Untersuchungen über die Nitritreduktion bei Bacillus cereus

  • Eberhard Hackenthal
  • Parvis Sharifi
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Zusammenfassung

Die dissimilatorische Nitritreduktion intakter Zellen und zellfreier Extrakte von Nitrat-adaptierten Zellen von Bac. cereus wurde untersucht. Als einziges lösliches Folgeprodukt wurde Ammoniak nachgewiesen, gasförmige Folgeprodukte werden nicht gebildet. Verschiedene Intermediate des Kohlenhydratabbaus sind als Elektronendonatoren der Nitritreduktion intakter Zellen geeignet. Aus Glucose wird anaerob CO2 in stöchiometrischem Verhältnis zur eingesetzten Nitrat- oder Nitritmenge gebildet. Die zellfreie Nitritreduktion kann nur NADH und NADPH als Elektronendonatoren verwenden. Aus dem unterschiedlichen Spektrum der Elektronendonatoren von Nitrat- und Nitritreduktion und dem unterschiedlichen Verhalten der beiden Enzyme gegenüber spezifischen Inhibitoren werden vorläufige Schlüsse auf die Kopplung der Nitritreduktase mit den Cytochromen gezogen. Die zellfreie Nitritreduktion wird durch Kupfer(II)-Ionen in kleiner Konzentration gehemmt.

Summary

Cells ofBac. cereus ATCC8035 grown anaerobically in the presence of nitrate contain a dissimilatory nitrite reductase, which under anaerobic conditions reduces nitrite to ammonia in intact cells and cell free extracts. Other soluble intermediates or nitrogen containing gaseous products could not be detected.

In an anaerobic system composed of intact cells, glucose and limiting amounts of nitrate or nitrite, 1μMol CO2 perμMol nitrate and 0.5μMol CO2 perμMol nitrite are liberated, suggesting that nitrate and nitrite oxygen is available for glucose oxidation only to the hyponitrite level.

Among several inhibitors tested in a cell free nitrite reducing system with NADH as electron donor, the inhibition by CuII-ions at low concentrations (2 to 6×10−6 M) is remarkable.

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Literatur

  1. Ferrari, G.: Ann. chim. Acta48, 322 (1958); zit. nach Z. analyt. Chem.166, 146 (1959).Google Scholar
  2. Hackenthal, E.: Die parallele Induktion von Nitratreduktase und Nitritreduktase bei Bacillus cereus durch verschiedene Anionen. Biochem. Pharmacol.15, 1119–1126 (1966).PubMedGoogle Scholar
  3. —, u.R. Hackenthal: Die Nitratreduktion durch zellfreie Extrakte aus Bac. cereus. Biochim. biophys. Acta (Amst.)107, 189–202 (1965).Google Scholar
  4. Jackson, F. L., andJ. W. Lightbown: Inhibition of dihydrocozymase-oxidase activity of heart-muscle preparations and of certain cell-free bacterial preparations by 2-heptyl-4-hydroxy-quinoline-N-oxide. Biochem. J.69, 63–67 (1958).PubMedGoogle Scholar
  5. Lazzarini, R. A., andD. E. Atkinson: A triphosphopyridine nucleotide specific nitrate reductase from Escherichia coli. J. biol. Chem.236, 3330–3335 (1961).PubMedGoogle Scholar
  6. Nason, A.: Enzymatic pathways of nitrate, nitrite and hydroxylamine metabolisms. Symposium on metabolism of inorganic compounds. Bact. Rev.26, 16–41 (1962).PubMedGoogle Scholar
  7. Nicholas, D. J. D.: The metabolism of inorganic nitrogen and its compounds in microorganisms. Biol. Rev.38, 530–568 (1963).PubMedGoogle Scholar
  8. —,A. Medina, andO. T. G. Jones: A nitrite reductase from Neurospora crassa. Biochim. biophys. Acta (Amst.)37, 468–476 (1960).Google Scholar
  9. —, andH.M. Stevens: Valency changes of molybdenum during the enzymatic reduction of nitrate by neurospora. Nature (Lond.)176, 1066–1068 (1955).Google Scholar
  10. Potter, V. R., andA. E. Reif: Inhibition of an electron transport component by Antimycin A. J. biol. Chem.194, 287–297 (1952).PubMedGoogle Scholar
  11. Taniguchi, S.: Comparative biochemistry of nitrate metabolism. Z. allg. Microbiol.1, 341–375 (1961).Google Scholar
  12. Walker, G. C., andD. J. D. Nicholas: Nitrite reductase from Pseudomonas aeruginosa. Biochim. biophys. Acta (Amst.)49, 350–360 (1961).Google Scholar
  13. Walters, C. L., andA. Mc. M. Taylor: The identification and estimation of nitric oxid by its absorption in alkaline sodium sulphite. Biochim. biophys. Acta (Amst.)82, 423–425 (1963).Google Scholar
  14. Yamanaka, T., S. Kijimoto, andK. Okunuki: Biological significance of Pseudomonas cytochrome oxidase in Pseudomonas aeruginosa. J. Biochem. (Tokyo)53, 416–421 (1963).Google Scholar
  15. A. Ota, andK. Okunuki: Nitrite reductase activity of Pseudomonas cytochrome oxidase. Biochim. Biophys. Acta44, 397–398 (1960).PubMedGoogle Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag 1967

Authors and Affiliations

  • Eberhard Hackenthal
    • 1
  • Parvis Sharifi
    • 1
  1. 1.Pharmakologisches Institut der Universität HeidelbergDeutschland

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