et de son nombre d’isoenzymes pourraient être dûs à la synthèse de novo de l’enzyme ou à des alterations des molécules enzymatiques existantes. Le manque d’information concernant la structure des “isoenzymes” de la peroxydase a gêné une distinction, faite dans la plupart des études physiologiques, entre les mécanismes de changement au cours de la synthèse et ceux après la synthèse. Ceci laisse la question fondamentale du mécanisme de régulation de la peroxydase sans réponse.

Des analogies entre la peroxydase et d’autres hemoprotéines comme l’hemoglobine et la leg-hemoglobine conduisent a suggérer que l’heme pourrait intervenir dans la régulation de la synthèse de l’apoperoxydase. Des investigations faites avec des cellules d’arachide en culture liquide, indiquent que l’heme de la peroxydase provient d’un pool hemique cellulaire. Différemment a celle du pool hemique, la réponse à la lumiere de l’activité peroxydasique se fait par l’intermediaire du phytochrome. Le manque de parallele entre la réponse de la peroxydase et celle du, pool hemique a la lumière indiquerait que l’heme ne serait pas impliqué dans les changements de l’activité peroxydasique interverant sous l’effet de la lumière. Cependant le rôle de l’heme, lors de l’étude de la réponse de l’activité peroxydasique à l’obscurité rstera etre déterminé.

L’utilisation d’un mRNA specifique de la peroxydase est proposée pour faciliter les études des mecanismes de changement au niveau de l’activité et au niveau du nombre d’isoenzymes et pour faciliter l’identification des facteurs intervenant dans la régulation de la synthèse de la peroxydase.

Zusammenfassung

Peroxidase ist bei Pflanzenwissenschaftlern deshalb beliebt geworden, weil einerseits bei diesem Enzym eine entgegengesetzte Wechselwirkung zur Wachstumsrate besteht (wahrscheinlich als Konsequenz der IAA Oxidase Aktivität des Enzyms) und andererseits, weil ihre “Isoenzyme” mit dem Wachstumsstadium des untersuchten Gewebes wechseln. Die Veränderung in Aktivität und “Isoenzym” —Muster kann durch de novo—Synthese des Enzyms oder durch nach-synthetische Veränderungen bestehender Enzym-Moleküle erklärt werden. Da die Struktur von Peroxidase “Isoenzymen” kaum beschrieben ist, ist in den meisten physiologischen Untersuchungen eine Unterscheidung erschwert zwischen der Synthese und dem nach-synthetischen Veränderungs-mechanismus. Dies lässt die Grundfrage der Peroxidase Regulation unbeantwortet.

Analogien zwischen Peroxidase und anderen Hamoproteinen wie Hamoglobin und Leghamoglobin lassen erwarten, dass die Regulation von Apoperoxidase Synthese eine Häm Funktion ist. Experimente mit Erdnusszellen in Suspensionskultur zeigen, dass das Häm der Peroxidase einem zellulären Pool entzogen wird. Während Peroxidase Aktivität in diesen Zellen eine Phytochrom-vermittelte Lichtreaktion zeigen, reagiert der Häm Pool insgesamt anders zu Licht. Mangel an Parallelen in der Reaktion der Peroxidase und dem Häm Pool zu Licht argumentieren dagegen, dass das Häm in der Licht-vermittelten Veränderung in der Peroxidase Aktivität eine grosse Rolle spielt, obwohl die Rolle des Häm in der Bestimmung des Grundniveaus der Peroxidase im Dunkeln noch zu untersuchen ist.

Es wird vorgeschlagen, Peroxidase-spezifisches mRNS zu benutzen, um den Mechanismus der Veränderung in Aktivität und “Isoenzym” Muster zu untersuchen, und um die Bestimmung der Faktoren zu erleichtern, die in der Regulation von Peroxidase Synthese am Werk sind.