Die Aminosäuren-Zusammensetzung des sedimentierbaren Plasma-Proteins verschiedener Segmente der Keimlingswurzel vonPisum sativum

Zusammenfassung

Wurzeln etiolierter Erbsenkeimlinge wurden im Phywe-Homogenisator zerkleinert, die Zellwandreste wurden durch Filtration entfernt und die Plasmapartikel durch Zentrifugieren bei 20 000 g abgetrennt. In den auf diese Weise sedimentierten Plasmaproteinen wurde durch etwas modifizierte quantitative Papierchromatographie nach McFarren die Aminosäurezusammensetzung untersucht. Dazu wurden die Proteinhydrolysate auf Schleicher & Schüll-Papier 2043b mit sechs verschiedenen Laufmitteln getrennt (Phenol pH 1; Phenol pH 12; Methyläthylketon-Pyridin-Puffer pH 6,2 = 5:1:1; t-Butanol pH 8,5; n-Butanol-Eisessig-Wasser = 4:1:5; Kollidin pH 9). In dieser Weise wurden 15, jeweils 1 mm lange Wurzelsegmente, von der Spitze an gerechnet, getrennt analysiert. Im Partikelprotein keines dieser Segmente konnte α-Aminobuttersäure oder Hydroxyprolin nachgewiesen werden. Die Proteine aus den verschiedenen Wurzelabschnitten ergaben eine sehr ähnliche Aminosäurezusammensetzung. Geringe Unterschiede zeigten die Spitzensegmente (0–4 mm) gegenüber den älteren Wurzelabschnitten. Im Protein der jüngsten Segmente fanden sich etwas mehr Aminosäuren der Aspartat- und Glutamatfamilie sowie Arginin und Tryptophan, welche in den älteren Wurzelteilen in geringerer Menge vorkommen. Diese enthielten jedoch mehr aromatische und langkettige Aminosäuren als die Spitzensegmente. Die Aminosäurenzusammensetzung der sedimentierbaren Partikelproteine der Erbsenwurzel wird mit entsprechenden Angaben in der Literatur über andere Leguminosenproteine, besonders aus Erbsen, verglichen.

Summary

Roots of etiolized pea seedlings were homogenized by Phywe-blendor, cell debris removed by filtration, and plasmatic particles collected by centrifuging at 20 000 g. From cell particles isolated in such way the amino acid composition in cytoplasmic proteins was analyzed by quantitative paper chromatography by the somewhat modified McFarren method. Amino acids of hydrolized proteins were separated on Schleicher & Schuell paper 2043b by 6 different solvents (phenol pH 1; phenol pH 12; methylethylketone-pyridine-buffer pH 6,2 = 5:1:1; t-butanol pH 8,5; n-butanol-acetic acid-water = 4:1:5; collidine pH 9). In such way proteins of fifteen segments, each of 1 mm length, were investigated, beginning with the top. In all segments analyzed neither α-aminobutyric acid nor hydroxyproline were found in the proteins of pea root particles. Amino acid composition in proteins of different root segments proved to be similar. Slight differences were found between top segments (1–4) and the older ones. Proteins of the youngest segments contain more amino acids of the aspartate and glutamate family as well as arginine and tryptophane than the older segments. These, however, contained more aromatic and long chain amino acids than the top segments. The amino acid composition in proteins of pea roots is compared with data on other leguminous proteins, in particular of peas, described in literature.

Краткое содержание

Корешки ¶rt;тиолированных проростков гороха измельчались в гомогенизаторе; остатки клеточных оболочек удалялись при помощи фильтрации, а плазма центрифугировалась при 20 000g. В осажденных таким образом плазменних протеинах исследовался аминокислотный состав по, несколько модифицированному, метоцу количественной хроматографии Мак Феррена. Для ¶rt;того гидролизаты протеина разделялись на бумаге Шлейхера и Шюля 2043b шестью различными растворителями (фенол pH 1; фенол pH 12; метил¶rt;тилкетон-п иридин-||буфер pH 6,2 = 5:1:1; t-бутанол pH 8,5; n-бутанол-ледяная уксусная кислота-вода = 4:1:5; коллидин pH 9). Так анализировались отдельно 15 сегментов длиной в 1.мм, считая от верхушки корешка. В протеине ¶rt;тих сегментов не было обнаружено ни α-аминомасляной кислоты, ни гидроксипролина. Состав аминокислот из различных отрезков корешков проявил очень большое сходство. Незначительные отклонения обнаружились у верхушечных сегментов (0–4мм). В протеине самых молодых сегментов было найдено немного больше аминокислот группы аспартата и глютамата, а также аргинина и триптофана, чем в более старых частях корешков. Эти последние содержали больше ароматических, а также аминокислот с многочленными цепями, чем верхушечные сегменты. Данные по аминокислотному составу осаждаемых плазменных протеинов корешков гороха сравниваются с соответствующими данными нз литературы о протеинах прочих мотыльковых и специально гороха.