Zusammenfassung
Phosvitin wurde mit einer Phosphatase aus Apfelsinenrinden zu zwei Dritteln dephosphoryliert. Das partiell dephosphorylierte Protein wurde von Trypsin wesentlich stärker angegriffen als Phosvitin selbst. Die Trennung eines tryptischen Hydrolysats an Dowex 50 × 2 führte zu einer Reihe von Peptiden mit 4–9 Aminosäureresten, die auf Aminosäurezusammensetzung und N-terminale Reste analysiert wurden. In den meisten Fällen folgte daraus die Aminosäuresequenz eindeutig. Vorherrschend sind Peptide mit 3,4 oder 6 Serinresten und 1 oder 2 basischen Aminosäuren.
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Fräulein A.Woelfer hat in ausgezeichneter Weise mitgearbeitet.
Dem Verband der Chemischen Industrie danke ich für die finanzielle Unterstützung.
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Belitz, HD. Eidotterproteine und ihre Spaltprodukte. Z Lebensm Unters Forch 130, 152–157 (1966). https://doi.org/10.1007/BF01713430
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