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Über pflanzliche Phosphatasen II. Mitteilung Charakterisierung der Phosphatasen aus Apfelsinenrinde

  • J. Schormüller
  • N. Pfrogner
  • F. Holz
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Zusammenfassung

Die chromatographisch aus Apfelsinenrinde erhaltenen Phosphatasen zeigen in ihren Eigenschaften eine deutliche Heterogenität. Alle Versuche über Stabilität, Substratspezifität, pH-Optima, Temperaturoptima und über Inhibitorwirkungen weisen these chromatographisch verschiedenen Phosphatasen als qualitativ sehr ähnlich wirkende, aber doch klar unterschiedliche Enzyme aus. Sie Bind demnach als Isozyme oder multiple Formen anzusehen.

Die Wirkungsbreite der Phosphatasen der Apfelsinenschale gegenüber verschiedenen Substraten ist ungewöhnlih groß und übertrifft bekannte Angaben über die Wirkungsbreite von Phosphatasen. Phosphorsäuremonoester, Pyrophosphat, Polyphosphate und Metaphosphate warden im annähernd gleichen Ausmaß hydrolysiert. Darüber hinaus werden auch Phosphoproteine und Phosphorsäurediester gespalten.

Auch verschiedene Phosphoproteine (Caseine, Phosvitin) und Phosphopeptide werden zu 75–100% dephosphoryliert. Versuche mit32P ergaben, daß bei sehr langen Bebrütungszeiten und hohen Enzymkonzentrationen eine Rephosphorylierung von Proteinen möglich zu sein scheint. Die Isoenzyme Bind sehr stabil gegenüber Änderungen von Temperatur und pH-Wert. Die pH-Optima warden gegen 4 verschiedene Substrate gemessen. In den meisten Fällen lassen sich 2 Optima für das gleiche Ferment gegenüber einem Substrat feststellen: ein kleines zwischen pH 3,5 and 4,3 and ein großes zwischen pH 5 and 6 variierend.

Die Temperaturoptima aller Isoenzyme liegen bei 55° C. DieK M -Werte der verschiedenen Isoenzyme gegenüber p-Nitrophenylphosphat liegen zwischen 1,05 · 10−3 and 5,75 · 10−4 mol/l. Die Starke Hemmwirkung von EDTA auf die Phosphatasen der Apfelsinenschale ist für saure Phosphatasen eine Ausnahmeerscheinung.

Vergleicht man das untersuchte Phosphatasensystem aus Apfelsinenrinde mit der Apfelsinensaftphosphatase von AXELROD (11), so zeigen sich in vielen Eigenschaften Übereinstimmungen, in anderen jedoch Unterschiede.

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Copyright information

© Springer-Verlag 1965

Authors and Affiliations

  • J. Schormüller
    • 1
  • N. Pfrogner
    • 1
  • F. Holz
    • 1
  1. 1.Institut für Lebensmittelchemie und Lebensmitteltechnologie der Technischen Universität BerlinGermany

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