Zusammenfassung
Es wird ein Überblick gegeben über die chemischen Eigenschaften von Fibrinogen und Fibrin, über chemische Aspekte der Fibrinogen-Fibrin-Umwandlung und über beschriebene Fibrinogen- und Fibrin-Derivate.
Die erwähnten Eigenschaften vom Fibrinogen und Fibrin sind Molekulargröße, isoelektrischer Punkt, Aminosäuren- und Kohlenhydrate-Zusammensetzung, carboxyl- und amino-terminale Aminosäuren.
Betreffend der Fibrinogen-Fibrin-Umwandlung werden besonders die Isolierung und die Sequenzen der sog. Fibrinopeptide und die Zeitabhängigkeit der Peptid-Abspaltungen besprochen.
Die bis jetzt bekannten chemischen Derivate von Fibrinogen und Fibrin werden erwähnt. Sie waren durch Jodierung, Tyrosinase-Oxydierung, Acetylierung, Guanidierung, Veresterung und Diazotierung hergestellt. Ein neues Derivat, das durch Disulfidbrücken-Spaltung hergestellt war, wird beschrieben. Dieses sog. S-Sulfo-Fibrinogen und S-Sulfo-Fibrin waren beide wasserlöslich und gaben bei Elektrophorese drei Komponenten. Das S-Sulfo-Fibrinogen wurde von Thrombin gespalten.
Literatur
Caspary, E. A.: Studies on the acetylation of human fibrinogen. Biochem J.62, 507 (1956).
Caspary, E. A., andR. A. Kekwick: Some physicochemical properties of human fibrinogen. Biochem. J.67, 41 (1957).
Cohen, S., R. C. Holloway, C. Matthews andA. S. McFarlane: Distribution and elimination of131I- and14C-labelled plasma proteins in the rabbit. Biochem. J.62, 143, (1956).
Backus, J. K., M. Laskowski jr., H. A. Scheraga andL. F. Nims: Distribution of intermediate polymers in the fibrinogen-fibrin conversion. Arch. Biochem. Biophys.41, 354 (1952).
Bagdy, D., F. Guba, L. Lorand andE. Mihalyi: The reducing properties of fibrinogen. The role of SH groups in the clotting of fibrinogen. Hung. Acta physiol.1, 197 (1948).
Bailey, K., andF. R. Bettelheim: The clotting of fibrinogen. I. The liberation of peptide material. Biochim. biophys. Acta (Amst.)18, 495 (1955).
Bailey, K., F. R. Bettelheim, L. Lorand andW. R. Middlebrook: Action of thrombin in the clotting of fibrinogen. Nature (Lond.)167, 233 (1951).
Bettelheim, F. R.: Tyrosine-O-sulfate in a peptide from fibrinogen. J. Amer. chem. Soc.76, 2838 (1954).
Bettelheim, F. R.: The clotting of fibrinogen. II. Fractionation of peptide material liberated. Biochim. biophys. Acta (Amst.)19, 121 (1956).
Bettelheim, F. R., andK. Bailey: The products of the action of thrombin on fibrinogen. Biochim. biophys. Acta (Amst.)9, 578 (1952).
Blombäck, B.: On the properties of fibrinogen and fibrin. Ark. Kemi12, 99 (1958).
Blombäck, B.: Studies on the action of thrombic enzymes on bovine fibrinogen as measured by N-terminal analysis. Ark. Kemi12, 321 (1958).
Blombäck, B.: Studies on fibrinogen: Its purification and conversion into fibrin. Acta physiol. scand.43, Suppl. 148 (1958).
Blombäck, B., andM. Blombäck: Purification of human and bovine fibrinogen. Ark. Kemi10, 415 (1956).
Blombäck, B., M. Blombäck, P. Edman andB. Hessel: On the amino acid sequence and occurrence of phosphorus in human fibrinopeptides. Nature (Lond.)193, 883 (1962).
Blombäck, B., H. Boström andA. Vestermark: On the (35S) sulphate incorporation in fibrinopeptide B from rabbit fibrinogen. Biochim. biophys. Acta (Amst.)38, 502 (1960).
Blombäck, B., A. Henschen andM. Sirén: N-terminal amino acids in hen fibrinogen and fibrin. (Veröffentlichung später.)
Blombäck, B., andT. C. Laurent: N-terminal and light-scattering studies on fibrinogen and its transformation to fibrin. Ark. Kemi12, 137 (1958).
Blombäck, B., andJ. Sjöquist: Studies on fibrinopeptides from different species. Acta chem. scand.14, 493 (1960).
Blombäck, B., andA. Vestermark: Isolation of fibrinopeptides by chromatography. Ark. Kemi12, 173 (1958).
Blombäck, B., andI. Yamashina: On the N-terminal amino acids in fibrinogen and fibrin. Ark. Kemi12, 299 (1958).
Carter, J. R.: Amperometric titration of — SH groups in purified clotting factors by improved methods. Proc. Soc. exp. Biol. (N.Y.)91, 406 (1956).
Carter, J. R., andE. D. Warner: Evaluation of disulfide bonds and sulfhydryl groups in the blood clotting mechanism. Amer. J. Physiol.179, 549 (1954).
Edsall, J. T., J. F. Foster andH. Scheinberg: Studies on double refraction of flow. III. Human fibrinogen and fraction I of human plasma. J. Amer. chem. Soc.69, 2731 (1947).
Ehrlich, P., S. Shulman andJ. D. Ferry: The conversion of fibrinogen to fibrin. VIII. Sedimentation and viscosity studies on clotting systems inhibited by urea and on solutions of fibrin in urea. J. Amer. chem. Soc.74, 2258 (1952).
Fitzgerald, J. E., andW. L. Koltun: Physicochemical and clotting properties of p-Tolylazofibrinogen. J. Amer. chem. Soc.79, 6383 (1957).
Fuchs, H. J., u.Z. Zakrzewski: Mikrochemische Analyse von beim Blutgerinnungsprozeß ablaufenden Teilreaktionen. Klin. Wschr.13, 1511 (1934).
Gianni, A., eB. D. Torre: L'effetto della esterificazione dei gruppi carbossilici sulla gram positività della fibrina. Boll. ist. sieroter. milan.31, 312 (1952).
Hall, C. E., andH. S. Slayter: The fibrinogen molecule: Its size, shape, and mode of polymerization. J. biophys. biochem. Cytol.5, 11 (1959).
Hammarsten, O.: Untersuchungen über die Faserstoffgerinnung. Nova Acta reg. soc. sci. Ups., Ser. III10, I (1876).
Henschen, A.: On the preparation and the properties of sulfitolysed fibrinogen and fibrin. Acta chem. scand.16, 1037 (1962).
Henschen, A.: On the preparation and properties of disulfide-reduced, alkylated fibrinogen and fibrin. Acta chem. scand.16, 1526 (1962).
Henschen, A., andB. Blombäck: The amino acid composition of human and bovine fibrinogen and fibrin. (Veröffentlichung später.)
Hocking, C. S., M. Laskowski jr., andH. A. Scheraga: Size and shape of bovine fibrinogen. J. Amer. chem. Soc.74, 775 (1952).
Katz, S., K. Gutfreund, S. Shulman andJ. D. Ferry: The conversion of fibrinogen to fibrin. X. Light scattering studies of bovine fibrinogen. J. Amer. chem. Soc.74, 5706 (1952).
Kekwick, R. A., M. E. Mackay, M. H. Nance andB. R. Record: The purification of human fibrinogen. Biochem. J.60, 671 (1955).
Kominz, D. R., andK. Laki: Peptides from native and guanidinated fibrinogen. Abstr. 126 Meeting Amer. Chem. Soc. 89 C (1954).
Korff, R. W. v., andA. Bronfenbrenner: A difference in bovine and human fibrinopeptides with respect to the occurrence of tyrosine-O-sulfate. J. Amer. chem. Soc.80, 5575 (1958).
Laki, K.: The action of thrombin on fibrinogen. Science114, 435 (1951).
Laki, K., andW. F. H. M. Mommaerts: Transition of fibrinogen to fibrin as a two-step reaction. Nature (Lond.)156, 664 (1945).
Laki, K., andR. Steiner: Polymerization of iodinated fibrinogen. J. Polymer. Sci.8, 457 (1952).
Landaburu, R. H., andW. H. Seegers: Proteolytic and polymerase acitivity of thrombin. Amer. J. Physiol.198, 173 (1960).
Laurent, T. C., andB. Blombäck: On the significance of the release of two different peptides from fibrinogen during clotting. Acta chem. scand.12, 1875 (1958).
Lorand, L.: Fibrino-peptide. Biochem. J.52, 200 (1952).
Lorand, L., andW. R. Middlebrook: The action of thrombin on fibrinogen. Biochem. J.52, 196 (1952).
Lorand, L., andW. R. Middlebrook: Studies on fibrino-peptide. Biochim. biophys. Acta (Amst.)9, 581 (1952).
Lorand, L., andW. R. Middlebrook: Species specificity of fibrinogen as revealed by end-group studies. Science118, 515 (1953).
Mihalyi, E.: Electrophoretic investigation of fibrin and fibrinogen dissolved in urea solutions. Acta chem. scand.4, 351 (1950).
Mihalyi, E., andK. Laki: Iodination of fibrinogen. Arch. Biochem.38, 97 (1952).
Moore, S., D. H. Spackman andW. H. Stein: Chromatography of amino acids on sulfonated polystyrene resins. An improved system. Analyt. Chem.30, 1185 (1958).
Scheraga, H. A., andM. Laskowski jr.: The fibrinogenfibrin conversion. Advanc. Protein Chem.12, 1 (1957).
Schmidt, A.: Nene Untersuchungen über die Faserstoffgerinnung. Pflügers Arch. ges. Physiol.6, 413 (1872).
Seegers, W. H., M. L. Nieft andJ. M. Vandenbelt: Decomposition products of fibrinogen and fibrin. Arch. Biochem.7, 15 (1945).
Shulman, S.: The size and shape of bovine fibrinogen. Studies of sedimentation, diffusion and viscosity. J. Amer. chem. Soc.75, 5846 (1953).
Siegel, B. M., J. P. Mernan andH. A. Scheraga: The configuration of native and partially polymerized fibrinogen. Biochim. biophys. Acta (Amst.)11, 329 (1953).
Sizer, I. W., andP. E. Wagley: The action of tyrosinase on thrombin, fibrinogen and fibrin. J. biol. Chem.192, 213 (1951).
Stenhagen, E.: Electrophoresis of human blood plasma. Electrophoretic properties of fibrinogen. Biochem. J.32, 714 (1938).
Ströder, J., u.W. Künzer: Über die Aminosäurenzusammensetzung des Fibrins aus Nabelschnur- und Erwachsenenblut. Ann. Paediat. Fenn.3, 316 (1957).
Szara, S., andD. Bagdy: On the polysaccharide of fibrinogen and fibrin. Biochim. biophys. Acta (Amst.)11, 313 (1953).
Tinoco jr., I., andJ. D. Ferry: The conversion of fibrinogen to fibrin. XV. Sedimentation studies of the polymerization of fibrinogen at high pH. Arch. Biochem. Biophys.48, 7 (1954).
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Vortrag am 3. Marburger Symposium für „Biochemie und Klinik crblicher Proteindefekte“, 6. bis 9. September 1961.
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Blombäck, B., Henschen, A. Umwandlungsformen des Fibrinogens. Klin Wochenschr 41, 78–83 (1963). https://doi.org/10.1007/BF01583739
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DOI: https://doi.org/10.1007/BF01583739