Zusammenfassung
Käufliche Ribonuclease wurde 1–24 Std lang auf Temperaturen zwischen 80° C und 180° C erhitzt. Dabei tritt eine stufenweise stöchiometrische Oligomerenbildung ein. Bereits nach 1 Std bei 80° C ist dimere Ribonuclease nachzuweisen. Mit zunehmender Zeit und/oder Temperatur nimmt die Anzahl der gebildeten Oligomeren zunächst zu. Als höchstes Oligomeres konnte hexamere Ribonuclease nachgewiesen werden (140° C, 8 und 16 Std). Bei weiterer Steigerung von Erhitzungszeit und/oder -temperatur nimmt die Anzahl der Oligomeren zugunsten einer polymeren Fraktion wieder ab. Die Bedeutung dieser Reaktion für das Erhitzen von Lebensmittelproteinen und verschiedene Reaktionsmechanismen werden diskutiert.
Summary
Commercial ribonuclease was heated at temperatures between 80° C and 180° C for 1–24 h. A stoichiometric oligomerisation was observed. Dimeric ribonuclease appeared after 1 h at 80° C. With increasing time and/or temperature the number of oligomers formed rose at first. The highest oligomer that could be detected was the hexamer (140° C, 8 and 16 h). A further increase in time and/or temperature resulted in a decrease of the number of oligomers and a rise in the polymer fraction. The importance of this reaction in the changes produced by heating food proteins and various reaction mechanisms are discussed.
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Weder, J.K.P., Sohns, S. Model studies on the heating of food proteins —Heat-induced oligomerisation of ribonuclease. Z Lebensm Unters Forch 167, 93–96 (1978). https://doi.org/10.1007/BF01136134
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