Studies on water retention and water release from some protein systems

Abstract

The hydrogen-bond properties (WBI index), water retention and water release from the protein-water systems gluten-water, soya protein- water and casein-water, have been investigated using differential scanning calorimetry in the temperature range 223–423 K. The proteins were characterized by their isoelectric point, contents of carboxyl groups and sulfur-containing groups, and readiness of undergo chloromethylation. It was concluded that the marked difference in water-release behaviour is chiefly explained by conformational differences and charge effects.

Zusammenfassung

Wasserstoffbrückenbindugseigenschaften (WBI-Index), Wasserretention und Wasserabgabe von Protein-Masser-Systemen — Gluten-Wasser, Sojaprotein-Wasser und Casein-Wasser — wurden im Temperaturbereich von 233–423 K mit einem Scanning-Kalorimeter untersucht. Die Proteine wurden durch ihren isoelektrischen Punkt, den Gehalt an Carbonylgruppen und Schwefel enthaltenden Gruppen und durch ihre Reaktivität in der Chlormethylierung charakterisiert. Es wurde gefolgert, dass der ausgesprochene Unterschied im Wasserabgabeverhalten in erster Linie auf strukturelle Unterschiede und Ladungseffekte zurückzuführen ist.

Резюме

Методом дифференциа льной сканирующей калориметрии были исследованы в област и температур 223–423 K свойс тва водородной связи, удерживание и в ыделение воды в систе мах протеин вода, глютен — вода, соевый п ротеин — вода и казеин — вода. Протеины были охарак теризованы их изоэле ктрической точкой, содержанием карбоксильных и серо содержащих групп, а та кже способностью к реакции хлорметили рования. Сделано закл ючение, что заметное различие в х арактере удерживани я воды обусловлено конформационными ра зличиями протеинов и влиянием заряда.