Anwendung der Dinitrophenylierung und der Hydrazinolyse auf lösliche radioaktive Proteine aus Kulturen von HeLa-Zellen

Zusammenfassung

Einschichtkulturen von HeLa-Krebszellen wurden in Anwesenheit von radioaktivemd,l-Leucin mit synthetischem Nährmedium inkubiert und die löslichen Proteine durch Ultrafiltration unter Druck isoliert. Etwa 5% des Leucins waren in diese Proteine eingebaut worden. Die Proteine wurden einerseits der Dinitrophenylierung, anderseits der Hydrazinolyse unterworfen. In der Fraktion der N-Endgruppen wurde nur 0,1%, in der Fraktion der C-Endgruppen nur 0,8% des Radiokohlenstoffes der Proteine gefunden. Es wird geschlossen, daß das Radioleucin in das Protein der Gewebekultur während seiner Synthese de novo eingebaut und nicht etwa nachträglich von vorgebildetem Protein aufgenommen wird.