Skip to main content
SpringerLink
Log in

Untersuchungen zur verbesserten Zellkonservierung

II. Mitteilung Über die Beeinflussung der Glukoseoxydation und der Hämiglobinreduktion frischer und gelagerter Erythrozyten

  • Published:
Blut Aims and scope Submit manuscript

Zusammenfassung

Die verschiedenartige Wirkung von Glukose und Purinnucleosiden (Inosin) sowie Nucleosid-Purin-Gemisches (Inosin+Adenin) auf den Stoffwechsel frischer und gealterter Erythrozyten wurde untersucht. Als besondere Stoffwechselleistung wurde die Fähigkeit, Hb III zu Hb II zu reduzieren analysiert.

Es wurde festgestellt, daß Purinnucleoside bei 80 bis 100 Tage gelagerten Erythrozyten sehr gute Hb III-Reduktion bewirken, während Glukose unwirksam ist. Glukose kann jedoch dann wieder metabolisiert werden, wenn die gealterten Zellen mit Purinnucleosiden vorbehandelt werden.

Weder Hexokinase noch Phosphoglycerinaldehyddehydrogenase, noch Glukose-6-Phosphatdehydrogenase werden während der Lagerung inaktiv. Lediglich der während der Konservierung in ACD-Milieu absinkende ATP-Gehalt bewirkt, daß die Zellen keine Glukose mehr aufnehmen und in den anaeroben und aeroben Abbauweg einschleusen können.

Hb III kann von jodacetatvergifteten Erythrozyten nur dann zu Hb II reduziert werden, wenn wasserstoffübertragende Farbstoffe die Verbindung zwischen TPNH und Hb III herstellen. Die TPNH-abhängige Reduktase ist nur in Gegenwart solcher Farbstoffe wirksam.

Summary

The differing effects of glucose and purine nucleosides (Inosin), and also of nucleoside-purine (Inosin+Adenin) on the metabolism on fresh and aged erythrozytes has been investigated. The particular metabolic effect analysed was the power of reducing Hb III to Hb II.

It was found that purine nucleosides caused good Hb III reduction in erythrocytes stored for 80 to 100 days, whereas glucose was ineffective. Glucose can, however, again be metabolised if the aged erythrocytes are first treated with purine nucleosides.

During storage, phosphoglycerol-aldehyde-hydrogenase, hexokinase and glucose-6-phospate-hydrogenase do not become inactive. The fall in ATP content during storage in ACD mediums has the effect of preventing the cells from taking up any glucose and of enabling them to be diverted into the anaerobic and aerobic breakdown process.

Hb III can only be converted into H III in erythrocytes poisoned with iodine acetate if hydrogen-carrying pigments produce a compound of TPNH and Hb III. TPNH-dependent reductase is only active in the presence of such pigments.

This is a preview of subscription content, log in via an institution to check access.

Access this article

Log in via an institution

Price excludes VAT (USA)
Tax calculation will be finalised during checkout.

Instant access to the full article PDF.

Institutional subscriptions

Literatur

  1. Harrop G. A. and E. S. Barron: Studies on blood cell metabolism. I. The effect of methylene blue and other dyes upon the oxygen consumption of avian and mammalian erythrocytes. J. exp. Med.48, 207–217 (1928).

    Google Scholar 

  2. Warburg O., F. Kubowitz und W. Christian: Über die katalytische Wirkung von Methylenblau in lebenden Zellen. Biochem. Z.227, 245–255 (1930).

    Google Scholar 

  3. Kiese M.: Die Reduktion des Hämiglobins. Biochem. Z.316 264–294 (1944).

    Google Scholar 

  4. Kiese M.: IV. Die Reduktion des Hämiglobins. Arch. exp. Path. Pharmakol.204, 288–292 (1947).

    Google Scholar 

  5. Kiese M.: Die Reduktion des Hämiglobins. V. Mitteilung. Arch. exp. Path. Pharmakol.204, 451 (1947).

    Google Scholar 

  6. Kiese M. und W. Schwarzkopff: Reduktion des Hämiglobins und Stoffwechsel in roten Blutzellen. Arch. exp. Path. Pharmakol.204, 267–287 (1947).

    Google Scholar 

  7. Langdon R. G.: The requirement of triphosphopyridinnucleotide in fatty acid synthesis. J. Amer. Chem. Soc.77, 5190 (1955).

    Google Scholar 

  8. Langdon R. G.: The biosynthesis of fatty acids in rat liver. J. biol. Chem.226, 615 (1957).

    Google Scholar 

  9. Fritzsche W. und H. Fischer: Über die Beeinflussung der unspezifischen Lyse von Erythrozyten in vitro und in vivo. Vortrag, gehalten Intern. Kongr. f. Biochemie, Wien 1958.

  10. Wosegin F., K. Dose und H. Fischer: Untersuchungen zur verbesserten Zellkonservierung, 1. Mitt. Über den Einfluß von Purinnucleosiden auf den Erythrozytenstoffwechsel. Trennung säurelöslicher Phosphate und erste Ergebnisse. Klin. Wschr.40, 589–594 (1962).

    Google Scholar 

  11. Betke K. und W. Savelsberg: Stutenfotometrische Hämoglobinbestimmung mittels Gyanhämiglobin. Biochem. Z.320, 432–439 (1950).

    Google Scholar 

  12. Wintrobe, In Kolmer: Approved Lab. Technic. Appl. Century-Crofts, Inc. New York 1951.

    Google Scholar 

  13. Evelyn K. A. and H. T. Malloy: Microdetermination of oxyhemoglobin, methemoglobin and sulfhemoglobin in a simple sample of blood. J. biol. Chem.126, 655–662 (1938).

    Google Scholar 

  14. Warburg O., F. Kubowitz und W. Christian: Über die Wirkung von Phenylhydrazin und Phenylhydroxylamin auf den Stoffwechsel der roten Blutzellen (Methode zur Messung des Stoffwechsels roter Blutzellen). Biochem. Z.242, 170–205 (1931).

    Google Scholar 

  15. Kornberg B. and B. L. Horecker: Methods in encymology. Bd. 1, S. 323 New York 1955.

  16. Rapoport S.: Relfung und Alterungsvorgänge in Erythrozyten. III. Intern. Symp. Berlin 1960. ersch. Fol. haemat.78, 96–114 (1961).

    Google Scholar 

  17. Löhr G. W., H. D. Waller, O. Karges, B. Schlegel und A. A. Müller: Zur Biochemie der Alterung menschlicher Erythrozyten. Klin. Wschr.36, 1008–1013 (1958).

    Google Scholar 

  18. Löhr G. W. und H. D. Waller: Zellstoffwechsel und Zellalterung. Klin. Wschr.37, 833–843 (1959).

    Google Scholar 

  19. Löhr G. W. und H. D. Waller: Zur Biochemie der Erythrozytenalterung. III. Intern. Erythrozyten Symp. Berlin 1960 Folia haemat.78, 117–135 (1961).

    Google Scholar 

  20. Kashket S., D. Rubinstein and O. F. Denstedt: Studies on the preservation of blood V. The influence of the hydrogen ion concentration on certain changes in blood-during storage. J. of Biochem. and Physiol.35, 827–834 (1957).

    Google Scholar 

  21. Huennekens F. M., L. Liu, H. A. Myers and B. W. Gabrio: Erythrocyte metabolism. III. Oxidation of glucose. J. biol. Chem.227, 253–260 (1957).

    Google Scholar 

  22. Huennekens F. M., R. W. Caffrey and B. W. Gabrio: The electron transport sequence of methemoglobin reductase. Ann. N. Y. Acad. Sci.75, 167–174 (1958).

    Google Scholar 

  23. Loecker C. W. and T. A. J. Prankerd: Factors influencing the hexose monophosphate shunt in red cells. Clin. Chem. Acta6, 641–647 (1961).

    Google Scholar 

  24. Rubinstein D., S. Kashket and O. F. Denstedt: Studies in the preservation of blood. VI. The influence of adenosine and Inosine on the metabolism of the erythrocyte. Canan. J. Biochem.36, 1269–1276 (1958).

    Google Scholar 

  25. Hinterberger U., S. Rapoport, W. Gerischer-Mothes und D. Suckrow: Die Glykolyseraten der Erythrozyten verschiedener Tierarten bei konstantem pH. III. Intern. Erythrozyten Symp. Berlin 1960. Fol. haemat.78, 203–206 (1961).

    Google Scholar 

  26. Ockel E., S. Rapoport, U. Hinterberger und W. Gerischer-Mothes: Die pH-Abhängigkeit der anaeroben Glykolyse und der Hexokinase. III. Intern. Erythrozyten Symp. Berlin 1960. Fol. haemat.78, 209–213 (1961).

    Google Scholar 

  27. Hinterberger U., W. Gerischer-Mothes, D. Suckrow und S. Rapoport: Die anaerobe Glykolyserate der Erythrozyten verschiedener Tierarten unter pH-konstanten Bedingungen. Acta biol. germ., Bd.7, 57–61 (1961).

    Google Scholar 

  28. Grignani F. und G. W. Löhr: Über die Hexokinase in menschlichen Erythrozyten. Klin. Wschr.38, 796–799 (1960).

    Google Scholar 

  29. Warburg O., F. Kubowitz und W. Christian: Kohlehydratverbrennung durch Methämoglobin (Über den Mechanismus der Methylenblaukatalyse) Biochem. Z.221, 4940497 (1930).

    Google Scholar 

  30. Löhr G. W. und H. D. Waller: Biochemie und Pathogenase der enzympenischen hämolytischen Anämien. Klin. Wschr.1, 27–39 (1961).

    Google Scholar 

  31. Löhr G. W. und H. D. Waller: Biochemie und Pathogenese der enzymopenischen hämolytischen Anämien. Klin. Wschr.2, 87–93 (1961).

    Google Scholar 

Download references

Author information

Author notes

  1. W. Fritzsche

    Present address: Blutspendedienst der Frankfurter Universitätskliniken, Ludwig-Rehn-Straße 14, 6, Frankfurt a. M.-Süd 10

Authors and Affiliations

  1. Blutspendedienst der Frankfurter Universitätskliniken, Ludwig-Rehn-Straße 14, 6, Frankfurt a. M.-Süd 10

    F. Wosegien & H. Fischer

  2. der I. Medizinischen Universitätsklinik Frankfurt a. M., Ludwig-Rehn-Straße 14, 6, Frankfurt a. M.-Süd 10

    W. Fritzsche, F. Wosegien & H. Fischer

Authors
  1. W. Fritzsche
    View author publications

    You can also search for this author in PubMed Google Scholar

  2. F. Wosegien
    View author publications

    You can also search for this author in PubMed Google Scholar

  3. H. Fischer
    View author publications

    You can also search for this author in PubMed Google Scholar

Additional information

Ein Teil der Ergebnisse wurde vonW. Fritzsche vorgetragen auf der Tagung der Deutschen Gesellschaft für Bluttransfusion, Bad Homburg 1962.

Ausgeführt mit Mitteln der Deutschen Forschungsgemeinschaft.

Rights and permissions

Reprints and permissions

About this article

Cite this article

Fritzsche, W., Wosegien, F. & Fischer, H. Untersuchungen zur verbesserten Zellkonservierung. Blut 10, 13–25 (1964). https://doi.org/10.1007/BF01630526

Download citation

  • Received:

  • Issue Date:

  • DOI: https://doi.org/10.1007/BF01630526

Search

Navigation