Beiträge zur biochemie der käsereifung

Zusammenfassung

In reifendem Sauermilchkäse erreicht die (an sich schwache) Ureaseaktivität nach 10 Tagen ihr Maximum. Die im Ausgangsquark gefundene Harnstoffmenge von 4,7 mg/100 g wird schon in den ersten Reifungstagen vollständig gespalten. Die klassische Arginase kommt im Sauermilchkäse nicht vor. Papierehromatographisch konnte die Argininspaltung über Citrullin und Ornithin zu Putresein nachgewiesen werden. Diese Substanz sowie Agmatin blieben bei langdauernder Bebrütung unverändert. Von den damit sichergestellten Enzymen: Arginindesimidase, Citrullinase und Ornithindecarboxylase wurden die beiden erstgenannten Fermente näher gekennzeichnet. Sie liegen zellgebunden vor und werden durch Dialyse nicht geschädigt. Arginindesimidase zeigt ein p_H-Optimum von 6,2 und wird durch Hg⁺⁺, Cu⁺⁺ stark, durch Zn⁺⁺ und Arsenit mäßig gehemmt. Citrullinase wird bei p_H 6,3. durch Adenosinphosphorsäureester, Mg⁺⁺ + anorganisches Phosphat sowie Arsenat stark aktiviert. Beide Fermente nehmen im Reifungsverlauf beträchtlich zu, auch im Stadium der Überreife weisen sie noch deutliche Aktivität auf. Citrullin findet sieh im normalen Reifungsbereich nur in sehr geringer Menge. In der aschefreien Trockensubstanz überreifen (27 Tage alten) Sauermilchkäses wurde eine Citrullinmenge von 20 mg ermittelt.