Quantitative Aktivitätsbestimmung von Enzymen des Kohlenhydratstoffwechsels in Deckschichten intakter und cariös veränderter Schmelzoberflächen menschlicher Zähne

  • U. Garlichs
  • W. Luh
  • W. F. Hoppe
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Zusammenfassung

Um Aufschluß über die Verteilung verschiedener Wege des mikrobiellen Intermediärstoffwechsels in der Deckschicht (DIS u. DCS) zu gewinnen, wurden die Aktivitäten von Enzymen der Embden-Meyerhof-Kette, des Citrat-,Pentosephosphat und Glycerophosphatcyclus quantitativ im optischen Test bestimmt.

Die Enzyme der PTG-Gruppe weisen auch in der Deckschicht ein proportionskonstantes Verhältnis ihrer Aktivitäten zueinander auf. Die relativen Aktivitäten der PTG-Gruppe zeigen jedoch, daß in der Deckschicht dem Embden-Meyerhof-Weg nicht die ausschließliche Bedeutung für den Glucoseabbau zukommt.

Die LDH weist in der DIS und DCS gleiche Aktivitätsspiegel auf. Die Deckschichtflora deckt ihren Energiebedarf außer durch eine gut funktionierende Anaerobiose in entscheidendem Maße auch durch aerobe Kohlenhydratzerlegung.

Der HK-Aktivitätsspiegel deutet darauf hin, daß Glucose-6-phosphat nicht allein aus intracellulären Polysacchariden, sondern auch aus extracellulären Zuckern gebildet wird.

Hohe Aktivitäten der G6PDH und 6PGDH sowie der GluDH sprechen einerseits für einen hohen relativen Glucoseumsatz über den PPh-Cyclus und andererseits für eine gesteigerte Synthese zelleigener Substanzen in Mikroorganismen. Die noch höhere Aktivität der G6PDH in der DCS läßt auf eine erhöhte Reduplikationsrate der Deckschichtflora schließen.

Auf Grund der Gesamtaktivität der MDH und der NADP-spezifischen IDH sowie unter Berücksichtigung unseres enzymhistochemischen Nachweises der SDH und NAD-speziflschen IDH muß das Funktionieren des Citratcyclus in Deckschicht-mikroorganismen als gesichert gelten.

Schlüsselwörter

Enzymaktivitäten Deckschicht Caries Menschliche Zähne 

Abkürzungen

AdK

Adenylat-Kinase

ADP

Adenosindiphosphat

ALD

Fructose-1,6-diphosphat-Aldolase

AMP

Adenosinmonophosphat

ATP

Adenosintriphosphat

DIS

Deckschicht über intaktem Schmelz

DCS

Deckschicht über cariös verändertem Schmelz

EDTA

Äthylendiamintetraacetat

EN

Enolase

F6PK

Fructose-6-phosphat-Kinase

GAPDH

Glyceraldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase

GDH

Glycerin-1-phosphat-Dehydrogenase

GluDH

Glutamat-Dehydrogenase

GPM

Glycerat-phosphat-Mutase

G6PDH

Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase

HIM

Hexosephosphat-Isomerase

HK

Hexokinase

IDH

Isocitrat-Dehydrogenase

LDH

L-Lactat-Dehydrogenase

MDH

Malat-Dehydrogenase

mM

millimolar

NAD

Nicotinamid-adenin-dinucleotid

-DPN

Diphospho-pyridin-nucleotid

NAD-IDH

NAD-spezifische Isocitrat-Dehydrogenase

NADP

Nicotinamid-adenin-dinucleotid-phosphat

-TPN

Triphospho-pyridin-nucleotid

NADP-IDH

NADP spezifische Isocitrat-Dehydrogenase

6PGDH

6-Phosphogluconat-Dehydrogenase

PGK

Glycerat-3-phosphat-Kinase

PK

Pyruvat-Kinase

PN

Pyridinnucleotid

PPh-Cyclus

Pentose-Phosphat-Cyclus

PTG-Gruppe

Phospho-Triose-Glycerat-Gruppe

SDH

Succinat-Dehydrogenase

TIM

Triosephosphat-Isomerase

TRAP

Triäthanolamin-Puffer

Quantitative determination of enzymic activity of carbohydrate metabolism in plaques from sound and carious enamel of human teeth

Summary

To obtain information about the distribution of different ways of microbial metabolism in plaques from sound and carious enamel, enzymic activities of the Embden-Meyerhof-chain, citric-acid-cycle, pentose-phosphate-cycle, and glycero-phosphate-shunt have been determined quantitatively by optical tests.

In plaques the enzymes of PTG-group show constant proportions of their activities. Relative activities of PTG-group however point out that glucose degradation in plaques cannot be ascribed exclusivly to the Embden-Meyerhof path way.

The LDH shows the same activities in plaques over both sound and carious enamel. The plaque-organisms meet their energy requirement apart from a well functioning anaerobiosis by aerobic degradation of carbohydrates.

The level of the HK-activity indicates that glucose-6-phosphate is produced not only from intracellular polysaccharides but also from extracellularly located carbohydrates.

High activities of G6PDH and 6PGDH and of GluDH on the one hand indicate a high relative turnover of glucose on the pentose-phosphate-cycle and on the other hand an increased synthesis of cellular substances in microorganisms. The still higher activity of G6PDH in plaques over carious enamel may by explained by an increasing rate of reduplication of the plaque-microorganisms.

Because of the total activity of MDH and NADP-specific IDH, and considering the activity of SDH and NAD-specific IDH demonstrated by us histochemically, a well functioning citric-acid-cycle in plaque-microorganisms appears to be established.

Key-words

Enzymic activities Plaque Caries Human teeth 

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Literatur

  1. 1.
    Allen, S. H. G., Jr., and D. Powelson: J. Bact.75, 184–189 (1958).PubMedGoogle Scholar
  2. 2.
    Blumenthal, H. J., K. F. Lewis, and S. Weinhouse: J. Amer. chem. Soc.76, 6093–6097 (1954).CrossRefGoogle Scholar
  3. 3.
    Bößmann, K., u. W. F. Hoppe: Dtsch. zahnärztl. Z.22, 409–412 (1967).PubMedGoogle Scholar
  4. 4.
    Bücher, Th.: Boll. Soc. ital. Biol. sper.36, 1509–1529 (1960).Google Scholar
  5. 5.
    —, W. Luh u. D. Pette: In: Handbuch Hoppe-Seyler-Thierfelder, 10. Aufl., Bd. IV/A, S. 292–339. Berlin-Göttingen-Heidelberg: Springer 1964.Google Scholar
  6. 6.
    —, and D. Pette: Proc. 5th Int. Congr. Biochem., Moscow 1961, vol. III. Evolutionary biochemistry, ed. by A. J. Oparin, p. 271–279. New York-Oxford-London-Paris: Pergamon Press 1963.Google Scholar
  7. 7.
    Couri, D., and E. Racker: Arch. Biochem.83, 195–205 (1959).PubMedCrossRefGoogle Scholar
  8. 8.
    Delbrück, A., H. Schimassek, K. Bartsch u. Th. Bücher: Biochem. Z.331, 297–311 (1959).Google Scholar
  9. 9.
    —, E. Zebe u. Th. Bücher: Biochem. Z.331, 273–296 (1959).Google Scholar
  10. 10.
    Garlichs, U., H. Brandau u. K. Bößmann: (Im Druck.)Google Scholar
  11. 11.
    Goebell, H., and M. Klingenberg: Biochem. biophys. Res. Commun.13, 213–216 (1963).CrossRefGoogle Scholar
  12. 12.
    — —: Biochem. Z.340, 441–464 (1964).PubMedGoogle Scholar
  13. 13.
    Hawker, L. E., A. H. Linton, F. B. Folkes u. M. J. Carlile: Einführung in die Biologie der Mikroorganismen. Stuttgart: Thieme 1962.Google Scholar
  14. 14.
    Henkel, E.: Diss. Med. Fakultät Marburg 1966.Google Scholar
  15. 15.
    Hogeboom, G. H., W. C. Schneider, and C. E. Pallade: J. biol. Chem.172, 619–635 (1948).Google Scholar
  16. 16.
    Hollmann, S.: Nicht-glycolytische Stoffwechselwege der Glucose. In: Biochemie und Klinik (Hrsg. G. Weitzel u. N. Zöllner). Stuttgart: Thieme 1961.Google Scholar
  17. 17.
    Hoppe, W. F.: Dtsch. zahnärztl. Z.22, 400–403 (1967).PubMedGoogle Scholar
  18. 18.
    Kadenbach, B., H. Goebell, and M. Klingenberg: Biochem. biophys. Res. Commun.14, 335–339 (1964).PubMedCrossRefGoogle Scholar
  19. 19.
    Kamen, M. D., and L. P. Vernon: J. biol. Chem.211, 663–675 (1954).PubMedGoogle Scholar
  20. 20.
    Kröncke, A., F. Bramstedt u. R. Naujoks: Die Sauerstoffaufnahme des Speichels. Vortrag VI. ORCA-Tagung; Estrato de rapports et communications. Ed.: Clin. dent. Univ. Pavia 1962.Google Scholar
  21. 21.
    Luh, W., u. H. Brandau: Z. Geburtsh. Gynäk.162, 294–303 (1964).Google Scholar
  22. 22.
    —, u. E. Henkel: Arch. Gynäk.200, 201–206 (1964).CrossRefGoogle Scholar
  23. 23.
    Mitchell, P.: Biochem. Soc. Sympos.16, 73–93 (1959).Google Scholar
  24. 24.
    -, and J. Moyle: Osmotic function and structure in bacteria. In: Bacterial Anatomy VIth Sympos. Soc. gen. Microbiol., 150–180 (1956).Google Scholar
  25. 25.
    — —: J. gen. Microbiol.16, 184–194 (1957).PubMedGoogle Scholar
  26. 26.
    — —: J. gen. Microbiol.20, 434–441 (1959).PubMedGoogle Scholar
  27. 27.
    Naujoks, R., F. Bramstedt, E. Ranke u. M. Auerbach: Dtsch. zahnärztl. Z.16, 171–175 (1961).Google Scholar
  28. 28.
    — — — u. A. Kröncke: Arch. oral. Biol.4, 179–186 (1961).PubMedCrossRefGoogle Scholar
  29. 29.
    Neubauer, T., F. Bramstedt u. R. Naujoks: Stoma (Heidelb.)14, 240–246 (1961).Google Scholar
  30. 30.
    —, u. R. Naujoks: Arch. oral Biol.6, 221–227 (1961).CrossRefGoogle Scholar
  31. 31.
    Niklowitz, W.: Zbl. Bakt., I. Abt. Orig.173, 12–24 (1958).Google Scholar
  32. 32.
    Pette, D.: Enzyme activity patterns in mitochondria. 5th Int. Congr. Biochem., New York 1964. VIII - S. 9. Int. Union Biochem.32, 619 (1964).Google Scholar
  33. 33.
    —: Mitochondrial enzyme activities. In: E. Qnagliariello, E. C. Slater, S. Papa, and J. M. Tager: Regulation of metabolic processes in mitochondria, vol. 7, p. 28–50. Amsterdam: BBA Library 1966.Google Scholar
  34. 34.
    Pette, D., u. H. Brandau: Enzymol. biol. clin.6, 79–122 (1966).Google Scholar
  35. 35.
    —, u. Th. Bücher: Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem.331, 180–195 (1963).PubMedGoogle Scholar
  36. 36.
    —, and W. Luh: Biochem. biophys. Res. Commun.8, 283–287 (1962).PubMedCrossRefGoogle Scholar
  37. 37.
    — —, and Th. Bücher: Biochem. biophys. Res. Commun.7, 419–424 (1962).PubMedCrossRefGoogle Scholar
  38. 38.
    Raig, H., H. Brandau u. W. Luh: Arch. Gynäk.206, 154–180 (1968).CrossRefGoogle Scholar
  39. 39.
    Rhode, K.-L.: Diss. Med. Fakultät Marburg 1962.Google Scholar
  40. 40.
    Schedl, H.: Dtsch. zahnärztl. Z.21, 149–152 (1966).PubMedGoogle Scholar
  41. 41.
    Scholz, R.: Diss. Med. Fakultät Marburg 1960.Google Scholar
  42. 42.
    Smith, L.: Bact. Rev.18, 106–130 (1954).PubMedGoogle Scholar
  43. 43.
    Söder, P.-Ö.: Proteolytic activity of dental plaque material. Stockholm: AB Fahlcrantz' Boktryckeri 1967.Google Scholar
  44. 44.
    Stüben, J., u. W. F. Hoppe: Dtsch. zahnärztl. Z.22, 404–408 (1967).PubMedGoogle Scholar
  45. 45.
    Thimann, K. V.: The life of bacteria. 2nd Ed. New York: Macmillan Company 1963.Google Scholar
  46. 46.
    Trümper, O.: Dtsch. zahnärztl. Z.21, 1147–1153 (1966).PubMedGoogle Scholar
  47. 47.
    Vernon, L. P.: J. biol. Chem.222, 1035–1049 (1956).PubMedGoogle Scholar
  48. 48.
    Vogell, W., F. R. Bishai, Th. Bücher, M. Klingenberg, D. Pette u. E. Zebe: Biochem. Z.332, 81–117 (1959).Google Scholar
  49. 49.
    William, K.: Diss. Med. Fakultät Berlin 1964.Google Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag 1969

Authors and Affiliations

  • U. Garlichs
    • 1
    • 2
  • W. Luh
    • 1
    • 2
  • W. F. Hoppe
    • 1
    • 2
  1. 1.Universitätsklinik und Poliklinik für Zahn-, Mund- und KieferkrankheitenKiel
  2. 2.Universitäts-FrauenklinikKiel

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