Кинетика гидроксилирования циклогексана гидроперекисью третичного Бутила при участии микросом печени

Abstract

В фосфатном буфере с pH=7,7 при 20–37°C изучена кинетика гидроксилирования циклогексана в циклогексанол гидроперекисью третичного бутила (ROOH) при участии микросом печени крысы. При 37°C константы Михаэлиса по субстрату и пп гидроперекиси равны соответственно 4,0·10⁻⁴ и 6,6·10⁻³ моль/л. Образование комплекса “ROOH-цитохром P-450-RH” подтверждено кинетически и методом дифференциального спектрофотометрирования. Константа скорости распада фермент-субстратного комплекса равна 10⁶·ехр(−10000/RH) сек⁻.

Abstract

The kinetics of hydroxylation of cyclohexane to cyclohexanol by t-butyl hydroperoxide (ROOH) in the presence of rat liver microsomes has been studied in a phosphate buffered medium (pH=7.7) at 20–37°C. At 37°C the Michaelis constants of the substrate and hydroperoxide are 4.0×10⁻⁴ and 6.6×10⁻³ mol/l, respectively. Evidence for the formation of an “ROOH-cytochrome P-450-RH” complex has been obtained both kinetically and by differential spectrophotometry. The rate constant for the decomposition of the enzyme-substrate complex is 10⁶ exp (−10.000/RT)sec⁻¹.