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The effect of heat on the isoelectric and size properties of horseradish peroxidase

  • Specialia
  • Chimica, Biochimica, Biophysica
  • Published:
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Zusammenfassung

Unter Einwirkung von Hitze (90°C) auf die Meerrettich-Peroxidase wurden die basischen Isoenzyme bevorzugt inaktiviert. Eine quantitative Verlagerung der Isoenzymverteilung mit einer Umwandlung zu Isoenzymen mit niedrigeren isoelektrischen Punkten wurde beobachtet. Es wurden nur geringe Mengen neuer enzymatisch aktiver Komponenten mit Hilfe der dünnschicht-isoelektrischen Fokussierung gefunden. Mittels der Dünnschicht-Gelfiltration wurde eine Aggregatbildung gefunden, wobei die Aggregate ein sehr hohes Molekulargewicht (> 500 000) aufwiesen und nur Spuren von Aktivität aufzeigten.

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Literatur

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  5. H. Delincée, B. J. Radola andF. Drawert, Int. J. Radiat. Biol.19, 93 (1971).

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Authors and Affiliations

  1. Institut für Strahlentechnologie, Bundesforschungsanstalt für Lebensmittelfrischhaltung, D-75, Karlsruhe, West Germany

    H. Delincée, B. J. Radola & F. Drawert

  2. Institut für Chemisch-technische Analyse, Technische Universität München, D-8050, Freising-Weihenstephan, West Germany

    H. Delincée, B. J. Radola & F. Drawert

Authors
  1. H. Delincée
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  2. B. J. Radola
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  3. F. Drawert
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This paper is part of a Ph.D. Thesis to be submitted by one of the authors (H.D.) at the Technical University of Munich. The skilful technical assistance of MissB. Hielscher is gratefully acknowledged.

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Delincée, H., Radola, B.J. & Drawert, F. The effect of heat on the isoelectric and size properties of horseradish peroxidase. Experientia 27, 1265–1267 (1971). https://doi.org/10.1007/BF02136677

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  • DOI: https://doi.org/10.1007/BF02136677

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