Zusammenfassung
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1.
Seidenfibroin wurde durch Abbau mit Trypsin und Chymotrypsin in größere Peptidbruchstücke aufgespalten. Dabei entstanden neben den zwei schwer löslichen Polypeptiden A und B leicht lösliche Peptidgemische, die durch Hochspannungselektrophorese und Papierchromatographie in mehrere Fraktionen zerlegt werden konnten. Die Aminosäurezusammensetzung der einzelnen Fraktionen wurde bestimmt.
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2.
Aus einer Peptidfraktion konnten mehrere einheitliche Tyrosinpeptide isoliert werden.
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3.
Der segmentierte Aufbau des Fibroins wurde diskutiert und aus den Daten des enzymatischen Fibroinabbaues wurden hypothetisch zwei Modelle für das Fibroinmolekül abgeleitet. Auf Grund dieser Vorstellung wurden die Eigenschaften des Fibroins als Proteinfaser besprochen. Es wurde versucht, die Befunde der röntgenographischen Untersuchungen mit dieser Strukturvorstellung zu erklären.
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Ziegler, Kl. undN. H. La France, Z. Physiol. Chem.322, 21 (1960).
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II. Mitteil.:Kl. Ziegler u.N. H. La France, Z. Physiol. Chem.322, 21 (1960).
Die vorliegende Arbeit wurde vom Internationalen Wollsekretariat in London und Düsseldorf, von der Deutschen Forschungsgemeinschaft, Bad Godesberg, sowie von dem Fonds der Chemie, Düsseldorf, in dankenswerter Weise gefördert.
Herrn Prof.Zahn danke ich besonders für die stete Förderung dieser Arbeit und für viele wertvolle Ratschläge und Herrn Dr.Kl. Ziegler für seine Mitarbeit bei der Hochspannungselektrophorese.
Ferner danke ich der Textilausrüstungsgesellschaft, Krefeld, für die freundliche Überlassung von Naturseide.
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Zuber, H. Über den segmentierten Aufbau des Seidenfibroins. III. Kolloid-Zeitschrift 179, 100–109 (1961). https://doi.org/10.1007/BF01520096
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