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Polarographische Mikrobestimmung von Cystin und Cystein in Hydrolysaten von einigen Proteinen

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Mikrochemie

Zusammenfassung

Es wird eine polarographische Mikrobestimmung von Cystin, bezw. Cystein in Hydrolysaten von Proteinen beschrieben. Sie beruht auf der durch Cystein-Kobalt-Komplex verursachten katalysierten Wasserstoffabscheidung an der Quecksilber-Tropfkathode in Pufferlösungen.

Cystin wurde in Wolle, Menschenhaar, Albumin aus Blut, Albumin aus Ei, Serum-Albumin und Serum-Globulin bestimmt. Die experimentellen Ergebnisse stimmen mit den in der Literatur beschriebenen überein.

Die besten Bedingungen für diese Bestimmung sind erfüllt, wenn man mit Cystin-Konzentrationen von 5 × 10−6 m bis 10−4m in einer Lösung von 1–2 × 10−3 n-CoCl2, 10−1n-NH4Cl, 10−1 n-NH3 arbeitet. Dies entspricht 0,012 bis 0,24 mg Cystin in 10 ccm Elektrolytlösung. Es genügt jedoch auch 1 ccm, wobei eine zehnmal kleinere absolute Menge von Cystin bestimmt werden kann, das heißt bis 1ψ.

Die Genauigkeit einer Bestimmung ist ± 5% des Cystingehalts. Dies kann jedoch durch leicht (in drei Minuten) zu wiederholende Versuche mit derselben Lösung verbessert werden.

Als Beispiel wurde angeführt die Bestimmung von Cystin in 0,0005 g Menschenhaar, die die gleiche Genauigkeit erzielte.

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Authors and Affiliations

  1. Aus dem Physikalisch-Chemischen Institut der Karls-Universität in Prag, Czechoslovakia

    R. Brdička

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  1. R. Brdička
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Brdička, R. Polarographische Mikrobestimmung von Cystin und Cystein in Hydrolysaten von einigen Proteinen. Mikrochemie 15, 167–180 (1934). https://doi.org/10.1007/BF02789366

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