Klinische Wochenschrift

, Volume 43, Issue 18, pp 1007–1010 | Cite as

Zur Frage der trypsinhemmenden Wirkung des Duodenalsaftes

  • M. M. Forell
  • H. Stahlheber
  • H. Fritz
Originalien

Zusammenfassung

Es wurde die Trypsinhemmwirkung von menschlichem Pankreassekret und Duodenalsaft mit den Substraten BANA und BAPA geprüft. Dabei zeigte sich, daß nur bei Verwendung des Substrates BAPA es möglich ist, die Kinetik der Hemmwirkung zu erfassen und zwischen Trypsin abbauendem Enzym und eigentlichem Inhibitor zu unterscheiden.

Pankreassekret, das einer Lösung von reinem Trypsin hinzugesetzt wird, bewirkt unabhängig von Inkubationszeit und -temperatur eine sofort auftretende und gleichbleibende Hemmwirkung. Duodenalsaft ruft im Gegensatz dazu einen zeit- und temperaturabhängigen Aktivitätsverlust der Trypsinlösung hervor. Dieser tritt in gleicher Weise auf, wenn Pankreassekret vorher mit Enterokinase versetzt wird.

Durch Enteiweißung wird der sofort wirksame Inhibitor im aktivierten Pankreassekret wieder nachweisbar. Er ist mit dem durch Enterokinase aktivierten Trypsin eine reversible Komplexbildung eingegangen. Enteiweißter Duodenalsaft läßt keine Hemmwirkung erkennen. Pankreassekret, das durch Duodenalsaft aktiviert und anschließend enteiweißt wird, läßt ebenfalls keine Hemmwirkung mehr erkennen.

Aus diesen Befunden kann geschlossen werden:
  1. 1.

    Trypsininhibitor ist nur im Pankreassekret vorhanden.

     
  2. 2.

    Im Duodenum kommt eine Substanz zur Wirkung, die den Trypsininhibitor irreversibel schädigt.

     
  3. 3.

    Die Trypsin-hemmende Wirkung des Duodenalsaftes ist enzymatisch bedingt.

     

Summary

To investigate the trypsin inhibiting effect of human pancreatic juice and duodenal juice the substrates BANA and BAPA were used. It was shown that only by using the substrate BAPA it is possible to grasp the kinetik of the inhibiting reaction and to differentiate between trypsin destroying enzyme and real trypsin inhibitor.

Pancreatic juice which was added to a solution of pure trypsin causes independently from incubation-period and-temperature an inhibiting reaction which is immediately and steady. To the contrary duodenal juice effects a loss of activity of the trypsin solution which is dependent upon time and temperature. The same result is achieved if the panceratic juice has been treated in advance with enterokinase.

By deproteinizing the immediately active inhibitor in the activated pancreatic juice can be proved again. The trypsin inhibitor has formed a reversible complex formation with trypsin activated by enterokinase. Deproteinized duodenal juice shows no sign of inhibiting reaction. Pancreatic juice which is activated by duodenal juice and thereafter deproteinized shows also no sign of inhibiting reaction.

From these results it can be concluded, that:
  1. 1)

    Only in pancreatic juice trypsin inhibitor is present.

     
  2. 2)

    In duodenum a substance becomes effective which damages the trypsin inhibitor irreversible.

     
  3. 3)

    The trypsin inhibiting effect of duodenal juice is enzymic.

     

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    Fritz, H., u.E. Werle: Unveröffentlicht.Google Scholar

Copyright information

© Springer-Verlag 1965

Authors and Affiliations

  • M. M. Forell
    • 1
    • 2
  • H. Stahlheber
    • 1
    • 2
  • H. Fritz
    • 1
    • 2
  1. 1.Aus der II. Medizinischen Klinik der Universität MünchenGermany
  2. 2.aus dem Klinisch-Chemischen Institut der Chirurgischen UniversitätsklinikGermany

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