Thermische Inaktivierung und Lagerungsverhalten technologisch wichtiger Enzyme

Zusammenfassung

Der Einfluß von Milieufaktoren auf die thermische Inaktivierung von Peroxidase und Lipoxigenase wurde untersucht. Kationogene, anionogene, nichtionogene und amphotere Tenside hatten einen mehr oder weniger großen Effekt auf die Inaktivierung der Meerrettich-Peroxidase. Dabei wirkten die in Wasser quellenden Stoffe Lecithin und Monoglycerid am stärksten. Peroxidase wurde in Anwesenheit von Lecithin schon bei 0 °C und pH 4,0 stark inaktiviert. Linolsäure hatte im Sauerstoffstrom einen größeren Einfluß auf die Peroxidaseinaktivierung als in Anwesenheit von Stickstoff, im Stickstoffstrom aber einen ähnlichen Einfluß wie Ölsäure. Daraus ist auf einen zusätzlichen Effekt von Lipidperoxiden zu schließen, die während der Erhitzung aus Linolsäure entstehen. Die Regenerierung der erhitzten Peroxidase wurde durch die Anwesenheit von Tensiden verhindert.

Im Falle der Lipoxigenase wurde der Einfluß des Lecithins und verschiedener Fettsäuren auf die thermische Inaktivierung bei 60 °C und pH 7 untersucht. Lecithin beschleunigte die Inaktivierung weniger stark, als dies bei Peroxidase der Fall war. Die beschleunigende Wirkung der Fettsäuren nahm in der Reihenfolge Ölsäure, Linolsäure, Palmitinsäure, Myristinsäure, Stearinsäure ab.

Summary

The influence of milieu factors on the thermal inactivation of peroxidase and lipoxigenase was investigated. Cationogenic, anionogenic, non-ionogenic and amphoteric tensides were more or less effective in inactivating horseradish peroxidase. Most effective in this respect were lecithine and monoglyceride, both capable of swelling in water. In presence of lecithine, peroxidase was inactivated already at 0 °C and pH 4.0. Linoleic acid was more efficient in an oxygen stream than in presence of nitrogen, in a stream of nitrogen its influence was comparable to oleic acid. This suggests an additional effect by lipid peroxides which are formed of linoleic acid under the heating process. Tensides prevented the regeneration of the heated peroxidase.

In the case of lipoxigenase, the authors investigated the influence of lecithine and various fatty acids on the thermal inactivation at 60 ° and pH 7.0. Lecithine accelerated the inactivation less distinctly than with peroxidase. The accelerated the inactivation less distinctly than with peroxidase. The accelerating effect of the fatty acids decreased in the order oleic acid, linoleic acid, palmitic acid, myristic acid and stearic acid.