Untersuchungen über die Heterogenität des γ_1a -Plasmocytom-Globulins

Zusammenfassung

γ _1a -Plasmocytom-Globuline bestehen aus mehreren Komponenten verschiedenen Molekulargewichts, die sich in der Stärkegel-Elektrophorese als distinkte Fraktionen abzeichnen. Durch Cysteamin werden diese höhermolekularen Anteile dissoziiert, was zu einer Änderung der abnormen Komponenten in der Stärkegel-Elektrophorese führt. Vergleiche mit den Befunden der Ultrazentrifuge sprechen für eine höhere Empfindlichkeit der Elektrophorese beim Nachweis der (polymeren ?) Heterogenität desγ _1a -Plasmocytom-Globulins.γ _ss-Plasmocytom-Globuline werden in der gewählten Versuchsanordnung durch Cysteamin nicht nachweisbar beeinflußt. Ihre Heterogenität ist demnach nicht durch Komponenten höheren Molekulargewichts bedingt. Die Untersuchungen wurden an je 12 Seren vonγ _1a - und vonγ _ss-Plasmocytomen ausgeführt.

Summary

γ _1a -Myeloma globulins are composed of several components of different molecular weight which appear as distinct fractions in starch gel electrophoresis. By application of cysteamine these higher molecular portions are dissociated, which results in a change of the components in starch gel electrophoresis. Comparisons with the ultracentrifugal diagram indicate a higher reactivity of the starch gel electrophoresis in proof of the (polymeric ?) heterogeneity of theγ _1a -myeloma globulin.γ _ss-myeloma globulins are not dissociated by cysteamine under these conditions; their heterogeneity therefore is not dependent on components of a higher molecular weight. — 12 sera each of patients withγ ₁A- andγ _ss-myeloma have been investigated.

Die Untersuchungen wurden mit Unterstützung der Deutschen Forschungsgemeinschaft, Bad Godesberg, durchgeführt.