Über die proteolytischen Enzyme der menschlichen Milz und ihre qualitativen und quantitativen Veränderungen bei verschiedenen Krankheiten

Zusammenfassung

• 1. Der Ablauf der bei 40° durchgeführten postmortalen Autolyse von menschlichen Leichenmilzen zeigt, daß im allgemeinen die stark erweichten Milzen, so wie sie bei eitrigen und pyämischen Prozessen gefunden werden, stärker autolytisch wirksam sind als feste Milzen von normaler Konsistenz. Von dieser Regel gibt es Ausnahmen insofern, als auch feste Milzen hohe Autolysewerte aufweisen können und ebenso umgekehrt, erweichte Milzen relativ niedrige. Diese Ausnahmen können durch äußere physikalische Umstände, insbesondere die Wasserstoffionenkonzentration, sowie durch verschieden hohen Aktivierungszustand der Milzenzyme erklärt werden.

• 2. Glyzerinauszüge aus menschlichen Milzen zeigen gegenüber Eigeneiweiß (Eigenspaltung) und gegenüber Gelatine zwei Wirkungsoptima, die bei p_H=4,0 und bei p_H=8,0 liegen; gegenüber d, l-Leucylglycin zeigt sich nur ein Optimum bei p_H=8,0. Dies entspricht dem Vorhandensein einer Proteinase (Kathepsin) und einer ereptischen Komponente (Dipeptidase). Die katheptische Wirkung ist durch Blausäure und durch reduziertes Glutathion zu steigern, die ereptische wird durch diese Zusätze gehemmt. Glyzerinauszüge, die im sauren Gebiet (etwa p_H5) gewonnen wurden, zeigen eine stärkere Spaltungsfähigkeit als die im neutralen Gebiet hergestellten.

• 3. Die quantitative Zusammensetzung der Enzymausstattung verschiedener menschlicher Milzen weist große Unterschiede sowohl im unaktivierten wie im aktivierten Zustand auf. Grundsätzliche Übereinstimmung der Kathepsin- und Dipepetidasewirkung mit dem Grad der Konsistenzverminderung der Milzen und den bei der Autolyse gefundenen Werten besteht nur in einigen Fällen. Im Zusammenhang mit verschiedenen Krankheiten und den dadurch bei den einzelnen Milzen verursachten Veränderungen lassen sich nur andeutungsweise eine Reihe von Gesetzmäßigkeiten finden, die aber noch weiterer Klärung bedürfen.