Zusammenfassung
In den untersuchten Augenlinsen (Rind, Ratte) fehlen die Oxydationskatalysatoren Cytochrom und Cytochromoxydase, ferner Diaphorase; Flavinenzym dürfte, falls überhaupt vorhanden, als Wasserstoffüberträger in Augenlinsen keine Rolle spielen.
Unter den Dehydrasen fehlt die Succinodehydrase (vgl. S. 120). Eine größere Anzahl cozymasegebundener Dehydrasen ist nachgewiesen, ferner findet man die Codehydrase-II-spezifischen Dehydrasen der Hexose-mono-phosphorsäure.
Die untersuchten Linsen sind reich an Cozymase und enthalten auch Codehydrase II; Cozymase ist in oxydierter und reduzierter Form (als Co und CoH2) vorhanden. Man findet also in den Linsen alle zurGlykolyse notwendigen enzymatischen Komponenten, während dasAtmungsystem unvollständig ist.
Wie seit längerer Zeit bekannt ist, enthalten die Augenlinsen vielAscorbinsäure und vielSulfhydrylverbindungen (Thiole), welche als Aktivatoren bzw. Co-Enzyme eines noch unvollständig bekannten Enzymsystems der Oxydo-Reduktion in Betracht kommen.
Für die Annahme, daß Ascorbinsäure in der Linse aus Hexosen entsteht, ließen sich experimentelle Anhaltspunkte gewinnen.
Eine Reihe besonderer Versuche deutet darauf hin, daß SH-Verbindungen der Linsen imstande sind, Dehydroascorbinsäure zu reduzieren.
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NachF. P. Fischer (Brit. med. J.1934, I, 776) „a considerable amount of the yellow oxidation ferment may be found in the lens, which is revealed by the fact that a very weak solution — 1 in 7000 — still shows the fluorescence. It appears that there is a decrease of it in the lenses of elderly patients“. Das in Rede stehende gelbe Enzym fluoresciert nicht. Die beobachtete Fluoreszenz dürfte auch nicht von freiem Flavin herrühren.
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von Euler, H., Hellström, H., Schlenk, F. et al. Die Enzymsysteme des oxydo-reduktiven Stoffwechsels in Augenlinsen. Graefes Arhiv für Ophthalmologie 140, 116–128 (1939). https://doi.org/10.1007/BF01853476
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DOI: https://doi.org/10.1007/BF01853476