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Klinische Wochenschrift

, Volume 44, Issue 17, pp 989–998 | Cite as

Chromatographische, sedimentationsanalytische, immunologische und stärkegelektrophoretische Untersuchungen an Paraproteinen

  • W. Prellwitz
  • C. -H. Hammar
Originalien

Zusammenfassung

Die Seren von γ A-, γ M- und γ G-Paraproteinen wurden vor und nach Behandlung mit Cysteamin an Sephadex G200 gelfiltriert. Die erhaltenen Fraktionen wurden sedimentationsanalytisch und immunologisch untersucht. Die II. Fraktionen nach Gelfiltration vor und nach Cysteamin wurden an den Anionenaustauschern Sephadex DEAE und TEAE rechromatographiert. Die so erhaltenen Unterfraktionen wurden ebenfalls sedimentationsanalytisch, immunologisch und in der Stärkegelelektrophorese untersucht.

Durch das Cysteamin wird bei den γ A-Paraproteinen aus der I. Fraktion nach Gelfiltration ein Globulin mit der Sedimentationskonstanten S=6 bis 7×10−13 abgespalten, das auf Grund des geringeren Molekulargewichtes in der II. Komponente eluiert wird. Bei dem abgespaltenen Globulin handelt es sich nach dem Agardiffusionstest um ein atypisches γ A-Globulin.

Bei den γ-Makroglobulinen wird durch Cysteamin aus der I. Fraktion nach Gelfiltration ein immunologisch aktives γ M-Globulin abgespalten, das eine Sedimentationskonstante S=6,34×10−13 aufweist und in der II. Komponente eluiert wird.

Die Rechromatographie der II. Fraktionen nach Gelfiltration vor und nach Behandlung der Seren mit Cysteamin an Sephadex DEAE und TEAE zeigt gegenüber der Norm ein in quantitativer und qualitativer Hinsicht abweichendes Bild. Daraus wird auf eine veränderte Primärstruktur der Paraproteine geschlossen. Auch untereinander weichen die Chromatogramme der untersuchten Seren deutlich voneinander ab. Diese Komponenten nach Rechromatographie an Sephadex DEAE sind größtenteils in bezug auf die Sedimentationskonstante einheitlich, in der Stärkegelelektrophorese sind die Komponenten heterogen. Damit ist die Individualspezifität der Paraproteine erneut belegt.

Summary

Sera of γ1A, γ1M and γSS paraproteins were subjected to gel filtration on sephadex G200 before and after treatment with cysteamine. The fractions obtained were examined by ultrazentrifugation and by immunological methods. The second fraction after gelfiltration before and after cysteamine treatment were rechromatographed on sephadex DEAE and TEAE. The subfractions obtained by this procedure were examined by ultrazentrifugation, immunological methods and by starchgel-electrophoresis.

Cysteamine treatment causes splitting off of a globulin from fraction I after gelfiltration with S=6 to 7×1013. This component is eluted with the fraction II due to its low molecular weight. According to the agar diffusion test the split off globulin behaves like an atypical γ1A globulin.

From the γ1 macroglobulin an immunological active γ1M globulin is splitt off by cysteamine. This has a sedimentation constant of S=6.34×10−13 and is eluted with the fraction II.

The second fractions after gelfiltration of sera before and after cysteamine treatment show different chromatographic patterns on sephadex DEAE and TEAE, both, quantitatively and qualitatively. It is concluded, that this is caused by a chenged primary structure of the paraproteins compared to normale globulins. There are also differences in the chromatographic patterns of sera from different patientes.

The compounds after sephadex DEAE and TEAE chromatography do not differ in their sedimentation constants but they prove to be heterogenous in starchgel-electrophoresis. So far the individual specifity of the paraproteins is proved.

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Copyright information

© Springer-Verlag 1966

Authors and Affiliations

  • W. Prellwitz
    • 1
  • C. -H. Hammar
    • 1
  1. 1.II. Med. Univ.-Klinik und Poliklinik MainzGermany

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