On the partial reversibility of the Β-lactoglobulin heat denaturation

Abstract

The thermal behavior ofΒ-lactoglobulin (Β-lg) disperesed in distilled water (pH=3.2) is studied dy differential scanning calorimetry (DSC) in the temperature range 20‡C–120‡C and within a concentration region of 3.5% to 24%.

Recently [1] we have determined by DSC the kinetic parameters for the heat-denaturation ofΒ-lg. The effect of the protein concentration and of the thermal treatment on transition temperature (T _trs), half-widths of the peak (δT _1/2), of apparent enthalpy changes (δ_app H) and of Van't Hoff enthalpies (δ_VH H) have been examined for the concentrations of 8.8% and 24%.

In this study we have undertaken complementary experiments for the concentrations 3.5% and 10.8%. The half-widths of the peaks, which depend on the cooperativity of the denaturation process [2], decrease with increasing concentration. The ratio δ_app H/δ_VH H tends to 1, with low values of the protein concentration and with high scanning rates. This implies the hypothesis of a reversible step for the denaturation process ofΒ-lg.

Zusammenfassung

Das thermische Verhalten vonΒ-Lactoglobulin (Β-lg), das in destilliertem Wasser beipH=3.2 dispergiert ist, wurde für Konzentrationen zwischen 3.5 und 24% im Temperaturbereich von 20–120‡C mittels DSC untersucht. In der vorliegenden Arbeit werden thermodynamische Daten des Denaturierungsprozesses ermittelt, wobei sowohl die Methode nach Kissinger als auch diejenige nach Borchardt-Daniels angewendet wurden. Insbesondere wird der Einfluss der Basislinie als auch unterschiedlicher Arten der thermischen Behandlung auf die Resultate behandelt.