Skip to main content
Log in

Untersuchungen über die Peroxydasen höherer Pilze

  • Published:
Planta Aims and scope Submit manuscript

Zusammenfassung

  1. 1.

    Bei vergleichenden Untersuchungen an 182 Arten von holzzerstörenden und bodenbewohnenden Basidiomyceten konnte bei 14 Arten eine reichliche Peroxydase-Bildung festgestellt werden.

  2. 2.

    Peroxydase tritt ebenso wie Laccase bei höheren Pilzen als konstitutives Ektoenzym auf. Die Ausscheidung des Fermentes in Flüssigkeitskulturen wurde für 4 Pilzarten mit Hilfe des BAS-Testes in Abhängigkeit von der Kulturdauer quantitativ verfolgt.

  3. 3.

    Die Pilzperoxydasen ähneln in vielen Eigenschaften der Peroxydase des Meerrettichs. Ihre pH-Optima liegen zwischen 5,0 und 6,3.

  4. 4.

    In der Hitzeresistenz unterscheiden sie sich nicht wesentlich von den Pilz-Laccasen, wohl aber von der Meerrettich-Peroxydase, die ausnahmsweise hitzebeständig ist. Im einzelnen bestehen artspezifische Resistenzunterschiede bei den untersuchten Pilzfermenten, die möglicherweise mit der allgemeinen Temperaturresistenz der betreffenden Art parallel gehen.

  5. 5.

    Die Peroxydasen vonPhellinus igniarius und des Meerrettichs haben den gleichen Temperatur-Quotienten. Die Abnahme vonQ 10 mit steigender Temperatur ist in diesem Fall nicht auf eine Hitzeinaktivierung zurückzuführen.

  6. 6.

    Eine direkte Oxydation der Ascorbinsäure durch die Peroxydasen ließ sich bei der angewendeten Methodik nicht nachweisen, da eine ausgeprägte Fermentinaktivierung auftrat, deren mögliche Ursachen diskutiert werden.

  7. 7.

    Als mögliche Funktion der Peroxydase holzzerstörender Pilze wird eine Beteiligung am Ligninabbau angenommen.

This is a preview of subscription content, log in via an institution to check access.

Access this article

Price excludes VAT (USA)
Tax calculation will be finalised during checkout.

Instant access to the full article PDF.

Literatur

  • Bavendamm, W.: Neue Untersuchungen über die Lebensbedingungen holzzerstörender Pilze. II. Mitt. Gerbstoffversuche. Zbl. Bakter. II76, 172 (1928).

    Google Scholar 

  • Bose, S. R., andS. N. Sarkar: Enzymes of some wood-rotting Polypores. Proc. Roy. Soc. Lond., Ser. B123, 193 (1937).

    Google Scholar 

  • Cartwright, K. St. G., andW. P. K. Findlay: Studies in the physiology of wood-destroying fungi II. Temperature and rate of growth. Ann. of Bot.48, 481 (1934).

    Google Scholar 

  • Cartwright, K. St. G., andW. P. K. Findlay: Principal decays of British hardwoods. Ann. Appl. Biol.29, 219 (1942).

    Google Scholar 

  • Chance, Br.: Reaction of ferro-cytochrom c with peroxidases and peroxides. Federat. Proc.9, 160 (1950).

    Google Scholar 

  • Fahraeus, G.: Formation of laccase by Polyporus versicolor in different culture media. Physiol. Plantarum5, 284 (1952).

    Google Scholar 

  • Fahraeus, G., andG. Lindeberg: Influence of tyrosine and some other substances on the laccase formation in Polyporus species. Physiol. Plantarum6, 150 (1953).

    Google Scholar 

  • Gallagher, P. H.: Mechanism of oxidation in the plant III. Peroxidase. Observations on the thermostability of the peroxidase of the mangold. Biochemic. J.18, 39 (1924).

    Google Scholar 

  • Garren, K. H.: Studies on Polyporus abietinus I. The enzyme-producing ability of the fungus. Phytopathology28, 839 (1938).

    Google Scholar 

  • Geyer, R. P., L. Marshall, M. Ryan andS. Westhaver: Aerobic C14O2 formation from carboxyl-labeled stearic and palmitic acids in the presence of ascorbic acid. Arch. of Biochem. a. Biophysics56, 549 (1955).

    Google Scholar 

  • Gregg, D. C., andW. H. Miller: A laccase from the wild mushroom Russula foetens. J. amer. chem, Soc.62, 1374 (1940).

    Google Scholar 

  • Hoffmann-Ostenhof, O.: Enzymologie. Wien 1954.

  • Humphrey, C. J., andP. V. Siggers: Temperature relations of wood-destroying fungi. J. agricult. Res.47, 997 (1933).

    Google Scholar 

  • Kalauch, C.: Redoxpotential, rH-Messung. Pharmazie9, 634 (1954).

    PubMed  Google Scholar 

  • Kavina, Ch., etA. Pilat: Atlas des Champignons de l'Europe3 (1942).

  • Keilin, D., andE. F. Hartree: Purification of horseradish-peroxidase and comparison of its properties with those of catalase and methaemoglobin. Biochemic. J.49, 88 (1951).

    Google Scholar 

  • Keilin, D., andE. F. Hartree: Catalase, peroxidase and metmyoglobin as catalysts of coupled peroxidatic reactions. Biochemic. J.60, 310 (1955).

    Google Scholar 

  • Klein, G: Handbuch der Pflanzenanalyse, Bd. 2, Teil 1. Wien 1932.

  • Lanphere, W. M.: Enzymes of the rhizomorphs of Armillaria mellea. Phytopathology24, 1244 (1934).

    Google Scholar 

  • Law, K.: Phenol oxidases in some wood-rotting fungi. Ann. of Bot., N. S.14, 69 (1950).

    Google Scholar 

  • Lindeberg, G.: On the decomposition of lignin and cellulose in litter caused by soil-inhabiting Hymenomycetes. Ark. Bot. (Stockh.) A33, 1 (1946).

    Google Scholar 

  • Lindeberg, G., andG. Fahraeus: Nature and formation of phenol oxidases in Polyporus zonatus and P. versicolor. Physiol. Plantarum5, 277 (1952).

    Google Scholar 

  • Lindeberg, G., andG. Holm: Occurrence of tyrosinase and laccase in fruit bodies and mycelia of some Hymenomycetes Physiol. Plantarum5, 100 (1952).

    Google Scholar 

  • Ludwig, B. J., andJ. M. Nelson: Inactivation of tyrosinase in the oxidation of catechol. J. amer. chem. Soc.61, 2601 (1939).

    Google Scholar 

  • Lyr, H.: Vorkommen von Peroxydase bei holzzerstörenden Basidiomyceten. (Vorl. Mitt.) Planta (Berl.)46, 408 (1955).

    Google Scholar 

  • Lyr, H.: Ein neues Peroxydase-Bestimmungsverfahren. Biochem. Z. im Druck (1957).

  • Maehly, A. G.: The assay of catalases and peroxidases. I. General assay methods. In: Methods of Biochem. Analysis. ed byD. Glick. New York: Intersc. Publ. Inc. 1954.

    Google Scholar 

  • Meier, H.: Über den Zellwandabbau durch Holzvermorschungspilze und die submikroskopische Struktur von Fichtentracheiden und Birkenholzfasern. In Holz als Roh- und Werkstoff, Bd.13, S. 323. 1955.

    Google Scholar 

  • Michlin, D. M.: Peroxyde und Peroxydasen (russisch). Moskau 1947.

  • Miller, H., Fr. Mallette, L. J. Roth andCh. R. Dawson: A new method for the measurement of tyrosinase catecholase activity. II. Catecholase activity based on the initial reaction velocity. J. amer. chem. Soc.66, 514 (1944).

    Google Scholar 

  • Nobles, M. K.: Studies in forest pathology VI. Canad. J. Res., Sect. C26, 281 (1948).

    Google Scholar 

  • Norkrans, B.: Studies in growth and cellulolytic enzymes of Tricholoma. Symbolae bot. Upsalienses11, 1 (1950).

    Google Scholar 

  • Oppenheimer, C., andK. Stern: Biological oxidation. The Hague 1939.

  • Ponting, J. D.: Reversible inactivation of polyphenol oxidase. J. amer. chem. Soc.76, 662 (1954).

    Google Scholar 

  • Purr, A.: Zur Bestimmung pflanzlicher Peroxydasen. Biochem. Z.321, 1 (1950a).

    PubMed  Google Scholar 

  • Purr, A.: Über das Regenerierungsphänomen pflanzlicher Peroxydasen. Biochem. Z.321, 19 (1950b).

    PubMed  Google Scholar 

  • Sumner, J. B., andG. F. Somers: Chemistry and methods of enzymes. New York: Acad. Press Inc. 1953.

    Google Scholar 

  • Yakushiji, E.: Untersuchungen über die Polyphenolasen. Acta Phytochim. (Tokyo)10, 63 (1937).

    Google Scholar 

  • Zeile, K.: Peroxydase. InE. Bamann u.K. Myrbäck, Die Methoden der Fermentforschung. Leipzig 1941.

Download references

Author information

Authors and Affiliations

Authors

Additional information

Mit 10 Textabbildungen

Die vorliegende Arbeit ist ein Teil der Habilitationsschrift an der Math.-Naturwissenschaftlichen Fakultät der Universität Halle.

Rights and permissions

Reprints and permissions

About this article

Cite this article

Lyr, H. Untersuchungen über die Peroxydasen höherer Pilze. Planta 48, 239–265 (1956). https://doi.org/10.1007/BF01938280

Download citation

  • Received:

  • Issue Date:

  • DOI: https://doi.org/10.1007/BF01938280

Navigation