Zusammenfassung
Aus Abbauprodukten, wie sie bei der enzymatischen Spaltung des Caseins im Verlauf der Käsereifung auftreten, wurden Phosphopeptidgemische abgetrennt, in einzelne Komponenten zerlegt und auf ihren Aufbau hin untersucht. Hierbei erwies sich die kontinuierliche Ablenkungselektrophorese als besonders fruchtbar. Es gelang auf verschiedenen Wegen charakteristische Komponenten zu isolieren, die durch Phosphorgehalt, Aminosäurezusammensetzung, Kettenlänge und Summenformel gekennzeichnet wurden. Neben phosphorreichen Verbindungen wurden phosphorarme Spaltprodukte abgetrennt; unterschiedliches Verhalten beider Gruppen gegen Peptidasen und Phosphatasen und deren enzymatischer Abbauweg wurden diskutiert. Den Untersuchungen zufolge liefern hochmolekulare Phosphopeptide stark saure, das gesamte Phosphoserin und einen Großteil der Glutaminsäure enthaltende Kerne die durch wechselweise Einwirkung von Phosphatasen und Peptidasen gespalten werden können, wobei die relativ geringe Phosphatasenaktivität den limitierenden Faktor darstellt. Die Ergebnisse führen zu Vorstellungen über die Phosphorgruppierung im Caseinmolekül, insbesondere auch über die Lokalisierung des Phosphoserins im Peptidverband des Caseins.
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Schormüller, J., Lehmann, K. & Belitz, H.D. Phosphate und organische Phosphorverbindungen in Lebensmitteln Vl. Mitteilung Auftrennung und Kennzeiehnung von Phosphopeptiden aus enzymatischen Caseinhydrolysaten. Z Lebensm Unters Forch 111, 180–190 (1960). https://doi.org/10.1007/BF01831637
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