Porphyrine und Serumeiweiß

Zusammenfassung

1. Durch Versuche mit dem vonBennhold und vonTheorell angewandten Kataphoreseverfahren wird gezeigt, daß Hämatoporphyrin-Nencki, wenn es dem Serum zugesetzt wird, nur mit den Albuminen, nicht mit den Globulinen Bindungen eingeht. Geringere Mengen (etwa 2–3 mg-%) werden quantitativ gebunden. Bei stärkerer Konzentration wandert ein Teil des Farbstoffes als Überschuß in der Stromrichtung den Serumeiweißkörpern voraus zur Anode.

2. Nach intravenöser Injektion von Hämatoporphyrin bei Kaninchen waren die Befunde am Serum die gleichen. Trotz sehr hoher Konzentrationen ließ sich jedoch nie ein freier Hp.-Überschuß erzielen.

3. Bei Zusatz von Hämatoporphyrin zum frisch entnommenen Gesamtblut (Aderlaß) geht offenbar ein Teil an die Erythrocyten verloren. Bindungen an Fibrinogen wurden bei Versuchen mit Citratplasma nicht beobachtet.

4. Kataphoreseversuche mit dem Serum eines Patienten mit akuter Porphyrie unbekannter Ursache, bei dem durch spektrographische Untersuchung Koproporphyrin gefunden wurde, während Uroporphyrin nicht mit Sicherheit nachweisbar war, ergaben Bindung von Porphyrin an die Albumine (offenbar Kopro-P.) und einen geringen Überschuß eiweißfreien Porphyrins (wahrscheinlich Uro-P.).

5. Versuche mit Koproporphyrin I und III in vitro ergaben Bindung an Albumin wie bei Hämatoporphyrin. Dagegen ließen sich bei Uroporphyrin I und III keinerlei Bindungen an die Serumeiweißkörper nachweisen.

6. Dieses verschiedenartige Verhalten von Uroporphyrin und Koproporphyrin dem Serumalbumin gegenüber könnte in bestimmten Fällen zur Identifizierung oder präparativen Darstellung mitherangezogen werden.