Literatur
Vgl. den gleichnamigen Vortrag, gehalten auf der III. Hauptversammlung der Kolloid-Gesellschaft in Innsbruck. Koll.-Zeitschr.35, 342 (1924).
W. B. Hardy, Journ. of Physiology24, 158 (1899).
Wo. Pauli und H. Handovsky, Beitr. z. chem. Physiologie u. Pathologie11, 415 (1908).
H. Chick und C. J. Martin, Journal of Physiology I,40, 404 (1910). II,43, 1 (1911), III,45, 61 (1912), IV,45, 261 (1912); deutsch Kolloidchem. Beih. 5, 49 (1913).
M. Adolf, Physikalische Chemie der Globuline I–V. Kolloidchem. Beih.17, 18, 19 (1923–24). (Wird zitiert als Globuline I–V.)
Diese Erscheinung dürfte auf einen in der Hitze erfolgenden geringgradigen Eiweißzerfall zu beziehen sein.
Verhandl. d. Kongresses f. Innere Medizin, XXV. Kongreß, Wien 1908.
Wo, Pauli, Kolloidchemie der Eiweißkörper. Dresden und Leipzig, Verlag Th. Steinkopff (1920).
W. B. Hardy, The Journal of Physiology33, 251 (1905).
Wo. Pauli loc. cit..
T. B. Robertson, Die physikalische Chemie der Proteine. Dresden, Th. Steinkopff (1912).
Vorläufige Mitteilung; Sitzung d. Akad. d. Wiss. (math.-naturwiss. Klasse) Wien, 10. Novbr. 1913. Akad. Anz. Nr. 24.
Vgl. hierzu die in Globulin II erwähnte mögliche Einschränkung.
O. Cohnheim, Chemie der Eiweißköper, 3. Aufl. Braunschweig, Vieweg.
W. B. Hardy, loc. cit..
Der Grad der Löslichkeit des Globulins in Neutralsalzen kann als ein empfindlicher Indikator für mit anderen Methoden noch nicht nachweisbare Zustandsveränderungen dieses Eiweißkörpers betrachtet werden. So zeigte ein Globulin, das ein Jahr hindurch elektrolytfrei unter Wasser und Toluol gehalten wurde, keine nennenswerte Änderung seines Verhaltens gegen Säuren und Laugen, während die Neutralsalzlöslichkeit bereits merklich verändert war. Diese Beobachtung, daß die bei gewöhnlicher Temperatur zeitlich erfolgenden Veränderungen von in Wasser suspendiertem Globulin (bei im getrockneten Zustandeaufbewahrten wurden solche Erscheinungen vermitßt) eine gewisse Übereinstimmung mit den bei Einwirkung hoher Temperaturen beobachteten aufweisen, war schon von Pauli, Hofmeisters Beitr. X, 53 (1907), in Untersuchungen am. Säurealbumin gemacht worden.
O. Cohnheim, Chemie der Eiweißkörper, 3. Aufl. Braunschweig, Vieweg.
W. D. Halliburton, Journal of Physiology5, 155 (1884),8, 133 (1887).
Lit. vgl. T. B. Robertson, Die physikalische Chemie der Proteine, loc. cit..
Loc. cit..
Loc. cit..
H. Chick, The Biochemical Journal VII, Nr. 3, May 1913.
O. Hammarsten, Pflügers Arch. f. d. ges. Physiol.17, 413,18 38 (1878).
a=Salzzusatz erfolgt vor dem Erhitzen.
p=Salzzusatz erfolgt nach dem Erhitzen.
Erscheint demnächst in dieser Zeitschrift.
Wo. Pauli und H. Handovsky, Biochem. Zeitschr.18, 340 (1909),24, 239 (1910).
Wo. Pauli, Beitr. z. chem. Physiologie u. Pathologie X, 53 (1907).
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Adolf, M. Physikalische Chemie der Globuline. Kolloidchem Beih 20, 288–318 (1925). https://doi.org/10.1007/BF02558508
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