Basic Research in Cardiology

, Volume 75, Issue 1, pp 34–39 | Cite as

The rate-limiting step in muscle contraction

  • R. J. Podolsky
Article

Summary

The motion of skinned muscle fibers in chemically controlled bathing solutions is examined to obtain information about the cross bridge cycle. The effects of an ATP regenerating system and ionic strength on both the transient and the steady response to step changes in load are compared. The transient is changed in characteristic ways by these factors, but the steady motion is unaffected. If changes in the transient reflect changes in the rates of “making” and “breaking” cross bridges, these results suggest that the rate of physiological contraction is limited by a slow transition in the unattached myosin molecule rather than the making and breaking of cross bridgesper se.

Keywords

Ionic Strength Muscle Contraction Bathing Solution Step Change Slow Transition 

Der geschwindigkeitsbegrenzende Schritt bei der Muskelkontraktion

Zusammenfassung

In Badelösungen bekannter Zusammensetzung wurde die Verkürzung gehäuteter Muskelfasern untersucht, mit dem Ziel, Informationen über den Querbrückenzyklus zu erhalten. Die Effekte eines ATP-regenerierenden Systems und der Ionenstärke auf die transitorische Phase nach stufenweiser Änderung der Last und auf die Verkürzungsgeschwindigkeit nach Erreichen eines Gleichgewichtszustandes werden verglichen. Die Übergangsphase wird durch diese Faktoren in charakteristischer Weise verändert, während der anschließende Verkürzungsprozeß unbeeinflußt bleibt. Sofern Änderungen in der transitorischen Phase Veränderungen in der Geschwindigkeit der Bildung und Ablösung der Querbrücken widerspiegeln, lassen diese Ergebnisse vermuten, daß die Geschwindigkeit der physiologischen Kontraktion durch eine langsame Veränderung am Myosinmolekül im nicht angehefteten Zustand begrenzt wird und nicht durch die Bildung und das Ablösen der Querbrücken per se.

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References

  1. 1.
    Podolsky, R. J., J. Gulati, A. C. Nolan: Contraction transients of skinned muscle fibers. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.71, 1516 (1974).PubMedGoogle Scholar
  2. 2.
    Ford, L. E., A. F. Huxley, R. M. Simmons: Tension responses to sudden length change in stimulated frog muscle fibers near slack length. J. Physiol. (Lond.)269, 441 (1977).Google Scholar
  3. 3.
    Civan, M. M., R. J. Podolsky: Contraction kinetics of striated muscle fibers following quick changes in load. J. Physiol. (Lond.)184, 511 (1966).Google Scholar
  4. 4.
    Rizzino, A. A., W. W. Barouch, E. Eisenberg, C. Moos: Actin-heavy meromyosin binding: determination of binding stoichiometry from ATPase kinetic measurements. Biochemistry9, 2402 (1970).CrossRefPubMedGoogle Scholar
  5. 5.
    Gulati, J., R. J. Podolsky: Contraction transients of skinned muscle fibers: effects of calcium and ionic strength. J. Gen. Physiol.72, 701 (1978).CrossRefPubMedGoogle Scholar
  6. 6.
    Huxley, A. F.: Molecular structure and theories of contraction. Prog. Biophys. Biophys. Chem.7, 255 (1957).PubMedGoogle Scholar
  7. 7.
    Podolsky, R. J., A. C. Nolan, S. A. Zaveler: Cross-bridge properties derived from muscle isotonic velocity transients. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.64, 504 (1969).PubMedGoogle Scholar
  8. 8.
    Huxley, A. F., R. M. Simmons: Proposed mechanism of force generation in striated muscle. Nature233, 533 (1971).PubMedGoogle Scholar
  9. 9.
    Eisenberg, E., T. L. Hill: A cross-bridge model of muscle contraction. Prog. Biophys. Molec. Biol.33, 55 (1978).CrossRefGoogle Scholar
  10. 10.
    Podolsky, R. J.: The nature of the contractile mechanism in muscle. In Biophys. Physiol. Pharm. Actions,A. M. Shanes (ed.), American Association for the Advancement of Science pg. 461 (Washington D. C. 1961).Google Scholar
  11. 11.
    Hill, T. L.: Theoretical formalism for the sliding filament model of contraction of striated muscle. Part I. Prog. Biophys. Mol. Biol.23, 267 (1974).CrossRefGoogle Scholar
  12. 12.
    Eisenberg, E., W. W. Kielley: Evidence for a refractory state of heavy meromyosin and subfragment-1 unable to bind to actin in the presence of ATP. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol.37, 145 (1973).Google Scholar

Copyright information

© Dr. Dietrich Steinkopff Verlag 1980

Authors and Affiliations

  • R. J. Podolsky
    • 1
  1. 1.Laboratory of Physical BiologyNational Institute of Arthritis, Metabolism and Digestive Diseases, National Institutes of HealthBethesdaU.S.A.

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