Neuere Angaben über die saure Phosphomonoesterase des Fleisches

Zusammenfassung

• 1. Die Aktivität des im Fleischextrakt oder im Preßsaft gelösten Enzyms Phosphatase verteilt sich nach der Erhitzung zwischen der überstehenden Lösung und dem Niederschlag (coaguliertes Eiweiß). Der überwiegende Teil der Aktivität ist an das coagulierte Eiweiß gebunden.

• 2. Der nicht lineare Zusammenhang zwischen Enzymkonzentration und Anfangsreaktionsgeschwindigkeit kann durch die Gegenwart der im Fleisch vorhandenen endogenen Inhibitoren, in erster Linie Phosphate erklärt werden.

• 3. Durch Erhöhung der Substratkonzentration konnte unter gegebenen Versuchsbedingungen die stationäre Phase der Sättigungskurve nicht erreicht werden. Der „Sättigungszustand” wird durch die kompetitive Hemmung der Phosphationen nur zögernd erreicht. Die Erhöhung der Substratkonzentration vermindert die Inhibitorempfindlichkeit der Enzymreaktion.

• 4. Das Natriumdiphosphat verhält sich vom reaktionskinetischem Gesichtspunkt aus wie ein Inhibitor, gleichzeitig erhöht es aber die Hitzetoleranz der Phosphatase.

• 5. Die Wärmetoleranz der Phosphatase hat bei pH 5,9 ein Maximum, das pH-Optimum der Enzymtätigkeit liegt bei pH 5,6.

• 6. Durch die Bestimmung der Restphosphataseaktivität kann die ausreichende Wärmebehandlung bei Fleischerzeugnissen auch praktisch kontrolliert werden.